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万見
- PDB-1he8: Ras G12V - PI 3-kinase gamma complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1he8
タイトルRas G12V - PI 3-kinase gamma complex
要素
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT, GAMMA ISOFORM
  • TRANSFORMING PROTEIN P21/H-RAS-1
キーワードKINASE/HYDROLASE / COMPLEX (PHOSPHOINOSITIDE KINASE-RAS) / PHOSPHOINOSITIDE 3-KINASE GAMMA - H-RAS G12V COMPLEX / PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE / PI3K / PI 3-K / PI 3-KINASE / SECOND MESSENGER GENERATION / RAS EFFECTOR / H-RAS G12V / ONCOGENE PROTEIN / GMPPNP / GTP / RAS-BINDING DOMAIN / HEAT DOMAIN / KINASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of triglyceride catabolic process / secretory granule localization / natural killer cell chemotaxis / neutrophil extravasation / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / positive regulation of acute inflammatory response / respiratory burst involved in defense response / T cell chemotaxis / negative regulation of fibroblast apoptotic process ...negative regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of triglyceride catabolic process / secretory granule localization / natural killer cell chemotaxis / neutrophil extravasation / phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase / positive regulation of acute inflammatory response / respiratory burst involved in defense response / T cell chemotaxis / negative regulation of fibroblast apoptotic process / phospholipase C activator activity / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / regulation of calcium ion transmembrane transport / GTPase complex / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / Co-stimulation by ICOS / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / oncogene-induced cell senescence / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / dendritic cell chemotaxis / phosphatidylinositol 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / T-helper 1 type immune response / mast cell degranulation / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / positive regulation of wound healing / hepatocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-mediated signaling / defense response to protozoan / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of cell adhesion mediated by integrin / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of Rac protein signal transduction / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / regulation of angiogenesis / adipose tissue development / positive regulation of MAP kinase activity / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / T cell proliferation / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / Schwann cell development / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR4 signaling / p38MAPK events / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / ephrin receptor binding / cellular response to cAMP / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of GTPase activity / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / neutrophil chemotaxis / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / EGFR Transactivation by Gastrin / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of endothelial cell migration / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade
類似検索 - 分子機能
PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain ...PIK3 catalytic subunit gamma, adaptor-binding domain / PIK3 catalytic subunit gamma adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 4 / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, Domain 5 / Phosphatidylinositol 3-kinase, accessory domain (PIK) / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / C2 domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Small GTPase, Ras-type / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Small GTPase Ras domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / GTPase HRas / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit gamma isoform
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Pacold, M.E. / Suire, S. / Perisic, O. / Lara-Gonzalez, S. / Davis, C.T. / Hawkins, P.T. / Walker, E.H. / Stephens, L. / Eccleston, J.F. / Williams, R.L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure and Functional Analysis of Ras Binding to its Effector Phosphoinositide 3-Kinase Gamma
著者: Pacold, M.E. / Suire, S. / Perisic, O. / Lara-Gonzalez, S. / Davis, C.T. / Walker, E.H. / Hawkins, P.T. / Stephens, L. / Eccleston, J.F. / Williams, R.L.
履歴
登録2000年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT, GAMMA ISOFORM
B: TRANSFORMING PROTEIN P21/H-RAS-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,0914
ポリマ－129,5442
非ポリマー5472
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-5.2 kcal/mol
Surface area48480 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)113.635, 113.635, 183.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細HETERODIMER OF A 101 KDA SUBUNIT AND A 120 KDA CATALYTICSUBUNIT

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE CATALYTIC SUBUNIT, GAMMA ISOFORM / PI3-KINASE P110 SUBUNIT GAMMA / PTDINS-3-KINASE P110 / PI3K


分子量: 110626.953 Da / 分子数: 1 / 断片: P110 GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1393 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P48736, phosphatidylinositol 3-kinase
#2: タンパク質 TRANSFORMING PROTEIN P21/H-RAS-1 / C-H-RAS / H-RAS


分子量: 18917.271 Da / 分子数: 1 / 断片: EFFECTOR DOMAIN / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET-11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P23175, UniProt: P01112*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, 3-PHOSPHORYLATES THE CELLULAR PHOSPHOINOSITIDE PTDINS-4,5- ...CHAIN A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE, 3-PHOSPHORYLATES THE CELLULAR PHOSPHOINOSITIDE PTDINS-4,5-BIPHOSPHATE (PTDINS(4,5)P2) BY THE REACTION, ATP + 1-PHOSPHATIDYL-1D-MYO-INOSITOL = ADP + 1-PHOSPHATIDYL-1D-MYO-INOSITOL 3-PHOSPHATE THE ENZYME IS ACTIVATED BY BOTH THE ALPHA AND THE BETA-GAMMA G PROTEINS. THE PROTEIN HAS THE MUTATIONS V223K, V327A CHAIN B: H-RAS, BELONGS TO THE SMALL GTPASE SUPERFAMILY OF PROTEINS INVOLVED IN ENZYME REGULATION ACTIVATED BY A GUANINE NUCLEOTIDE-EXCHANGE FACTOR (GEF) AND INACTIVATED BY A GTPASE- ACTIVATING PROTEIN (GAP). THE PROTEIN HAS THE MUTATION G12V.
配列の詳細CHAIN A, P48736: IN THE STRUCTURE, A528-A619 IN THE HELICAL DOMAIN WAS PROBABLY LOST TO PROTEOLYSIS ...CHAIN A, P48736: IN THE STRUCTURE, A528-A619 IN THE HELICAL DOMAIN WAS PROBABLY LOST TO PROTEOLYSIS DURING CRYSTALLIZATION AND IS NOT VISIBLE IN THE DENSITY. THE SEQUENCE IN THE DATABASE CONTAINS AN ERROR. THE ACTUAL LENGTH OF THE ENZYME IS 1102 RESIDUES, NOT 1101 AS IN SWS ENTRY P48736, DUE TO INSERTION OF AN ALA FOLLOWING ALA-29. RESIDUES 1103 TO 1108 ARE THE C-TERMINAL HIS TAG CHAIN B, P23175: THE RAS CONSTRUCT USED FOR CRYSTALLIZATION CONTAINED ONLY THE FIRST 166 RESIDUES OF H-RAS G12V.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 6.3 / 詳細: 50 MM KH2PO4 PH 6.3, 4.3% PEG 8000
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.170 mMH-Ras1drop
20.029 mMPI3K1drop
350 mMpotassium phosphate1reservoirpH6.3
44.3 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月15日 / 詳細: GE(220) AND MULTILAYER
放射モノクロメーター: DIAMOND C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 25822 / % possible obs: 91.6 % / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 82.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.301 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 50.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 232825
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 50.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1E8Y AND 5P21

1e8y

5p21


解像度: 3→52.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2257126.69 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 1085 - 1108 ARE NOT VISIBLE IN THE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1510 5.9 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 25783 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 76.7474 Å2 / ksol: 0.384614 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.67 Å221.15 Å20 Å2
2--4.67 Å20 Å2
3----9.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.64 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→52.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7395 0 33 6 7434
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.404 158 6.3 %
Rwork0.339 2362 -
obs--54.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4GNP.PARGNP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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