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- PDB-1k55: OXA 10 class D beta-lactamase at pH 7.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k55
タイトルOXA 10 class D beta-lactamase at pH 7.5
要素(Beta lactamase OXA-10) x 2
キーワードHYDROLASE / beta-lactamase / antibiotic resistance / carbamylation
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase / beta-lactamase activity / periplasmic space / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactamase OXA-10
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Critical involvement of a carbamylated lysine in catalytic function of class D beta-lactamases.
著者: Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Insights into class D beta-lactamases are revealed by the crystal structure of the OXA10 enzyme from Pseudomonas aeruginosa
著者: Maveyraud, L. / Golemi, D. / Kotra, L.P. / Tranier, S. / Vakulenko, S. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2000
タイトル: The first structural and mechanistic insights for class D beta-lactamases: evidence for a novel catalytic process for turnover of beta-lactam antibiotic
著者: Golemi, D. / Maveyraud, L. / Vakulenko, S. / Tranier, S. / Ishiwata, A. / Kotra, L.P. / Samama, J.P. / Mobashery, S.
履歴
登録2001年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta lactamase OXA-10
B: Beta lactamase OXA-10
C: Beta lactamase OXA-10
D: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,47131
ポリマ－110,1834
非ポリマー2,28827
水16,970942
1
A: Beta lactamase OXA-10
C: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,04613
ポリマ－55,0922
非ポリマー95511
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4720 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area20300 Å2
手法PISA
2
B: Beta lactamase OXA-10
D: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,42518
ポリマ－55,0922
非ポリマー1,33316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5200 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
3
C: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子

B: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子

A: Beta lactamase OXA-10
D: Beta lactamase OXA-10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,47131
ポリマ－110,1834
非ポリマー2,28827
水724
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation2_546-x,y-1/2,-z+11
crystal symmetry operation2_545-x,y-1/2,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8700 Å2
ΔGint-231 kcal/mol
Surface area42390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.514, 82.285, 101.713
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細the biological assembly is a dimer. There are two dimers in the asymmetric unit : chains A and C form a dimer chains B and D form a dimer

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要素

#1: タンパク質 Beta lactamase OXA-10 / Beta-lactamase PSE-2


分子量: 27567.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE 70 OF CHAINS A AND B, KCX ARE CARBAMYLATED LYSINE.
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / プラスミド: pET24a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase
#2: タンパク質 Beta lactamase OXA-10


分子量: 27524.291 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE 70 OF CHAINS C AND D EXISTS IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS: KCX, CARBAMYLATED LYSINE, AND LYSINE.
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / プラスミド: pET24a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P14489, beta-lactamase
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 942 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.04 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulphate, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMsodium potassium phosphate1droppH7.8
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoirpH8.5, or 100mM Na/Hepes(pH7.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月6日
放射モノクロメーター: Germanium Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→53.16 Å / Num. all: 216019 / Num. obs: 216019 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 1.39→1.47 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.373 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 29650 / Rsym value: 0.373 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 841487
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.3 % / Num. unique obs: 29650 / Num. measured obs: 95038

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1E4D

1e4d


解像度: 1.39→53.16 Å / Isotropic thermal model: overall anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: engh & huber
詳細: SUL 1024, which is assigned alternate position B, corresponds to alternate conformation B of chain D residue 115. Chain C: the following residues display alternate conformations for side ...詳細: SUL 1024, which is assigned alternate position B, corresponds to alternate conformation B of chain D residue 115. Chain C: the following residues display alternate conformations for side chain atoms only : Thr23C S60C, Glu195C, Glu231C and Ser245C. Chain D: the following residues display alternate conformations for side chain atoms only : Ser33C Ser60D, Glu86D, Arg125D, Ser147D, Ser179D, Glu183D. Gly265D and Gly266D display alternate conformations of the dipeptide. chains C and D: Other residues in alternate conformation correspond to two distinct conformations of the enzyme: conformations A and B : Met99C, Lys100C, Gln101C, Trp102C, Glu103C, Val114C, Ser115C, Ala116C, Val117C and Pro118C. RESIDUE 70 EXISTS IN TWO CONFORMATIONS: CONFORMATION A, AS a classical non modified LYS residue, AND CONFORMATION B, AS KCX, a carbamylated lysine,in chains C and D. There is no density accounting for conformation B of residues Arg97 C and D, Ala98 C and D and Met99D, but these residues are necessarly in an alternate conformation for sterical reasons.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1809 2165 1 %random
Rwork0.15311 ---
all0.15339 215989 --
obs0.15339 215989 98.92 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20.07 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→53.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7958 0 131 942 9031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.581
LS精密化 シェル解像度: 1.39→1.427 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 126 1 %
Rwork0.241 --
obs-13790 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 1 % / Rfactor obs: 0.15311 / Rfactor Rfree: 0.1809
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg15.744

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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