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- PDB-3rt0: Crystal structure of PYL10-HAB1 complex in the absence of abscisi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rt0
タイトルCrystal structure of PYL10-HAB1 complex in the absence of abscisic acid (ABA)
要素
  • Abscisic acid receptor PYL10
  • Protein phosphatase 2C 16
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PYL10-HAB1 binary COMPLEX / apo-PYL10 inhibits HAB1 dephosphorylation activity / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor activity / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity ...abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor activity / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / signaling receptor activity / protein homodimerization activity / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Polyketide cyclase/dehydrase / Polyketide cyclase / dehydrase and lipid transport / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. ...PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Polyketide cyclase/dehydrase / Polyketide cyclase / dehydrase and lipid transport / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / : / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Abscisic acid receptor PYL10 / Protein phosphatase 2C 16
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.113 Å
データ登録者Hao, Q. / Yin, P. / Li, W. / Wang, L. / Yan, C. / Wang, J. / Yan, N.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of ABA-Independent Inhibition of PP2Cs by a Subclass of PYL Proteins
著者: Hao, Q. / Yin, P. / Li, W. / Wang, L. / Yan, C. / Lin, Z. / Wu, J.Z. / Wang, J. / Yan, S.F. / Yan, N.
履歴
登録2011年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein phosphatase 2C 16
B: Protein phosphatase 2C 16
C: Abscisic acid receptor PYL10
D: Abscisic acid receptor PYL10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,8726
ポリマ－116,8244
非ポリマー492
水9,134507
1
A: Protein phosphatase 2C 16
C: Abscisic acid receptor PYL10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4363
ポリマ－58,4122
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PISA
2
B: Protein phosphatase 2C 16
D: Abscisic acid receptor PYL10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4363
ポリマ－58,4122
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.766, 83.503, 88.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein phosphatase 2C 16 / AtPP2C16 / AtP2C-HA / Protein HYPERSENSITIVE TO ABA 1 / Protein phosphatase 2C HAB1 / PP2C HAB1


分子量: 37753.219 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 172- 511 / 変異: C274S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: HAB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9CAJ0, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Abscisic acid receptor PYL10 / ABI1-binding protein 8 / PYR1-like protein 10 / Regulatory components of ABA receptor 4


分子量: 20658.545 Da / 分子数: 2 / 変異: C166S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: PYL10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8H1R0
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM Tris, 21% PEG3350, 2% Dioxane , pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月27日
放射モノクロメーター: rotated-inclined double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→35 Å / Num. obs: 58037 / % possible obs: 99.8 % / Biso Wilson estimate: 25.43 Å2
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 4.16 / Num. unique all: 5772 / Rsym value: 0.399 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.3_473)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RT2

3rt2


解像度: 2.113→32.499 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.12 / FOM work R set: 0.8629 / SU ML: 0.24 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2067 2848 5.1 %
Rwork0.173 --
obs0.1748 55874 95.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.02 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 203.27 Å2 / Biso mean: 36.291 Å2 / Biso min: 9.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8226 Å2-0 Å25.357 Å2
2---3.7385 Å2-0 Å2
3---5.5611 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.113→32.499 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7592 0 2 507 8101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.027881
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07410657
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1212964
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1135-2.14990.2992780.21322090216874
2.1499-2.1890.24981420.20012431257389
2.189-2.23110.28651500.19952484263490
2.2311-2.27660.22081190.18332601272093
2.2766-2.32610.23381290.17962599272893
2.3261-2.38020.21881200.17912628274894
2.3802-2.43970.22461400.18762601274194
2.4397-2.50570.22061590.18992609276895
2.5057-2.57940.25461660.18912602276895
2.5794-2.66260.28261450.18582722286797
2.6626-2.75770.2241340.18222724285897
2.7577-2.86810.20641350.18442738287398
2.8681-2.99850.21921570.18342700285799
2.9985-3.15650.24071490.18432757290699
3.1565-3.3540.20721690.17652756292599
3.354-3.61270.18681460.169827852931100
3.6127-3.97570.15451590.154727792938100
3.9757-4.54960.18721400.143927952935100
4.5496-5.72690.17671580.147428042962100
5.7269-32.50310.18391530.18252821297498
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.9109 Å / Origin y: 15.0621 Å / Origin z: 12.3016 Å
111213212223313233
T0.1137 Å2-0.0009 Å2-0.0106 Å2-0.0984 Å20.0132 Å2--0.1202 Å2
L0.3087 °2-0.0568 °2-0.1667 °2-0.1811 °20.1248 °2--0.1284 °2
S0.019 Å °-0.0173 Å °-0.0316 Å °0.0023 Å °0.0057 Å °-0.04 Å °-0.0187 Å °0.0088 Å °-0.0197 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA180 - 510
2X-RAY DIFFRACTION1allB180 - 506
3X-RAY DIFFRACTION1allC13 - 184
4X-RAY DIFFRACTION1allD19 - 184
5X-RAY DIFFRACTION1allA - C1 - 507
6X-RAY DIFFRACTION1allA - B1 - 512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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