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万見
- PDB-1h6i: A REFINED STRUCTURE OF HUMAN AQUAPORIN 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h6i
タイトルA REFINED STRUCTURE OF HUMAN AQUAPORIN 1
要素AQUAPORIN-1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / WATER CHANNEL / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL
機能・相同性
機能・相同性情報


metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / hydrogen peroxide channel activity / nitric oxide transmembrane transporter activity / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion ...metanephric descending thin limb development / metanephric proximal straight tubule development / metanephric proximal convoluted tubule segment 2 development / metanephric glomerulus vasculature development / hydrogen peroxide channel activity / nitric oxide transmembrane transporter activity / lipid digestion / cellular response to salt stress / renal water transport / corticotropin secretion / secretory granule organization / carbon dioxide transmembrane transport / renal water absorption / carbon dioxide transmembrane transporter activity / glycerol transmembrane transporter activity / water transmembrane transporter activity / Passive transport by Aquaporins / cerebrospinal fluid secretion / positive regulation of saliva secretion / pancreatic juice secretion / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / lateral ventricle development / glycerol transmembrane transport / cellular response to mercury ion / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellular water homeostasis / potassium ion transmembrane transporter activity / water transport / transepithelial water transport / water channel activity / ammonium transmembrane transport / ankyrin-1 complex / ammonium channel activity / glomerular filtration / camera-type eye morphogenesis / fibroblast migration / multicellular organismal-level water homeostasis / cellular homeostasis / cellular hyperosmotic response / cell volume homeostasis / hyperosmotic response / positive regulation of fibroblast migration / odontogenesis / cGMP-mediated signaling / nitric oxide transport / brush border / transmembrane transporter activity / potassium channel activity / cellular response to dexamethasone stimulus / renal water homeostasis / ephrin receptor binding / cellular response to retinoic acid / sensory perception of pain / cellular response to nitric oxide / cellular response to copper ion / basal plasma membrane / cellular response to cAMP / carbon dioxide transport / establishment of localization in cell / wound healing / brush border membrane / cellular response to mechanical stimulus / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / sarcolemma / potassium ion transport / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of fibroblast proliferation / apical part of cell / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / cellular response to UV / nuclear membrane / basolateral plasma membrane / defense response to Gram-negative bacterium / cellular response to hypoxia / apical plasma membrane / axon / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aquaporin 1 / Glycerol uptake facilitator protein / Glycerol uptake facilitator protein. / Aquaporin transporter / Major intrinsic protein, conserved site / MIP family signature. / Major intrinsic protein / Major intrinsic protein / Aquaporin-like / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.54 Å
データ登録者De Groot, B.L. / Engel, A. / Grubmuller, H.
引用
ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2001
タイトル: A refined structure of human aquaporin-1.
著者: B L de Groot / A Engel / H Grubmüller /
要旨: A refined structure of the human water channel aquaporin-1 is presented. The model rests on the high resolution X-ray structure of the homologous bacterial glycerol transporter GlpF, electron ...A refined structure of the human water channel aquaporin-1 is presented. The model rests on the high resolution X-ray structure of the homologous bacterial glycerol transporter GlpF, electron crystallographic data at 3.8 A resolution and a multiple sequence alignment of the aquaporin superfamily. The crystallographic R and free R values (36.7% and 37.8%) for the refined structure are significantly lower than for previous models. Improved geometry and enhanced stability in molecular dynamics simulations demonstrate a significant improvement of the aquaporin-1 structure. Comparison with previous aquaporin-1 models shows significant differences, not only in the loop regions, but also in the core of the water channel.
#1: ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2000
タイトル: The fold of human aquaporin 1.
著者: B L de Groot / J B Heymann / A Engel / K Mitsuoka / Y Fujiyoshi / H Grubmüller /
要旨: The fold of human aquaporin 1 is determined from cryo-electron microscopic data at 4.5 A resolution. The monomeric structure consists of two transmembrane triple helices arranged around a pseudo-2- ...The fold of human aquaporin 1 is determined from cryo-electron microscopic data at 4.5 A resolution. The monomeric structure consists of two transmembrane triple helices arranged around a pseudo-2-fold axis connected by a long flexible extracellular loop. Each triplet contains between its second and third helix a functional loop containing the highly conserved fingerprint NPA motif. These functional loops are assumed to fold inwards between the two triplets, thereby forming the heart of the water channel. The helix topology was determined from the directionality pattern of each of the six transmembrane helices with respect to the membrane, together with constraints defined by the sequence and atomic force microscopy data. The directionality of the helices was determined by collecting the best-fitting orientations resulting from a search through the three-dimensional experimental map for a large number of alpha-helical fragments. Tests on cryo-electron crystallographic bacteriorhodopsin data suggest that our method is generally applicable to determine the topology of helical proteins for which only medium-resolution electron microscopy data are available.
履歴
登録2001年6月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation / em_image_scans / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AQUAPORIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5501
ポリマ－28,5501
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.580, 99.580, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 AQUAPORIN-1


分子量: 28549.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell: ERYTHROCYTE / 参照: UniProt: P29972

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: HUMAN AQUAPORIN 1 / タイプ: COMPLEX
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: DIFFRACTION
検出器日付: 1996年6月7日
放射散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
3次元再構成対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化開始モデル: THE MODEL WAS DERIVED USING ELECTRON DIFFRACTION DATA ON 2D CRYSTALS

解像度: 3.54→30.04 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.376 514 9.5 %RANDOM
Rwork0.364 ---
obs0.364 5408 82.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 18.5467 Å2 / ksol: 0.09599202 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.79 Å0.79 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.89 Å1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.54→30.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1653 0 0 0 1653
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d0.008
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_bond_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_d
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg1.6
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_angle_deg_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_dihedral_angle_d20.4
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_dihedral_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_dihedral_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_improper_angle_d1.65
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_improper_angle_d_na
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_improper_angle_d_prot
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_mcangle_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scbond_it
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.058 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 54 10.9 %
Rwork0.431 443 -
obs--44.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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