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万見
- PDB-1gsj: Selenomethionine substituted N-acetyl-L-glutamate kinase from Esc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsj
タイトルSelenomethionine substituted N-acetyl-L-glutamate kinase from Escherichia coli complexed with its substrate n-acetyl-L-glutamate and its substrate analog AMPPNP
要素ACETYLGLUTAMATE KINASE
キーワードKINASE / ACETYLGLUTAMATE KINASE / SELENOMETHIONINE / CARBAMATE KINASE / AMINO ACID KINASE / ARGININE BIOSYNTHESIS / PHOSPHORYL GROUP TRANSFER / PROTEIN CRYSTALLOGRAPHY
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylglutamate kinase / acetylglutamate kinase activity / arginine biosynthetic process via ornithine / L-arginine biosynthetic process / DNA damage response / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-Acetyl-L-glutamate kinase, noncyclic / Acetylglutamate kinase ArgB / Acetylglutamate kinase family / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / Acetylglutamate kinase / Acetylglutamate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ramon-Maiques, S. / Marina, A. / Gil-Ortiz, F. / Fita, I. / Rubio, V.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of Acetylglutamate Kinase, a Key Enzyme for Arginine Biosynthesis and a Prototype for the Amino Acid Kinase Enzyme Family, During Catalysis
著者: Ramon-Maiques, S. / Marina, A. / Gil-Ortiz, F. / Fita, I. / Rubio, V.
履歴
登録2002年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2814
ポリマ－27,5621
非ポリマー7203
水3,567198
1
A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子

A: ACETYLGLUTAMATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5638
ポリマ－55,1232
非ポリマー1,4396
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)59.564, 72.332, 107.418
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ACETYLGLUTAMATE KINASE


分子量: 27561.650 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SELENOMETHIONINE SUBSTITUTED ENZYME
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌)
解説: FROM NOVAGEN / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) PLYSS
参照: UniProt: P11445, UniProt: P0A6C8*PLUS, acetylglutamate kinase
#2: 化合物 ChemComp-NLG / N-ACETYL-L-GLUTAMATE / N-アセチルグルタミン酸


分子量: 189.166 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11NO5
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENZYME IS INVOLVED IN THE SECOND STEP OF ARGININE BIOSYNTHESIS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 4.6
詳細: 27-32% PEG MONOMETHYLETHER 2000, 0.1-0.3M AMMONIUM SULFATE, 5% ETHYLENE GLYCOL, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.94, 0.9765, 0.9770
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.941
20.97651
30.9771
反射解像度: 1.82→29.8 Å / Num. obs: 20642 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 11.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.82→1.92 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.281 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 106899
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→19.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2952440.37 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2269 1005 5.1 %RANDOM
Rwork0.1987 ---
obs0.1987 19687 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.7768 Å2 / ksol: 0.356637 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----0.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1904 0 45 198 2147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.16
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.237 173 5.4 %
Rwork0.216 3030 -
obs--98.5 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 29.88 Å / Num. reflection obs: 18562
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.16
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.216

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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