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- PDB-1d4l: HIV-1 PROTEASE COMPLEXED WITH A MACROCYCLIC PEPTIDOMIMETIC INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d4l
タイトルHIV-1 PROTEASE COMPLEXED WITH A MACROCYCLIC PEPTIDOMIMETIC INHIBITOR
要素HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE / HIV / PROTEASE / INHIBITOR / ANTIVIRAL
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PI9 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Tyndall, J.D. / Reid, R.C. / Tyssen, D.P. / Jardine, D.K. / Todd, B. / Passmore, M. / March, D.R. / Pattenden, L.K. / Alewood, D. / Hu, S.H. ...Tyndall, J.D. / Reid, R.C. / Tyssen, D.P. / Jardine, D.K. / Todd, B. / Passmore, M. / March, D.R. / Pattenden, L.K. / Alewood, D. / Hu, S.H. / Alewood, P.F. / Birch, C.J. / Martin, J.L. / Fairlie, D.P.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2000
タイトル: Synthesis, stability, antiviral activity, and protease-bound structures of substrate-mimicking constrained macrocyclic inhibitors of HIV-1 protease.
著者: Tyndall, J.D. / Reid, R.C. / Tyssen, D.P. / Jardine, D.K. / Todd, B. / Passmore, M. / March, D.R. / Pattenden, L.K. / Bergman, D.A. / Alewood, D. / Hu, S.H. / Alewood, P.F. / Birch, C.J. / ...著者: Tyndall, J.D. / Reid, R.C. / Tyssen, D.P. / Jardine, D.K. / Todd, B. / Passmore, M. / March, D.R. / Pattenden, L.K. / Bergman, D.A. / Alewood, D. / Hu, S.H. / Alewood, P.F. / Birch, C.J. / Martin, J.L. / Fairlie, D.P.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Molecular Recognition of Macrocyclic Peptidomimetic Inhibitors by HIV-1 Protease.
著者: Martin, J.L. / Begun, J. / Schindeler, A. / Wickramasinghe, W.A. / Alewood, D. / Alewood, P.F. / Bergman, D.A. / Brinkworth, R.I. / Abbenante, G. / March, D. / Reid, R.C. / Fairlie, D.P.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1996
タイトル: Substrate Based Cyclic Peptidomimetics Of Phe Ile Val That Inhibit HIV-1 Protease Using a Novel Enzyme Binding Mode.
著者: March, D. / Abbenante, G. / Bergman, D. / Brinkworth, R.I. / Wickramasinghe, W. / Begun, J. / Martin, J.L. / Fairlie, D.P.
#3: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1995
タイトル: Regioselective Structural and Functional Mimicry Of Peptides: Design Of Hydrolytically Stable Cyclic Peptidomimetic Inhibitors Of HIV-1 Protease.
著者: Abbenante, G. / March, D. / Bergman, D. / Hunt, P.A. / Garnham, B. / Dancer, R.J. / Martin, J.L. / Fairlie, D.P.
履歴
登録1999年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE
B: HIV-1 PROTEASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4366
ポリマ－21,5312
非ポリマー9054
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5450 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area9000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.440, 58.770, 61.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE


分子量: 10765.687 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, L33I, C67(ABA), C95(ABA) / 由来タイプ: 合成
詳細: SF2 isolate, chemically synthesised protein corresponds to the protease from HIV-1, with 4 mutations per monomer
参照: UniProt: P03369, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PI9 / (10S,13S,1'R)-13-[1'-HYDROXY-2'-(N-P-AMINOBENZENESULFONYL-1''-AMINO-3''-METHYLBUTYL)ETHYL]-8,11-DIOXO-10-ISOPROPYL-2-OXA-9,12-DIAZABICYCLO [13.2.2]NONADECA-15,17,18-TRIENE / (10S,13S)-13-[(R)-1-ヒドロキシ-2-[イソペンチル(4-アミノフェニルスルホニル)アミノ]エチル](以下略)


分子量: 616.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H48N4O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulfate. acetate buffer, , pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 詳細: inhibitor:protein molar ratio is 10:1
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein1drop
30.1 Macetate1reservoir
435-60 %satammonium sulfate1reservoir
2inhibitor1dropin DMSO

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 62454 / Num. obs: 59019 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.38 % / Biso Wilson estimate: 10.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / 冗長度: 3.35 % / Rmerge(I) obs: 0.302 / Num. unique all: 1621 / % possible all: 84.6
反射
*PLUS
Num. obs: 18470 / Num. measured all: 62454
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.75→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1791 9.8 %RANDOM
Rwork0.189 ---
all0.189 18244 --
obs0.189 18244 94.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1540 0 60 121 1721
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.431.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.242
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.172.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 251 9.3 %
Rwork0.281 2459 -
obs--86.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1parhcsdx.protophcsdx.pro
X-RAY DIFFRACTION2nal.parInhibiter1.top
X-RAY DIFFRACTION3toph19.sol
X-RAY DIFFRACTION4so4.inp
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.32 / % reflection Rfree: 9.3 % / Rfactor Rwork: 0.281 / Rfactor obs: 0.288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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