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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dw9 | ||||||
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タイトル | Structure of cyanase reveals that a novel dimeric and decameric arrangement of subunits is required for formation of the enzyme active site | ||||||
![]() | CYANATE LYASE | ||||||
![]() | LYASE / CYANATE DEGRADATION / STRUCTURAL GENOMICS / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / MIDWEST CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / MCSG | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Walsh, M.A. / Otwinowski, Z. / Perrakis, A. / Anderson, P.M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of Cyanase Reveals that a Novel Dimeric and Decameric Arrangement of Subunits is Required for Formation of the Enzyme Active Site 著者: Walsh, M.A. / Otwinowski, Z. / Perrakis, A. / Anderson, P.M. / Joachimiak, A. #1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1987 タイトル: Characterization of High-Level Expression and Sequencing of the Escherichia Coli K-12 Cyns Gene Encoding Cyanase 著者: Sung, Y. / Anderson, P.M. / Fuchs, J.A. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1986 タイトル: Kinetic Properties of Cyanase 著者: Anderson, P.M. / Little, R.M. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1986 タイトル: Interaction of Mono- and Dianions with Cyanase: Evidence for Apparent Half-Site Binding 著者: Anderson, P.M. / Johnson, W.V. / Endrizzi, J.A. / Little, R.M. / Korte, J.J. #4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1980 タイトル: Purification and Properties of the Inducible Enzyme Cyanase 著者: Anderson, P.M. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS ASSEMBLY IS COMPRISED OF FIVE SHEETS ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEET STRUCTURE OF THIS ASSEMBLY IS COMPRISED OF FIVE SHEETS THAT FORM AN EQUATORIAL GIRDLE AROUND THE DECAMERIC ASSEMBLY. EACH SHEET IS MADE UP OF FOUR STRANDS FROM TWO PROTEIN CHAINS EACH CONTRIBUTING TWO STRANDS |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 346 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 294.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 528.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 574 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 85.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 118.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17255.377 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-CL / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 詳細: SELENOMETHIONINE LABELLED CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP METHOD OF VAPOUR DIFFUSION FROM 50% AMMONIUM SULPHATE SOLUTIONS BUFFERED WITH 50MM NAKPO4, PH = 7.3, AND IN THE PRESENCE OF ...詳細: SELENOMETHIONINE LABELLED CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP METHOD OF VAPOUR DIFFUSION FROM 50% AMMONIUM SULPHATE SOLUTIONS BUFFERED WITH 50MM NAKPO4, PH = 7.3, AND IN THE PRESENCE OF 50 MM TRIC/HCL, PH =7.3. MICROSEEDING WITH WILD-TYPE CRYSTALS PRODUCED CRYSTALS THAT GREW TO 0.1 X 0.2 X 0.7 MM OVER 5-7 DAYS. | ||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 51 % | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: used microseeding | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ARGONNE APS-1 / 検出器: CCD / 日付: 1998年7月15日 / 詳細: MIRROR | |||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.65→20 Å / Num. obs: 187107 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 26.4 | |||||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.198 / % possible all: 80.6 | |||||||||||||||||||||
反射 | *PLUS Num. measured all: 524489 / Rmerge(I) obs: 0.039 | |||||||||||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 80.6 % / Rmerge(I) obs: 0.198 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: NCS RESTRAINTS NOT EMPLOYED ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE MODELLED FOR THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS CHAIN A: 25 27 31 34 66 78 101 128 132 133 CHAIN B: 10 27 60 66 78 101 128 131 ...詳細: NCS RESTRAINTS NOT EMPLOYED ALTERNATIVE CONFORMATIONS WERE MODELLED FOR THE FOLLOWING AMINO ACID SIDE CHAINS CHAIN A: 25 27 31 34 66 78 101 128 132 133 CHAIN B: 10 27 60 66 78 101 128 131 CHAIN C: 27 40 60 78 88 101 128 132 CHAIN D: 27 78 101 128 133 CHAIN E: 27 31 34 40 78 101 128 CHAIN F: 40 60 78 101 128 CHAIN G: 25 27 34 78 101 128 CHAIN H: 31 40 78 101 128 CHAIN I: 27 60 101 128 CHAIN J: 27 31 78 101 128 THIS STRUCTURE WAS DETERMINED AS PART OF THE STRUCTURAL GENOMICS INITIATIVE AT ARGONNE NATIONAL LABORATORY
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原子変位パラメータ | Biso mean: 17.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.15 / Rfactor Rwork: 0.15 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |