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- EMDB-7087: mTORC1 structure refined to 3.0 angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7087
タイトルmTORC1 structure refined to 3.0 angstroms
マップデータPrimary consensus dimer map in C2.
試料
  • 複合体: Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes.
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase mTOR
    • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin complex subunit LST8
    • タンパク質・ペプチド: Regulatory-associated protein of mTOR
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードPIKK / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / eukaryotic initiation factor 4E binding / TORC2 complex ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / Activation of the mRNA upon binding of the cap-binding complex and eIFs, and subsequent binding to 43S / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / eukaryotic initiation factor 4E binding / TORC2 complex / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / nucleus localization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of osteoclast differentiation / voluntary musculoskeletal movement / TORC1 signaling / positive regulation of odontoblast differentiation / positive regulation of keratinocyte migration / cellular response to L-leucine / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / cellular response to nutrient / cellular response to methionine / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of autophagosome assembly / energy reserve metabolic process / negative regulation of cell size / ruffle organization / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to osmotic stress / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / enzyme-substrate adaptor activity / anoikis / cardiac muscle cell development / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of actin filament polymerization / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / lysosome organization / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / protein kinase activator activity / behavioral response to pain / oligodendrocyte differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / : / social behavior / HSF1-dependent transactivation / neuronal action potential / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / TOR signaling / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / endomembrane system / regulation of macroautophagy / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of translational initiation / cellular response to nutrient levels / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / heart morphogenesis / positive regulation of lipid biosynthetic process / phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cardiac muscle contraction / regulation of cellular response to heat / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / 14-3-3 protein binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / T cell costimulation / translation initiation factor binding / cellular response to starvation / cellular response to amino acid starvation / post-embryonic development / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic cell cycle / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of autophagy / response to nutrient / response to nutrient levels / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic translation initiation factor 4E binding / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein (EIF4EBP) / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function ...Eukaryotic translation initiation factor 4E binding / Eukaryotic translation initiation factor 4E binding protein (EIF4EBP) / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / HEAT repeat / HEAT repeat / : / PIK-related kinase, FAT / FATC domain / FATC / FAT domain / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FATC domain / PIK-related kinase / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR / Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1 / Regulatory-associated protein of mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.23 Å
データ登録者Pavletich NP / Yang H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Mechanisms of mTORC1 activation by RHEB and inhibition by PRAS40.
著者: Haijuan Yang / Xiaolu Jiang / Buren Li / Hyo J Yang / Meredith Miller / Angela Yang / Ankita Dhar / Nikola P Pavletich /
要旨: The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls cell growth and metabolism in response to nutrients, energy levels, and growth factors. It contains the atypical kinase mTOR and the ...The mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) controls cell growth and metabolism in response to nutrients, energy levels, and growth factors. It contains the atypical kinase mTOR and the RAPTOR subunit that binds to the Tor signalling sequence (TOS) motif of substrates and regulators. mTORC1 is activated by the small GTPase RHEB (Ras homologue enriched in brain) and inhibited by PRAS40. Here we present the 3.0 ångström cryo-electron microscopy structure of mTORC1 and the 3.4 ångström structure of activated RHEB-mTORC1. RHEB binds to mTOR distally from the kinase active site, yet causes a global conformational change that allosterically realigns active-site residues, accelerating catalysis. Cancer-associated hyperactivating mutations map to structural elements that maintain the inactive state, and we provide biochemical evidence that they mimic RHEB relieving auto-inhibition. We also present crystal structures of RAPTOR-TOS motif complexes that define the determinants of TOS recognition, of an mTOR FKBP12-rapamycin-binding (FRB) domain-substrate complex that establishes a second substrate-recruitment mechanism, and of a truncated mTOR-PRAS40 complex that reveals PRAS40 inhibits both substrate-recruitment sites. These findings help explain how mTORC1 selects its substrates, how its kinase activity is controlled, and how it is activated by cancer-associated mutations.
履歴
登録2017年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2017年12月20日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6bcx
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7087.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7087.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 199.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary consensus dimer map in C2.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 374 pix.
= 497.644 Å		1.33 Å/pix.
x 374 pix.
= 497.644 Å		1.33 Å/pix.
x 374 pix.
= 497.644 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3306 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.17757502 - 0.28161508
平均 (標準偏差)0.0000037334783 (±0.0050782706)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ374374374
Spacing374374374
セルA=B=C: 497.6444 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.33059893048131.33059893048131.3305989304813
M x/y/z374374374
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z497.644497.644497.644
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS374374374
D min/max/mean-0.1780.2820.000

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添付データ

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追加マップ: Focused 3D refinement of monomer part1 (mask 1)...

ファイルemd_7087_additional_1.map
注釈Focused 3D refinement of monomer part1 (mask 1) used to reconstruct the 3.0 angstroms resolution C2 dimer structure factors with the REFMAC5 composite map option for model refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused 3D refinement of monomer part2 (mask 2)...

ファイルemd_7087_additional_2.map
注釈Focused 3D refinement of monomer part2 (mask 2) used to reconstruct the 3.0 angstroms resolution C2 dimer structure factors with the REFMAC5 composite map option for model refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused 3D refinement of monomer part3 (mask 3)...

ファイルemd_7087_additional_3.map
注釈Focused 3D refinement of monomer part3 (mask 3) used to reconstruct the 3.0 angstroms resolution C2 dimer structure factors with the REFMAC5 composite map option for model refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes.

