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- PDB-1fux: CRYSTAL STRUCTURE OF E.COLI YBCL, A NEW MEMBER OF THE MAMMALIAN P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fux
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E.COLI YBCL, A NEW MEMBER OF THE MAMMALIAN PEBP FAMILY
要素HYPOTHETICAL 19.5 KDA PROTEIN IN EMRE-RUS INTERGENIC REGION
キーワードUNKNOWN FUNCTION / BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
YbhB/YbcL / Phosphatidylethanolamine-binding Protein / PEBP-like / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / PEBP-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UPF0098 protein YbcL
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Benedetti, H. / Bureaud, N. / Schoentgen, F. / Zelwer, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2001
タイトル: Crystal structures of YBHB and YBCL from Escherichia coli, two bacterial homologues to a Raf kinase inhibitor protein.
著者: Serre, L. / Pereira de Jesus, K. / Zelwer, C. / Bureaud, N. / Schoentgen, F. / Benedetti, H.
履歴
登録2000年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOTHETICAL 19.5 KDA PROTEIN IN EMRE-RUS INTERGENIC REGION
B: HYPOTHETICAL 19.5 KDA PROTEIN IN EMRE-RUS INTERGENIC REGION


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6332
ポリマ-35,6332
非ポリマー00
3,711206
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.425, 55.531, 60.152
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.39, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a dimer constructed from chain A and chain B

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要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL 19.5 KDA PROTEIN IN EMRE-RUS INTERGENIC REGION


分子量: 17816.643 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PERIPLASMIC FORM / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PIN-III-OMPA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: PERIPLASMIC FORM / 参照: UniProt: P77368
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細MOLECULES 401, 402, 403, 404 HAVE BEEN MODELED BY HOH BUT CORRESPOND TO UNKNOWN MOLECULES PRESENT ...MOLECULES 401, 402, 403, 404 HAVE BEEN MODELED BY HOH BUT CORRESPOND TO UNKNOWN MOLECULES PRESENT IN THE BINDING SITES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: PEG 6000, Hepes, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mMHEPES1drop
21 mMdithiothreitol1drop
37.5 mg/mlprotein1drop
420-24 %(w/v)PEG60001reservoir
50.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97941
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97941 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→25 Å / Num. obs: 96044 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 16.894 Å2 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.81→1.91 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique all: 3751 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 89.4
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 28148 / Num. measured all: 96044 / Rmerge(I) obs: 0.03
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.088

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FJJ E.COLI YBHB
解像度: 1.81→25 Å / SU B: 3.31573 / SU ML: 0.10434 / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.16318 / ESU R Free: 0.15721 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25423 2836 10 %RANDOM
Rwork0.1995 ---
obs-28872 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2501 0 0 206 2707
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0350.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0360.05
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.170.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.140.3
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.815
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor30.320
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.712
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.463
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.23
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it21.71
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.18
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it32.46
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it33.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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