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- PDB-1e6v: Methyl-coenzyme M reductase from Methanopyrus kandleri -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6v
タイトルMethyl-coenzyme M reductase from Methanopyrus kandleri
要素(METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / BIOLOGICAL METHANOGENESIS / NI-ENZYME / NI ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme-B sulfoethylthiotransferase / coenzyme-B sulfoethylthiotransferase activity / methanogenesis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methyl-coenzyme M Reductase; Chain B, domain 2 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Alpha-Beta Plaits - #470 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit ...Methyl-coenzyme M Reductase; Chain B, domain 2 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Alpha-Beta Plaits - #470 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M Reductase; Chain A, domain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 1 / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit / Methyl coenzyme M reductase, alpha subunit / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, beta subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, gamma subunit superfamily / Methyl-coenzyme M reductase gamma subunit / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase beta subunit, N-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha/beta subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, ferredoxin-like fold / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, C-terminal / Methyl-coenzyme M reductase, alpha subunit, N-terminal subdomain 2 / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, C-terminal domain / Methyl-coenzyme M reductase alpha subunit, N-terminal domain / Lambda Exonuclease; Chain A / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-THIOETHANESULFONIC ACID / FACTOR 430 / Coenzyme B / Methyl-coenzyme M reductase subunit beta / Methyl-coenzyme M reductase subunit gamma / Methyl-coenzyme M reductase I subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種METHANOPYRUS KANDLERI (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Grabarse, W. / Ermler, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Comparison of Three Methyl-Coenzyme M Reductases from Phylogenetically Distant Organisms: Unusual Amino Acid Modification, Conservation and Adaptation
著者: Grabarse, W. / Mahlert, F. / Shima, S. / Thauer, R.K. / Ermler, U.
履歴
登録2000年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年3月29日Group: Non-polymer description
改定 1.32019年7月24日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT
B: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT
C: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT
D: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT
E: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT
F: METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)282,24012
ポリマ－279,4566
非ポリマー2,7846
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area53570 Å2
ΔGint-280.86 kcal/mol
Surface area60210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.519, 115.740, 268.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9285, -0.0103, -0.3713), (-0.0099, -0.9986, 0.0525), (-0.3713, 0.0524, 0.927)
ベクター: 147.0659, -34.9694, 29.2869)

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要素

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METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I ALPHA SUBUNIT


分子量: 61398.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) METHANOPYRUS KANDLERI (古細菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASMA / 参照: UniProt: Q49605
#2: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I BETA SUBUNIT


分子量: 48214.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) METHANOPYRUS KANDLERI (古細菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASMA / 参照: UniProt: Q49601
#3: タンパク質 METHYL-COENZYME M REDUCTASE I GAMMA SUBUNIT


分子量: 30114.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) METHANOPYRUS KANDLERI (古細菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASMA / 参照: UniProt: Q49604

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非ポリマー , 3種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-F43 / FACTOR 430


分子量: 906.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H51N6NiO13
#5: 化合物 ChemComp-TP7 / Coenzyme B / 7-MERCAPTOHEPTANOYLTHREONINEPHOSPHATE / N-(7-メルカプトヘプタノイル)-O-ホスホノ-L-トレオニン


分子量: 343.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H22NO7PS
#6: 化合物 ChemComp-COM / 1-THIOETHANESULFONIC ACID / 2-メルカプトエタンスルホン酸


分子量: 142.197 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O3S2

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詳細

構成要素の詳細THE HEXAMER OF TWO ALPHA, TWO BETA, AND TWO GAMMA CHAINS CATALYZES THE FINAL STEP IN ...THE HEXAMER OF TWO ALPHA, TWO BETA, AND TWO GAMMA CHAINS CATALYZES THE FINAL STEP IN METHANOGENESIS, WHICH IS THE TERMINAL STEP OF ANAEROBIC DEGRADATION OF BIOMASS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.00
結晶化
*PLUS
温度: 14 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
310 %(w/v)mPEG50001reservoir
410 %(w/v)2-propanol1reservoir
50.2 Mammonium acetate1reservoir
60.1 Mmagnesium acetate1reservoir
720 %(w/v)glycerol1reservoir
80.1 MMES/KOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30 Å / Num. obs: 326507 / % possible obs: 93.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 30.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.62 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.259 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / % possible all: 92.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.3精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.3位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MRO

1mro


解像度: 2.7→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 274750.55 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, REFINEMENT WAS CARRIED WITH NCS RESTRAINTS AND THE PDB GENERATED THE ATOMS FOR CHAINS D, E, F. MCR FROM M. KANDLERI MIGHT CONTAIN MODIFIED AMINO ACIDS ANALOGOUS TO ...詳細: BULK SOLVENT MODEL USED, REFINEMENT WAS CARRIED WITH NCS RESTRAINTS AND THE PDB GENERATED THE ATOMS FOR CHAINS D, E, F. MCR FROM M. KANDLERI MIGHT CONTAIN MODIFIED AMINO ACIDS ANALOGOUS TO MCR FROM M. THERMOAUTOTROPHICUM AND M. BARKERI. THE DATA SET IS OF UNUSUALLY LOW COMPLETENESS CORRESPONDING TO ABOUT 3.2 A EFFECTIVE RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 2196 5 %RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.239 43932 62.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.3 Å20 Å20 Å2
2---2.84 Å20 Å2
3---12.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19222 0 180 0 19402
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.55
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 350 5 %
Rwork0.295 6655 -
obs--61 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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