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- PDB-1hc9: alpha-bungarotoxin complexed with high affinity peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hc9
タイトルalpha-bungarotoxin complexed with high affinity peptide
要素
  • ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM A31
  • ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM V31
  • PEPTIDE INHIBITOR
キーワードTOXIN/PEPTIDE / COMPLEX (TOXIN-PEPTIDE) / ACETYLCHOLINE RECEPTOR MIMITOPE / ALPHA-BUNGAROTOXIN / 3- FINGER / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX / TOXIN / TOXIN-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine receptor inhibitor activity / ion channel regulator activity / toxin activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Snake toxin and toxin-like protein / Snake three-finger toxin / Snake toxins signature. / Snake toxin, conserved site / CD59 / CD59 / Snake toxin-like superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Alpha-bungarotoxin / Alpha-bungarotoxin isoform V31
類似検索 - 構成要素
生物種BUNGARUS MULTICINCTUS (タイワンアマガサ)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Harel, M. / Kasher, R. / Sussman, J.L.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2001
タイトル: The Binding Site of Acetylcholine Receptor as Visualized in the X-Ray Structure of a Complex between Alpha-Bungarotoxin and a Mimotope Peptide.
著者: Harel, M. / Kasher, R. / Nicolas, A. / Guss, J.M. / Balass, M. / Fridkin, M. / Smit, A.B. / Brejc, K. / Sixma, T.K. / Katchalski-Katzir, E. / Sussman, J.L. / Fuchs, S.
履歴
登録2001年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年12月19日Group: Database references
改定 1.32017年3月22日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM V31
B: ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM A31
C: PEPTIDE INHIBITOR
D: PEPTIDE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6726
ポリマ－19,4184
非ポリマー2542
水3,909217
1
A: ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM V31
C: PEPTIDE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8503
ポリマ－9,7232
非ポリマー1271
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-9.9 kcal/mol
Surface area6220 Å2
手法PISA
2
B: ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM A31
D: PEPTIDE INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8223
ポリマ－9,6952
非ポリマー1271
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-9.4 kcal/mol
Surface area5930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.042, 153.356, 73.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細COMPLEX OF THE ALPHA-BUNGAROTOXIN AND THE PEPTIDE INHIBITOR

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM V31 / ALPHA-BTX V31 / ALPHA-BGT(V31) / BGTX V31 / LONG NEUROTOXIN 1


分子量: 8033.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ALPHA-NEUROTOXIN
由来: (天然) BUNGARUS MULTICINCTUS (タイワンアマガサ)
Secretion: VENOM / 参照: UniProt: P60616
#2: タンパク質 ALPHA-BUNGAROTOXIN ISOFORM A31 / ALPHA-BTX A31 / ALPHA-BGT(A31) / BGTX A31 / LONG NEUROTOXIN 1


分子量: 8005.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) BUNGARUS MULTICINCTUS (タイワンアマガサ)
Secretion: VENOM / 参照: UniProt: P60615
#3: タンパク質・ペプチド PEPTIDE INHIBITOR / HIGH AFFINITY PEPTIDE


分子量: 1689.843 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: MIMOTOPE OF THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE PEPTIDE BINDS ALPHA-BUNGAROTOXIN AND MIMICKS BINDING OF THE TOXIN TO THE NICOTINIC ...THE PEPTIDE BINDS ALPHA-BUNGAROTOXIN AND MIMICKS BINDING OF THE TOXIN TO THE NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR. RESIDUES A31 IS SEEN AS VAL WITH OCCUPANCY 0.3 AND ALA WITH OCCUPANCY 0.7, ACCORDING TO A WELL KNOWN MUTATION OF ALPHA-BUNGAROTOXIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 40% PEG 3350, 0.1M PIPES BUFFER PH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
240 %PEG33501reservoir
30.1 MPIPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 日付: 2000年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→23.5 Å / Num. obs: 19144 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 16.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.555 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.594 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. obs: 22265 / % possible obs: 99 % / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.594

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NTN 1-66 RESIDUES

1ntn


解像度: 1.8→23.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES WITH ALTERNATE CONFORMATIONS: A12, A48, A50, A52, A56, A59, B34, B56, B71 THE 2 IODIDE IONS I1 A AND I1 B HAVE OCCUPANCY OF 0.4
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2203 9.9 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 22236 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70.3 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.13 Å20 Å20 Å2
2--2.34 Å20 Å2
3----4.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1337 0 2 217 1556
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 376 10.4 %
Rwork0.293 3256 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 22265
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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