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- PDB-1g96: HUMAN CYSTATIN C; DIMERIC FORM WITH 3D DOMAIN SWAPPING -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g96
タイトルHUMAN CYSTATIN C; DIMERIC FORM WITH 3D DOMAIN SWAPPING
要素CYSTATIN C
キーワードhydrolase inhibitor / human cystatin C dimer / 3D domain swapping / amyloid formation / inhibitor of C1 and C13 cysteine proteases / AMYLOID ANGIOPATHY AND CEREBRAL HEMORRHAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of collagen catabolic process / negative regulation of elastin catabolic process / negative regulation of blood vessel remodeling / negative regulation of peptidase activity / peptidase inhibitor activity / negative regulation of extracellular matrix disassembly / regulation of tissue remodeling / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase inhibitor activity / supramolecular fiber organization ...negative regulation of collagen catabolic process / negative regulation of elastin catabolic process / negative regulation of blood vessel remodeling / negative regulation of peptidase activity / peptidase inhibitor activity / negative regulation of extracellular matrix disassembly / regulation of tissue remodeling / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase inhibitor activity / supramolecular fiber organization / negative regulation of proteolysis / Post-translational protein phosphorylation / defense response / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / tertiary granule lumen / amyloid-beta binding / protease binding / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Janowski, R. / Kozak, M. / Jankowska, E. / Grzonka, Z. / Grubb, A. / Abrahamson, M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Human cystatin C, an amyloidogenic protein, dimerizes through three-dimensional domain swapping.
著者: Janowski, R. / Kozak, M. / Jankowska, E. / Grzonka, Z. / Grubb, A. / Abrahamson, M. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Expression of selenomethionyl derivative and preliminary crystallographic studies of human cystatin C
著者: Kozak, M. / Jankowska, E. / Janowski, R. / Grzonka, Z. / Grubb, A. / Alvarez Fernandez, M. / Abrahamson, M. / Jaskolski, M.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1988
タイトル: The 2.0 angstrom X-ray crystal structure of chicken egg white cystatin and its possible mode of interaction with cysteine proteases
著者: Bode, W. / Engh, R. / Musil, D. / Thiele, U. / Huber, R. / Karshikov, A. / Brzin, J. / Kos, J. / Turk, V.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: NMR structural studies of human cystatin C dimers and monomers
著者: Ekiel, I. / Abrahamson, M. / Fulton, D.B. / Lindahl, P. / Storer, A.C. / Levadoux, W. / Lafrance, M. / Labelle, S. / Pomerleau, Y. / Groleau, D. / LeSauter, L. / Gehring, K.
履歴
登録2000年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYSTATIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4933
ポリマ－13,3651
非ポリマー1282
水39622
1
A: CYSTATIN C
ヘテロ分子

A: CYSTATIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9856
ポリマ－26,7302
非ポリマー2554
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area6420 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area13750 Å2
手法PISA
2
A: CYSTATIN C
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,94224
ポリマ－106,9218
非ポリマー1,02016
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_655-x+1,z,y1
crystal symmetry operation19_655-x+1,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
Buried area40850 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area39830 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)140.53, 140.53, 140.53
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number211
Cell settingcubic
Space group name H-MI432
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

CL

詳細Human cystatin C in the present structure forms crystallographic dimers with 3D swapped domains. The dimer is generated by two-fold rotation of the 4(2) axis using the following transformation: 1/2-x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 CYSTATIN C / GAMMA-TRACE / POST-GAMMA-GLOBULIN


分子量: 13365.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHD 313 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MC1061 / 参照: UniProt: P01034
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: Lyophilized protein was dissolved in 100 mM sodium acetate buffer pH 4.8 containing 20 mM CaCl2. Droplets were equilibrated against 1 ml of reservoir with analogous buffer/CaCl2 solution. ...詳細: Lyophilized protein was dissolved in 100 mM sodium acetate buffer pH 4.8 containing 20 mM CaCl2. Droplets were equilibrated against 1 ml of reservoir with analogous buffer/CaCl2 solution. After 2 and 4 days, the reservoir solution was supplemented with 100 microliters of MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium acetate1drop
320 mM1dropCaCl2
4MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8423 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月30日
放射モノクロメーター: monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8423 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→40 Å / Num. all: 8429 / Num. obs: 8429 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 40.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 27.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 167936
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: N-terminally truncated chicken cystatin (1cew.pdb) converted to a polyalanine chain and limited to those fragments that had been modeled in electron density (residues 86-90 not included)

1cew


解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: individual isotropic / 交差検証法: free R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 815 9.6 %random
Rwork0.22 ---
all0.216 8500 --
obs0.216 8429 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 38.73 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数871 0 7 22 900
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.032
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.082.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 70 8.3 %
Rwork0.328 714 -
obs-784 93.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.85

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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