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- PDB-1fb5: LOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fb5
タイトルLOW RESOLUTION STRUCTURE OF OVINE ORNITHINE TRANSCARBMOYLASE IN THE UNLIGANDED STATE
要素ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE
キーワードTRANSFERASE / cooperativity / T-state / ornithine
機能・相同性
機能・相同性情報


response to biotin / L-ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle ...response to biotin / L-ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / Mitochondrial protein import / L-arginine biosynthetic process / response to zinc ion / midgut development / amino acid binding / phosphate ion binding / liver development / response to insulin / phospholipid binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold ...Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NORVALINE / Ornithine transcarbamylase, mitochondrial / Ornithine transcarbamylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zanotti, G. / Battistutta, R. / Panzalorto, M. / Francescato, P. / Bruno, G. / De Gregorio, A.
引用
ジャーナル: Org.Biomol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Functional and structural characterization of ovine ornithine transcarbamoylase.
著者: De Gregorio, A. / Battistutta, R. / Arena, N. / Panzalorto, M. / Francescato, P. / Valentini, G. / Bruno, G. / Zanotti, G.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: 1.85 A Resolution Crystal Structure of Human Ornithine Transcarbamoylase Complexed with N-phopshonacetyl-L-ornithine. Catalytic Mechanism and Correlation with Inherited Deficiency.
著者: Shi, D. / Morizono, H. / Ha, Y. / Aoyagi, M. / Tuchman, M. / Allewell, N.M.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Substrate-induced Conformational Change in a Trimeric Ornithine Transcarbamoylase
著者: Ha, Y. / McCann, M.T. / Tuchman, M. / Allewell, N.M.
履歴
登録2000年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0052
ポリマ－35,8881
非ポリマー1171
水543
1
A: ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子

A: ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子

A: ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,0166
ポリマ－107,6653
非ポリマー3513
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area5430 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area37060 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)184.700, 184.700, 184.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332
詳細The biological assembly is a trimer constructed by three identical polypeptyde chains, related by a crystallographic three-forld axis. L-norvaline is positioned in an hypothetical site, in an electron density that could represent a protein side chain.

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要素

#1: タンパク質 ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE / OTCASE


分子量: 35888.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: LIVER
参照: UniProt: P00480, UniProt: P84010*PLUS, ornithine carbamoyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NVA / NORVALINE / ノルバリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2 / 詳細: Synthesized
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE ACTIVE SITE CAVITY IS EMPTY AND THE PROTEIN CAN BE CONSIDERED TO BE IN THE T STATE.
非ポリマーの詳細L-NORVALINE IS POSITIONED IN A HYPOTHETICAL SITE, IN AN ELECTRON DENSITY THAT COULD REPRESENT A ...L-NORVALINE IS POSITIONED IN A HYPOTHETICAL SITE, IN AN ELECTRON DENSITY THAT COULD REPRESENT A PROTEIN SIDE CHAIN.
配列の詳細THE AUTHORS USED THE HUMAN AMINO ACID SEQUENCE, SINCE THE OVINE ONE WAS NOT AVAILABLE. ASP IS ...THE AUTHORS USED THE HUMAN AMINO ACID SEQUENCE, SINCE THE OVINE ONE WAS NOT AVAILABLE. ASP IS PRESENT AT 297 IN DATABASE REFERENCE. SHI ET AL., J.BIOL.CHEM 1998, 273:34347-24254 LISTS ALA AT 297.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 83.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 8% PEG 4000, 0.1 M Na acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
17-9 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1reservoirpH7.4
30.1 Msodium acetate1reservoir
48 %(w/v)PEG40001reservoirpH4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→500 Å / Num. obs: 13959 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 48.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 3.51→3.92 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Num. unique all: 3877 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 3.5→15 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The human amino acid sequence was used, since the ovine one was not available
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 674 -random, I>3sigma(I)
Rwork0.212 ---
all0.219 13375 --
obs0.219 13375 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2503 0 8 3 2514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.25 / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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