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- PDB-1e3u: MAD structure of OXA10 class D beta-lactamase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e3u
タイトルMAD structure of OXA10 class D beta-lactamase
要素(BETA-LACTAMASE OXA- ...) x 2
キーワードBETA-LACTAMASE / ANTIOBITIC RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GOLD (I) CYANIDE ION / Beta-lactamase OXA-10
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Maveyraud, L. / Golemi, D. / Kotra, L.P. / Tranier, S. / Vakulenko, S. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Insights Into Class D Beta-Lactamases are Revealed by the Crystal Structure of the Oxa10 Enzyme from Pseudomonas Aeruginosa
著者: Maveyraud, L. / Golemi, D. / Kotra, L.P. / Tranier, S. / Vakulenko, S. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
履歴
登録2000年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月12日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE OXA-10
B: BETA-LACTAMASE OXA-10
C: BETA-LACTAMASE OXA-10
D: BETA-LACTAMASE OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,25739
ポリマ－110,0794
非ポリマー4,17835
水17,096949
1
A: BETA-LACTAMASE OXA-10
C: BETA-LACTAMASE OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,12319
ポリマ－55,0492
非ポリマー2,07517
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: BETA-LACTAMASE OXA-10
D: BETA-LACTAMASE OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,13420
ポリマ－55,0312
非ポリマー2,10318
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.530, 82.940, 101.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.98373, 0.02654, -0.17767), (-0.02302, -0.9995, -0.02185), (-0.17816, -0.0174, 0.98385)4.27241, 28.01285, -50.32816
2given(-0.80793, 0.56034, -0.1824), (0.55322, 0.61462, -0.56231), (-0.20298, -0.55521, -0.80656)7.38369, 30.41618, 94.75005
3given(0.84892, -0.4337, 0.30206), (-0.52478, -0.6238, 0.5792), (-0.06278, -0.65021, -0.75716)-18.97638, -4.12586, 41.37533

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要素

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BETA-LACTAMASE OXA- ... , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE OXA-10


分子量: 27524.291 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 細胞内の位置 (発現宿主): EXCRETED / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase
#2: タンパク質 BETA-LACTAMASE OXA-10


分子量: 27506.318 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS AERUGINOSA (緑膿菌) / 細胞内の位置 (発現宿主): EXCRETED / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase

-
非ポリマー , 4種, 984分子

#3: 化合物
ChemComp-AUC / GOLD (I) CYANIDE ION


分子量: 249.001 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2AuN2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 949 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.561 %
結晶化pH: 8.2
詳細: AMMONIUMS SULFATE 2.0 M, TRIS HCL 100 MM, PH 8.2-8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium potassium phosphate1drop
32.2 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.95375, 1.0376
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月15日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953751
21.03761
反射解像度: 1.653→43.1 Å / Num. obs: 127968 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 19.315 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 1.65→1.75 Å / 冗長度: 3.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.322 / % possible all: 93.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 598857 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.322

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLVE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.66→40 Å / SU B: 1.02065 / SU ML: 0.03474 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.14003 / ESU R Free: 0.09546 / 詳細: INDIVIDUAL ANISOTROPIC B FACTORS WERE REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20966 6428 5 %RANDOM
Rwork0.18057 ---
obs-121338 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7643 0 163 949 8755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0040.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0160.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0170.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.7962
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.1285
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.34910
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it15
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.00650.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0670.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1710.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2230.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.67
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor11.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor31.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.1806 / Rfactor Rfree: 0.20966 / Rfactor Rwork: 0.18057
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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