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万見
- PDB-1h25: CDK2/Cyclin A in complex with an 11-residue recruitment peptide f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h25
タイトルCDK2/Cyclin A in complex with an 11-residue recruitment peptide from retinoblastoma-associated protein
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
  • CYCLIN A2
  • RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN
キーワードTRANSFERASE / CELL CYCLE / PROTEIN KINASE / CYCLIN / CDK2 / RECRUITMENT / PEPTIDE SPECIFICITY
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation ...Defective translocation of RB1 mutants to the nucleus / enucleate erythrocyte differentiation / Rb-E2F complex / regulation of lipid kinase activity / positive regulation of collagen fibril organization / negative regulation of myofibroblast differentiation / maintenance of mitotic sister chromatid cohesion / cell morphogenesis involved in neuron differentiation / chromatin lock complex / sister chromatid biorientation / importin-alpha family protein binding / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / : / cyclin A2-CDK1 complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / positive regulation of extracellular matrix organization / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / regulation of centromere complex assembly / cellular response to luteinizing hormone stimulus / positive regulation of macrophage differentiation / cell cycle G1/S phase transition / glial cell apoptotic process / tissue homeostasis / protein localization to chromosome, centromeric region / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / cellular response to leptin stimulus / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / neuron maturation / male pronucleus / female pronucleus / myoblast differentiation / digestive tract development / aortic valve morphogenesis / Replication of the SARS-CoV-1 genome / response to glucagon / cellular response to cocaine / SWI/SNF complex / negative regulation of cold-induced thermogenesis / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / smoothened signaling pathway / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cyclin E1-CDK2 complex / hepatocyte apoptotic process / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / skeletal muscle cell differentiation / microtubule organizing center / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of cell cycle / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / chromosome organization / chondrocyte differentiation / cyclin-dependent kinase / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / glial cell proliferation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / striated muscle cell differentiation / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) ...Rb C-terminal domain / Retinoblastoma-associated protein, B-box / Retinoblastoma-associated protein, A-box / Retinoblastoma-associated protein, C-terminal / Retinoblastoma-associated protein, N-terminal / Retinoblastoma protein family / Retinoblastoma-associated protein B domain / Retinoblastoma-associated protein A domain / Domain of unknown function (DUF3452) / Domain of unknown function (DUF3452) / Retinoblastoma-associated protein A domain / Rb C-terminal domain / Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-associated protein / Cyclin-A2 / Cyclin-dependent kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Tews, I. / Cheng, K.Y. / Lowe, E.D. / Noble, M.E.M. / Brown, N.R. / Gul, S. / Gamblin, S. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Specificity Determinants of Recruitment Peptides Bound to Phospho-Cdk2/Cyclin A
著者: Lowe, E.D. / Tews, I. / Cheng, K.Y. / Brown, N.R. / Gul, S. / Noble, M.E.M. / Gamblin, S. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: The Structural Basis for Specificity of Substrate and Recruitment Peptides for Cyclin-Dependant Kinases
著者: Brown, N.R. / Noble, M.E.M. / Endicott, J.A. / Johnson, L.N.
履歴
登録2002年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN A2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN A2
E: RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,7855
ポリマ－129,7855
非ポリマー00
水3,459192
1
A: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
B: CYCLIN A2
E: RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,5643
ポリマ－65,5643
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2
D: CYCLIN A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2212
ポリマ－64,2212
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)73.609, 133.851, 147.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.01024, -0.46678, 0.88432), (-0.50805, -0.76414, -0.39746), (0.86127, -0.44521, -0.24497)8.39902, 142.11066, 69.97775
2given(0.02746, -0.48661, 0.87319), (-0.48015, -0.77257, -0.41543), (0.87675, -0.40786, -0.25486)10.06276, 143.19574, 68.52282
詳細BIOMOLECULE 1 IS A TRIMERIC COMPLEX OF CHAINS A, B AND E. BIOMOLECULE 2 IS A DIMERIC COMPLEX OF CHAINS C AND D

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN KINASE 2 / CYCLIN-DEPENDENT KINASE 2 / P33 PROTEIN KINASE


分子量: 34467.926 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834
参照: UniProt: P24941, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質 CYCLIN A2 / CYCLIN A


分子量: 29753.410 Da / 分子数: 2 / Fragment: CYCLIN FOLD, RESIDUES 175-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET21D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P20248
#3: タンパク質・ペプチド RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN / PP110 / P105-RB / RB


分子量: 1342.670 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 869-878 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P06400
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CDK2: CONTROL OF THE CELL CYCLE DURING S PHASE AND G2. BELONGS TO THE SER/THR FAMILY OF PROTEIN ...CDK2: CONTROL OF THE CELL CYCLE DURING S PHASE AND G2. BELONGS TO THE SER/THR FAMILY OF PROTEIN KINASES. CYCLIN A2: CONTROL OF THE CELL CYCLE. INTERACTS WITH THE CDK2 AND CDC2 PROTEIN KINASES. RETINOBLASTOMA-ASSOCIATED PROTEIN: TRANSCRIPTION ACTIVATOR INVOLVED IN CELL CYCLE REGULATION AND DNA REPLICATION.
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS B AND D ARE A TRUNCATED FRAGMENT OF CYCLIN A2 CONSISTING OF RESIDUES 175-432

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.8 %
結晶化pH: 7
詳細: 0.8M KCL, 1.2M (NH4)2SO4, 40MM HEPES PH 7.0. PROTEIN CONCENTRATION = 10MG/ML
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.4
3150 mM1dropNaCl
43.4 mMEDTA1drop
50.01 %azide1drop
60.01 %monothiglycerol1drop
70.8 M1reservoirKCl
81.2 Mammonium sulfate1reservoir
9100 mMHEPES1reservoirpH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28.99 Å / Num. obs: 52141 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured all: 252831
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QMZ

1qmz


解像度: 2.5→28 Å / SU B: 11.694 / SU ML: 0.257 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.531 / ESU R Free: 0.291
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2627 5.1 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 48967 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 55.509 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.83 Å20 Å20 Å2
2--1.82 Å20 Å2
3---2.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8845 0 0 192 9037
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.296 / Rfactor Rwork: 0.238
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.38
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.56 Å / Rfactor Rfree: 0.361 / Rfactor Rwork: 0.338 / Num. reflection Rwork: 194 / Total num. of bins used: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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