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万見
- PDB-1h8x: Domain-swapped Dimer of a Human Pancreatic Ribonuclease Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h8x
タイトルDomain-swapped Dimer of a Human Pancreatic Ribonuclease Variant
要素RIBONUCLEASE 1
キーワードHYDROLASE / RIBONUCLEASE / RNASE / HUMAN PANCREATIC RIBONUCLEASE / DOMAIN- SWAPPED DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / Late endosomal microautophagy / Chaperone Mediated Autophagy / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / lyase activity / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Canals, A. / Pous, J. / Guasch, A. / Benito, A. / Ribo, M. / Vilanova, M. / Coll, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The Structure of an Engineered Domain-Swapped Ribonuclease Dimer and its Implications for the Evolution of Proteins Toward Oligomerization
著者: Canals, A. / Pous, J. / Guasch, A. / Benito, A. / Ribo, M. / Vilanova, M. / Coll, M.
履歴
登録2001年2月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBONUCLEASE 1
B: RIBONUCLEASE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9082
ポリマ－28,9082
非ポリマー00
水6,125340
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.610, 61.430, 75.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RIBONUCLEASE 1


分子量: 14454.169 Da / 分子数: 2 / 断片: RNASE 1, HP-RNASE / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDIE 100 IS A FORMILMETHIONINE (FME) / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / 遺伝子: PM8 / 器官: PANCREAS / プラスミド: PM8 / 遺伝子 (発現宿主): PM8 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07998, EC: 3.1.27.5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A, B ENGINEERED MUTATION ARG104ALA, LYS106ALA, GLN109GLU, ASP116GLY, SER117ASN, PRO201GLN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 30 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.00
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 %(v/v)ethanol1reservoir
30.1 MBicine1reservoirpH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→13 Å / Num. obs: 17315 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 33.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 13 Å / Num. obs: 16247 / 冗長度: 3.4 % / Num. measured all: 56729
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.12 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DZA

1dza


解像度: 2→12 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 1610 10 %RANDOM
Rwork0.1964 ---
obs0.1964 16245 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: DENSITY MODIFICATION
原子変位パラメータBiso mean: 29.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-0 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1964 0 0 340 2304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.52.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 152 10 %
Rwork0.27 1399 -
obs--96.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CIS_PEPTIDE.PARAMCNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.565
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.27

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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