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万見
- PDB-1gzh: Crystal structure of the BRCT domains of human 53BP1 bound to the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzh
タイトルCrystal structure of the BRCT domains of human 53BP1 bound to the p53 tumor supressor
要素
  • (CELLULAR TUMOR ANTIGEN ...) x 2
  • TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
キーワードGENE REGULATION / ANTI-ONCOGENE / DNA-BINDING / TRANSCRIPTION REGULATION / BCRT DOMAIN / APOPTOSIS / DISEASE MUTATION / ACTIVATOR / DNA- REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / DNA repair complex / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / ER overload response / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / rRNA transcription / mitophagy / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / neuroblast proliferation / cellular response to UV-C / : / hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / chromosome organization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / embryonic organ development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / hematopoietic progenitor cell differentiation / cellular response to glucose starvation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of stem cell proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / BRCT domain / Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / BRCT domain / Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Derbyshire, D.J. / Doherty, A.J.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Human 53BP1 Brct Domains Bound to P53 Tumour Suppressor
著者: Derbyshire, D.J. / Basu, B.P. / Serpell, L. / Joo, W. / Date, T. / Iwabuchi, K. / Doherty, A.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Brct Domains of Human 53BP1 Bound to the P53 Tumour Suppressor.
著者: Derbyshire, D.J. / Basu, B.P. / Date, T. / Iwabuchi, K. / Doherty, A.J.
履歴
登録2002年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
B: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
C: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
D: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4128
ポリマ－101,0894
非ポリマー3234
水1,982110
1
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
B: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7134
ポリマ－50,5512
非ポリマー1612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area25120 Å2
手法PQS
2
C: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
D: TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6994
ポリマ－50,5372
非ポリマー1612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-0.7 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.520, 94.570, 136.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.85, 0.009, -0.527), (-0.017, 1, -0.01), (0.527, 0.017, 0.85)44.52079, -7.08252, -32.72585
2given(0.8, -0.052, -0.598), (0.035, 0.999, -0.04), (0.599, 0.011, 0.801)49.60453, -6.92727, -32.73009

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要素

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CELLULAR TUMOR ANTIGEN ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / TUMOR SUPPRESSOR P53 / PHOSPHOPROTEIN P53 / ANTIGEN NY-CO-13


分子量: 22375.479 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA BINDING REGION, RESIDUES 95-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSET-B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P04637
#3: タンパク質 CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / TUMOR SUPPRESSOR P53 / PHOSPHOPROTEIN P53 / ANTIGEN NY-CO-13


分子量: 22361.453 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA BINDING REGION, RESIDUES 95-292 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSET-B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P04637

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タンパク質 , 1種, 2分子 BD

#2: タンパク質 TUMOR SUPPRESSOR P53-BINDING PROTEIN 1 / P53-BINDING PROTEIN 1 / 53BP1


分子量: 28175.900 Da / 分子数: 2 / 断片: BRCT TANDEM REPEAT, RESIDUES 1724-1972 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PRSET-A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q12888

-
非ポリマー , 3種, 114分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.76 %
解説: STRUCTURE DETERMINATION COMPLETED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH PDB ENTRY 1KZY (VIA PERSONAL COMMUNICATION)
結晶化pH: 7.4
詳細: 50 MM TRIS PH 7.4, 250 MM AMMONIUM SULFATE, 25% POLYETHYLENE GLYCOL 4000
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein11
250 mMTris-HCl11pH7.4
420-25 %PEG400011
3ammonium sulfate11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→38.84 Å / Num. obs: 54119 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 96.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 55 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TSR

1tsr


解像度: 2.6→38.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1861614.03 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: CHAIN A HAS BREAKS BETWEEN RESIDUES 183-188 AND 224-227. DISORDER IS ALSO EVIDENT FOR RESIDUE 200. CHAIN B IS UNINTREPRETABLE BETWEEN RESIDUES 1750-1768. CHAIN C HAS NO BREAKS BUT ONLY ...詳細: CHAIN A HAS BREAKS BETWEEN RESIDUES 183-188 AND 224-227. DISORDER IS ALSO EVIDENT FOR RESIDUE 200. CHAIN B IS UNINTREPRETABLE BETWEEN RESIDUES 1750-1768. CHAIN C HAS NO BREAKS BUT ONLY EXTENDS FROM 95-289. CHAIN D HAS A BREAK BETWEEN 1740-1768 AND 1794-1796, AND ONLY EXTENDS FROM 1725-1969.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 2835 5.2 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 54119 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 18.1016 Å2 / ksol: 0.340415 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.17 Å20 Å20 Å2
2---14.42 Å20 Å2
3---5.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→38.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6508 0 12 110 6630
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.91
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7862
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.9313
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4462.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.6383.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 15 Å2 / Rms dev position: 1.99 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 58 5.4 %
Rwork0.348 1023 -
obs--95.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 500 Å / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rfree: 0.2883 / Rfactor Rwork: 0.2381
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.00782
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3485
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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