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万見
- PDB-1hf8: CALM-N N-terminal domain of clathrin assembly lymphoid myeloid le... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hf8
タイトルCALM-N N-terminal domain of clathrin assembly lymphoid myeloid leukaemia protein
要素CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM
キーワードCLATHRIN / TRISKELION / COATED VESICLES / ENDOCYTOSIS / SELF-ASSEMBLY / ALPHA-ALPHA SUPERHELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / postsynaptic endocytic zone / 1-phosphatidylinositol binding / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering ...RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / postsynaptic endocytic zone / 1-phosphatidylinositol binding / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / regulation of protein transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / regulation of synaptic vesicle transport / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / regulation of vesicle size / synaptic vesicle maturation / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / vesicle budding from membrane / positive regulation of dendrite extension / clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of Ras protein signal transduction / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dendrite morphogenesis / clathrin-coated vesicle / low-density lipoprotein particle receptor binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endosomal transport / neurofibrillary tangle / positive regulation of axonogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / clathrin binding / hemopoiesis / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / vesicle-mediated transport / axonogenesis / receptor-mediated endocytosis / SNARE binding / tau protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / receptor internalization / SH3 domain binding / small GTPase binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / endocytosis / synaptic vesicle / regulation of protein localization / presynaptic membrane / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / postsynapse / postsynaptic density / early endosome / learning or memory / endosome / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ANTH domain / Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS ...ANTH domain / Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein / Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ford, M.G.J. / Evans, P.R. / McMahon, H.T.
引用ジャーナル: Science / 年: 2001
タイトル: Simultaneous Binding of Ptdins(4,5)P2 and Clathrin by Ap180 in the Nucleation of Clathrin Lattices on Membranes
著者: Ford, M.G.J. / Pearse, B.M.F. / Higgins, M.K. / Vallis, Y. / Owen, D.J. / Gibson, A. / Hopkins, C.R. / Evans, P.R. / Mcmahon, H.T.
履歴
登録2000年11月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8661
ポリマ－32,8661
非ポリマー00
水2,342130
1
A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM

A: CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7322
ポリマ－65,7322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2220 Å2
ΔGint-6.6 kcal/mol
Surface area30440 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.929, 77.929, 121.854
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMERTHIS DIMERIC ARRANGEMENT IS THE RESULT OF TIGHT CRYSTALPACKING.

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN SHORT FORM / AP180-2 / CALM-N


分子量: 32865.789 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX4T2 / 遺伝子 (発現宿主): CALM-N / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O55011, UniProt: O55012*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES, PH 7.5, 12% PEG 8K, 8% ETHYLENE GLYCOL
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MHEPES1reservoir
212-14 %PEG80001reservoir
38 %ethylene glycol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月2日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→66 Å / Num. obs: 26116 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 1.036 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 1.036 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→65.94 Å / SU B: 6.468 / SU ML: 0.178 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 1324 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 24733 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 44.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.61 Å20 Å20 Å2
2--1.61 Å20 Å2
3----3.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→65.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 0 130 2244
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.19207 / Rfactor Rfree: 0.22252 / Rfactor Rwork: 0.19049
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 44.199 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0310.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.11.95
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.160.2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.61.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.23
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.92
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.64.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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