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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fuy | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF BETAA169L/BETAC170W DOUBLE MUTANT OF TRYPTOPHAN SYNTHASE COMPLEXED WITH 5-FLUORO-INDOLE-PROPANOL PHOSPHATE | ||||||
![]() | (TRYPTOPHAN SYNTHASE ...) x 2 | ||||||
![]() | LYASE / CARBON-OXYGEN LYASE / TRYPTOPHAN BIOSYNTHESIS / PYRIDOXAL PHOSPHATE | ||||||
機能・相同性 | ![]() tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Weyand, M. / Schlichting, I. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the impaired channeling and allosteric inter-subunit communication in the beta A169L/beta C170W mutant of tryptophan synthase. 著者: Weyand, M. / Schlichting, I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 137.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 110.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 739.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 764.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a tetramer constructed from chain A and chain B symmetry partners are generated by the two-fold. |
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要素
-TRYPTOPHAN SYNTHASE ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 28698.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質 | 分子量: 42912.832 Da / 分子数: 1 / Mutation: R34S, A169L, C170W / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 細胞株: CB149 / 遺伝子: TRPA/TRPB / プラスミド: PSTB7 / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 4種, 193分子 ![](data/chem/img/FIP.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/PLP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/PLP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | ChemComp-FIP / |
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#4: 化合物 | ChemComp-NA / |
#5: 化合物 | ChemComp-PLP / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.94 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 詳細: ENZYME SOLUTION: 10 MG/ML TRPS IN 50 MM BICINE PH 7.8, 1 MM EDTA, 5 MM DITHIOERYTHRITOL, 20 MUM PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE RESERVOI SOLUTION: 50 MM BICINE PH 7.8, 5 MM EDTA, 5 MM ...詳細: ENZYME SOLUTION: 10 MG/ML TRPS IN 50 MM BICINE PH 7.8, 1 MM EDTA, 5 MM DITHIOERYTHRITOL, 20 MUM PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE RESERVOI SOLUTION: 50 MM BICINE PH 7.8, 5 MM EDTA, 5 MM DITHIOERYTHRITOL, 0.1 MM PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE, 2 MM SPERMINE, 8-12 % PEG 8000 CRYSTALLIZATION DROP CONSISTED AN INITIAL FIP CONCENTRATION OF 7 MM, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 25 ℃ / 詳細: Ahmed, S.A., (1985) J. Biol. Chem., 260, 3716. | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 275 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年11月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.15 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.17→20 Å / Num. obs: 34995 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.4 / Biso Wilson estimate: 23.479 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 |
反射 シェル | 解像度: 2.17→2.21 Å / 冗長度: 1.19 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Num. unique all: 731 / % possible all: 37.6 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.25 Å / Num. obs: 32603 / % possible obs: 91.3 % / Num. measured all: 68906 / Rmerge(I) obs: 0.042 |
反射 シェル | *PLUS 最高解像度: 2.25 Å / 最低解像度: 2.35 Å / % possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.199 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.25→20 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.25→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rwork: 0.17 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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