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万見
- PDB-4p1n: Crystal structure of Atg1-Atg13 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p1n
タイトルCrystal structure of Atg1-Atg13 complex
要素
  • Atg1 tMIT
  • Atg13 MIM
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4S1 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity ...histone H4S1 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / Atg1/ULK1 kinase complex / histone H3T3 kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / autophagy of mitochondrion / histone H3T11 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / phagophore assembly site / reticulophagy / response to starvation / autophagosome assembly / mitophagy / autophagosome / regulation of autophagy / protein transport / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1900 / Autophagy-related protein 13, N-terminal / Autophagy-related protein 13 / Autophagy-related protein 13 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like, tMIT domain / : / Atg1-like, MIT domain 1 / ATG1-like, MIT domain 2 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / HORMA domain superfamily ...Helix Hairpins - #1900 / Autophagy-related protein 13, N-terminal / Autophagy-related protein 13 / Autophagy-related protein 13 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like, tMIT domain / : / Atg1-like, MIT domain 1 / ATG1-like, MIT domain 2 / Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / HORMA domain superfamily / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase ATG1 / Autophagy-related protein 13
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces marxianus (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fujioka, Y. / Noda, N.N.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25111004 日本
Japan Science and Technology 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)2440279 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)24113725 日本
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural basis of starvation-induced assembly of the autophagy initiation complex.
著者: Fujioka, Y. / Suzuki, S.W. / Yamamoto, H. / Kondo-Kakuta, C. / Kimura, Y. / Hirano, H. / Akada, R. / Inagaki, F. / Ohsumi, Y. / Noda, N.N.
履歴
登録2014年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月14日Group: Data collection
改定 1.22014年5月21日Group: Database references
改定 1.32014年10月1日Group: Database references
改定 1.42014年12月24日Group: Database references
改定 2.02020年1月8日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site_anisotrop / entity_src_gen ...atom_site_anisotrop / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords / symmetry
Item: _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_model_num / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id ..._atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_model_num / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text / _symmetry.Int_Tables_number
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / refine / refine_hist / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Atg1 tMIT
B: Atg1 tMIT
C: Atg13 MIM
D: Atg13 MIM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9904
ポリマ－75,9904
非ポリマー00
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10100 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area24670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.995, 96.622, 63.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPLEULEUAA568 - 8287 - 267
21ASPASPLEULEUBB568 - 8287 - 267
12LEULEUSERSERCC446 - 4967 - 57
22LEULEUSERSERDD446 - 4967 - 57

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.993936, -0.101644, 0.041953), (-0.109893, 0.931679, -0.346262), (-0.003891, -0.348772, -0.937199)80.93446, 26.36886, 117.06797
3given(1), (1), (1)
4given(-0.991427, -0.12217, 0.04633), (-0.130659, 0.927691, -0.349739), (-0.000253, -0.352794, -0.935701)80.65544, 27.24683, 116.8625

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要素

#1: タンパク質 Atg1 tMIT


分子量: 31063.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces marxianus (酵母) / 遺伝子: ATG1 / プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: W0T9X4*PLUS
#2: タンパク質 Atg13 MIM


分子量: 6931.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces marxianus (酵母) / プラスミド: pACYC184 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: W0TA43*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 12% PEG 3350, 0.2M ammonium acetate, 0.1M acetate buffer
PH範囲: 4.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1.0, 0.9791, 0.9794, 0.964
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月4日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97911
30.97941
40.9641
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 31856 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 44.08 Å2 / Rsym value: 0.109 / Net I/av σ(I): 29.7 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 15 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0032 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→45.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 11.707 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.214 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25493 3140 9.9 %RANDOM
Rwork0.20883 ---
obs0.21333 28695 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 143.3 Å2 / Biso mean: 66.01 Å2 / Biso min: 24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.11 Å20 Å2-1.52 Å2
2---0.49 Å20 Å2
3---0.68 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→45.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3874 0 0 26 3900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023928
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3681.9865298
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80138622
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3575485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.66325.478157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.36215732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.5461513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2629
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024300
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02813
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1283.5091976
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1283.5071975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3235.2262449
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3235.2282450
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7443.7341952
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7433.7341952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.2415.4932850
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.28927.174526
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.27927.1484520
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1080MEDIUM POSITIONAL0.640.5
1A1612LOOSE POSITIONAL0.845
1A1080MEDIUM THERMAL7.552
1A1612LOOSE THERMAL6.2110
2C256MEDIUM POSITIONAL0.490.5
2C378LOOSE POSITIONAL0.815
2C256MEDIUM THERMAL7.592
2C378LOOSE THERMAL7.1810
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.252 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 234 -
Rwork0.226 2013 -
obs--94.61 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.70671.68650.91233.55221.62573.64530.2227-0.2741-0.02220.663-0.2814-0.1610.17150.18190.05880.1769-0.0503-0.07310.2129-0.03770.169550.337435.904967.0054
23.1729-0.79460.02043.15970.66821.85140.01860.06970.0053-0.2702-0.28770.2580.0941-0.24480.26910.0914-0.01170.00570.09670.00330.115829.17527.848741.8268
31.63090.80620.61173.94441.0855.1418-0.0859-0.05970.09070.14560.0609-0.3423-0.46810.58350.02490.0658-0.0284-0.01950.3158-0.0350.291152.09234.487562.3123
44.9165-0.90070.87953.72140.09063.49540.06210.03650.1004-0.4701-0.15810.4786-0.1318-0.65250.0960.08640.0327-0.01490.1754-0.02410.193823.59629.065242.3249
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A567 - 828
2X-RAY DIFFRACTION2B568 - 836
3X-RAY DIFFRACTION3C446 - 500
4X-RAY DIFFRACTION4D444 - 496

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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