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- PDB-4od8: Crystal structure of the vaccinia virus DNA polymerase holoenzyme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4od8
タイトルCrystal structure of the vaccinia virus DNA polymerase holoenzyme subunit D4 in complex with the A20 N-terminus
要素
  • DNA polymerase processivity factor component A20
  • Uracil-DNA glycosylase
キーワードHYDROLASE/REPLICATION / DNA polymerase processivity factor / DNA binding / DNA polymerase binding / HYDROLASE-REPLICATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil-DNA glycosylase / uracil DNA N-glycosylase activity / viral DNA genome replication / DNA replication / DNA repair / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1880 / Chordopoxvirus A20R / Chordopoxvirus A20R protein / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular ...Helix Hairpins - #1880 / Chordopoxvirus A20R / Chordopoxvirus A20R protein / Uracil-DNA glycosylase, active site / Uracil-DNA glycosylase signature. / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uracil-DNA glycosylase / DNA polymerase processivity factor component OPG148
類似検索 - 構成要素
生物種Vaccinia virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Contesto-Richefeu, C. / Tarbouriech, N. / Brazzolotto, X. / Burmeister, W.P. / Iseni, F.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the vaccinia virus DNA polymerase holoenzyme subunit d4 in complex with the a20 N-terminal domain.
著者: Contesto-Richefeu, C. / Tarbouriech, N. / Brazzolotto, X. / Betzi, S. / Morelli, X. / Burmeister, W.P. / Iseni, F.
履歴
登録2014年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Uracil-DNA glycosylase
D: DNA polymerase processivity factor component A20
A: Uracil-DNA glycosylase
C: DNA polymerase processivity factor component A20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,77512
ポリマ－65,0144
非ポリマー7618
水6,143341
1
B: Uracil-DNA glycosylase
D: DNA polymerase processivity factor component A20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8876
ポリマ－32,5072
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area12940 Å2
手法PISA
2
A: Uracil-DNA glycosylase
C: DNA polymerase processivity factor component A20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8876
ポリマ－32,5072
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area12980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.620, 92.620, 145.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Uracil-DNA glycosylase / UDG


分子量: 26729.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vaccinia virus (ウイルス) / 株: Copenhagen / 遺伝子: D4R, UNG / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P20536, uracil-DNA glycosylase
#2: タンパク質 DNA polymerase processivity factor component A20


分子量: 5777.560 Da / 分子数: 2 / Fragment: N-terminal residues 1-50 / Mutation: T2A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vaccinia virus (ウイルス) / 株: Copenhagen / 遺伝子: A20R / プラスミド: pET-Duet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P20995
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.7
詳細: 100 mM bicine, 1.5 M ammonium sulfate, pH 8.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月12日 / 詳細: Si111 monochromator plus toroidal mirror
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→48.62 Å / Num. all: 61990 / Num. obs: 61957 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.542 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OWQ

2owq


解像度: 1.85→46.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 5.561 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21832 3132 5.1 %RANDOM
Rwork0.17518 ---
obs0.1773 58772 99.86 %-
all-61990 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.112 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4386 0 42 341 4769
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.024500
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024243
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2011.9666119
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07239804
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9395538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37624.497189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.3315768
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0861514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2684
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0214948
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02998
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7881.7372164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7831.7362163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5582.592698
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5292.5942699
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8852.0762336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.8332.0682336
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.0962.9793422
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.98915.5645467
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.99115.5685468
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.854→1.902 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 233 -
Rwork0.257 4270 -
obs--99.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07420.19640.60645.32021.16970.982-0.04840.1868-0.0428-0.50430.11170.1213-0.09760.1339-0.06330.13830.0627-0.05320.0856-0.04220.0317-25.085-30.23519.372
24.45291.3276-1.35328.25040.16273.01410.1798-0.39480.30550.55-0.11660.1282-0.08780.1364-0.06320.14070.0577-0.03430.0934-0.07250.072-26.514-7.46436.594
32.2631-0.4689-0.52911.2290.19361.41970.0221-0.21470.05430.1218-0.0513-0.051-0.09580.10640.02920.09950.02-0.03540.1246-0.04710.099-5.223-34.75446.051
44.7781-0.1464-0.48675.55670.39153.3372-0.10320.1495-0.4848-0.20.158-0.16420.2180.1744-0.05470.05770.0666-0.01540.1631-0.03260.168514.492-52.32434.351
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B-2 - 218
2X-RAY DIFFRACTION2D0 - 50
3X-RAY DIFFRACTION3A-1 - 218
4X-RAY DIFFRACTION4C1 - 50

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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