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- PDB-2iu7: Site directed mutagenesis of key residues involved in the catalyt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iu7
タイトルSite directed mutagenesis of key residues involved in the catalytic mechanism of Cyanase
要素CYANATE HYDRATASE
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanate catabolic process / cyanase / cyanate hydratase activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Cyanate Lyase; Chain: A, domain 2 / Cyanate lyase, C-terminal domain / : / Cyanate hydratase, N-terminal / Cyanate lyase, C-terminal / Cyanate hydratase / Cyanate lyase, C-terminal domain superfamily / Cyanate lyase C-terminal domain / Cyanate lyase C-terminal domain, Cyanate hydratase / lambda repressor-like DNA-binding domains ...Cyanate Lyase; Chain: A, domain 2 / Cyanate lyase, C-terminal domain / : / Cyanate hydratase, N-terminal / Cyanate lyase, C-terminal / Cyanate hydratase / Cyanate lyase, C-terminal domain superfamily / Cyanate lyase C-terminal domain / Cyanate lyase C-terminal domain, Cyanate hydratase / lambda repressor-like DNA-binding domains / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
OXALATE ION / Cyanate hydratase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Guilloton, M. / Walsh, M.A. / Joachimiak, A. / Anderson, P.M.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: A Twin Set of Low Pka Arginines Ensures the Concerted Acid Base Catalytic Mechanism of Cyanase
著者: Guilloton, M. / Walsh, M.A. / Joachimiak, A. / Anderson, P.M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structure of Cyanase Reveals that a Novel Dimeric and Decameric Arrangement of Subunits is Required for the Formation of the Enzyme Active Site
著者: Walsh, M.A. / Otwinowski, Z. / Perrakis, A. / Anderson, P.M. / Joachimiak, A.
履歴
登録2006年5月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYANATE HYDRATASE
B: CYANATE HYDRATASE
C: CYANATE HYDRATASE
D: CYANATE HYDRATASE
E: CYANATE HYDRATASE
F: CYANATE HYDRATASE
G: CYANATE HYDRATASE
H: CYANATE HYDRATASE
I: CYANATE HYDRATASE
J: CYANATE HYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,97536
ポリマ－170,51810
非ポリマー2,45726
水56,8733157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.514, 82.444, 84.498
Angle α, β, γ (deg.)61.90, 72.56, 69.59
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.34572, 0.93831, 0.00757), (-0.89568, 0.32759, 0.30072), (0.27969, -0.11074, 0.95368)-0.00426, 0.10438, 0.00806
2given(-0.3492, -0.93703, -0.00597), (-0.93701, 0.34912, 0.01143), (-0.00862, 0.00958, -0.99992)0.00695, -0.01721, -0.04705
3given(-0.33102, 0.90037, -0.28242), (0.89981, 0.21103, -0.38186), (-0.28422, -0.38053, -0.88001)0.02786, -0.05967, 0.01221
4given(0.34572, 0.93831, 0.00757), (-0.89568, 0.32759, 0.30072), (0.27969, -0.11074, 0.95368)-0.00426, 0.10438, 0.00806
5given(0.72698, 0.50459, -0.46572), (0.50457, -0.85257, -0.13611), (-0.46574, -0.13604, -0.8744)-0.04033, 0.00579, -0.01758
6given(0.71653, -0.63207, -0.29509), (-0.63259, -0.76706, 0.10696), (-0.29396, 0.11003, -0.94946)-0.06682, 0.00246, 0.01192
7given(-0.72566, -0.50924, 0.4627), (0.62103, -0.77426, 0.12184), (0.2962, 0.37576, 0.8781)0.04543, -0.06395, -0.02658
8given(0.34111, -0.89727, 0.28027), (0.93995, 0.32189, -0.11349), (0.01161, 0.30215, 0.95319)0.01669, -0.02929, 0.01168
9given(-0.99996, 0.00932, -0.00144), (0.00934, 0.95718, -0.28933), (-0.00132, -0.28933, -0.95723)0.04625, -0.0098, -0.00085
詳細THE CYANASE DECAMER IS A PENTAMER OF DIMERS. THE FIVEDIMERS ARE MADE UP FROM THE FOLLOWING CHAIN IDENTIFIERS:A:D, B:F, C:H, G: H AND I:J. TWO SETS OF DIMERS CONTRIBUTETO THE MAKE UP OF THE 5 ACTIVE SITES OF THE ENZYME . INTHIS STRUCTURE OXALATE IS BOUND TO EACH ACTIVE SITEDESIGNATED AS AC1 (DIMERS A:D, B:F ), AC2 (DIMERS A:D,I:J)AC3,(DIMERS I:J AC4 , AC5 (SEE REMARK 800).

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要素

#1: タンパク質
CYANATE HYDRATASE / CYANASE LYASE / CYANASE / CYANATE HYDROLASE


分子量: 17051.793 Da / 分子数: 10 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-BLUE / 参照: UniProt: P00816, cyanase
#2: 化合物
ChemComp-OXL / OXALATE ION / しゅう酸ジアニオン


分子量: 88.019 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2O4
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYZES THE REACTION OF CYANATE WITH BICARBONATE TO PRODUCE AMMONIA AND CARBON DIOXIDE. ...CATALYZES THE REACTION OF CYANATE WITH BICARBONATE TO PRODUCE AMMONIA AND CARBON DIOXIDE. ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, TYR 95 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, TYR 95 TO PHE
配列の詳細TYROSINE 95 MUTATED TO PHENYLALANINE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP METHOD OF VAPOUR DIFFUSION FROM 50% AMMONIUM SULPHATE SOLUTIONS BUFFERED WITH 50MM NAKPO4, PH = 7.3, AND IN THE PRESENCE OF 50 MM TRIC/HCL, PH =7.3.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.033
検出器タイプ: CUSTOM / 検出器: CCD / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.91→99 Å / Num. obs: 1 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.91→1.98 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 91.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DW9

1dw9


解像度: 1.91→76.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 2.577 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 6871 5 %RANDOM
Rwork0.131 ---
obs0.134 129813 96.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.72 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å2-0.02 Å2-0.48 Å2
2---0.39 Å21.18 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→76.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11970 0 135 3157 15262
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.02212477
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6472.01916935
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.29951618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14525500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.267152298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.6731570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.22007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.029140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.27257
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.28852
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1820.22817
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0411.58091
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.441212691
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.78434793
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.214.54215
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.227 465
Rwork0.158 9036

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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