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Yorodumi- PDB-2psv: Crystal Structure of wild type HIV-1 protease in complex with CAR... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2psv | ||||||
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Title | Crystal Structure of wild type HIV-1 protease in complex with CARB-KB45 | ||||||
Components | Protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE / Drug design / HIV-1 protease / Protease inhibitors | ||||||
Function / homology | Function and homology information RNA-directed DNA polymerase activity / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus 1 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.75 Å | ||||||
Authors | Schiffer, C.A. / Nalam, M.N.L. | ||||||
Citation | Journal: Chem.Biol.Drug Des. / Year: 2007 Title: Design of Mutation-resistant HIV Protease Inhibitors with the Substrate Envelope Hypothesis. Authors: Chellappan, S. / Kiran Kumar Reddy, G.S. / Ali, A. / Nalam, M.N. / Anjum, S.G. / Cao, H. / Kairys, V. / Fernandes, M.X. / Altman, M.D. / Tidor, B. / Rana, T.M. / Schiffer, C.A. / Gilson, M.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2psv.cif.gz | 59.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2psv.ent.gz | 44.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2psv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/2psv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ps/2psv | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2psuC 1f7aS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 10815.790 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: Q7K Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus 1 / Genus: Lentivirus / Strain: SF2 / Gene: pol / Plasmid: PXC35 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): TAP56 / References: UniProt: O38732, UniProt: O38707*PLUS #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-ACT / | #4: Chemical | ChemComp-MUV / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.09 Å3/Da / Density % sol: 41.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 126mM Sodium Phosphate, 63mM sodium citrate, 24-29% ammonium sulphate, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.5418 Å |
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Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV / Detector: IMAGE PLATE / Date: Dec 21, 2005 / Details: osmic mirrors |
Radiation | Monochromator: osmic mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→50 Å / Num. obs: 19450 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 15.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 1F7A Resolution: 1.75→42.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 4.679 / SU ML: 0.078 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.119 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 17.847 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75→42.14 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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