全体名称: Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes.
要素
  • 複合体: Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes.
    • タンパク質・ペプチド: Serine/threonine-protein kinase mTOR
    • タンパク質・ペプチド: Target of rapamycin complex subunit LST8
    • タンパク質・ペプチド: Regulatory-associated protein of mTOR
    • タンパク質・ペプチド: Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes.

超分子名称: Dimer of two mTOR-mLST8-RAPTOR-4EBP1 complexes. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine/threonine-protein kinase mTOR

分子名称: Serine/threonine-protein kinase mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 287.399125 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLGTGPAAAT TAATTS(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)SRNEET(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
MLGTGPAAAT TAATTS(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)SRNEET(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)EMSQE E(UNK)TRFYDQLN HHIFELVSSS DANERKGGIL AIASLIGVEG GNATRI GRF ANYLRNLLPS NDPVVMEMAS KAIGRLAMAG DTFTAEYVEF EVKRALEWLG ADRNEGRRHA AVLVLRELAI SVPTFFF QQ VQPFFDNIFV AVWDPKQAIR EGAVAALRAC LILTTQREPK EMQKPQWYRH TFEEAEKGFD ETLAKEKGMN RDDRIHGA L LILNELVRIS SMEGERLREE MEEITQQQLV HDKYCKDLMG FGTKPRHITP FTSFQAVQPQ QSNALVGLLG YSSHQGLMG FGTSPSPAKS T(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)RNS KNSLIQMTIL NLLPRLA AF RPSAFTDTQY LQDTMNHVLS CVKKEKERTA AFQALGLLSV AVRSEFKVYL PRVLDIIRAA LPPKDFAHKR QKAMQVDA T VFTCISMLAR AMGPGIQQDI KELLEPMLAV GLSPALTAVL YDLSRQIPQL KKDIQDGLLK MLSLVLM(UNK)KP LRHPG MPKG LAHQLASPGL TTLPEAS(UNK)VG SITLALRTLG SFEFEGHSLT QFVRHCADHF LNSEHKEIRM EAARTCSRLL TP SIHLISG HAHVVSQTAV QVVADVLSKL LVVGITDPDP DIRYCVLASL DERFDAHLAQ AENLQALFVA LNDQVFEIRE LAI CTVGRL SSMNPAFVMP FLRKMLIQIL TELEHSGIGR IKEQSARMLG HLVSNAPRLI RPYMEPILKA LILKLKDPDP DPNP GVINN VLATIGELAQ VSGLEMRKWV DELFIIIMDM LQDSSLLAKR QVALWTLGQL VASTGYVVEP YRKYPTLLEV LLNFL KTEQ NQGTRREAIR VLGLLGALDP YKHKVNIGMI DQSRDASAVS LSESKSSQDS SDYSTSEMLV NMGNLPLDEF YPAVSM VAL MRIFRDQSLS HHHTMVVQAI TFIFKSLGLK CVQFLPQVMP TFLNVIRVCD GAIREFLFQQ LGMLVSFVKS HIRPYMD EI VTLMREFWVM NTSIQSTIIL LIEQIVVALG GEFKLYLPQL IPHMLRVFMH DNSPGRIVSI KLLAAIQLFG ANLDDYLH L LLPPIVKLFD APEAPLPSRK AALETVDRLT ESLDFTDYAS RIIHPIVRTL DQSPELRSTA MDTLSSLVFQ LGKKYQIFI PMVNKVLVRH RINHQRYDVL ICRIVKGYTL ADEEEDPLIY QHRMLRSGQG DALASGPVET GPMKKLHVST INLQKAWGAA RRVSKDDWL EWLRRLSLEL LKDSSSPSLR SCWALAQAYN PMARDLFNAA FVSCWSELNE DQQDELIRSI ELALTSQDIA E VTQTLLNL AEFMEHSDKG PLPLRDDNGI VLLGERAAKC RAYAKALHYK ELEFQKGPTP AILESLISIN NKLQQPEAAA GV LEYAMKH FGELEIQATW YEKLHEWEDA LVAYDKKMDT NKDDPELMLG RMRCLEALGE WGQLHQQCCE KWTLVNDETQ AKM ARMAAA AAWGLGQWDS MEEYTCMIPR DTHDGAFYRA VLALHQDLFS LAQQCIDKAR DLLDAELTAM AGESYSRAYG AMVS CHMLS ELEEVIQYKL VPERREIIRQ IWWERLQGCQ RIVEDWQKIL MVRSLVVSPH EDMRTWLKYA SLCGKSGRLA LAHKT LVLL LGVDPSRQLD HPLPTVHPQV TYAYMKNMWK SARKIDAFQH MQHFVQTMQQ QAQHAIATED QQHKQELHKL MARCFL KLG EWQLNLQGIN ESTIPKVLQY YSAATEHDRS WYKAWHAWAV MNFEAVLHYK HQNQARDEKK KLRHASGANI TNATTAA TT AATATTTAST EGSNSESEAE STENSPTPSP LQKKVTEDLS KTLLMYTVPA VQGFFRSISL SRGNNLQDTL RVLTLWFD Y GHWPDVNEAL VEGVKAIQID TWLQVIPQLI ARIDTPRPLV GRLIHQLLTD IGRYHPQALI YPLTVASKST TTARHNAAN KILKNMCEHS NTLVQQAMMV SEELIRVAIL WHEMWHEGLE EASRLYFGER NVKGMFEVLE PLHAMMERGP QTLKETSFNQ AYGRDLMEA QEWCRKYMKS GNVKDLTQAW DLYYHVFRRI SKQLPQLTSL ELQYVSPKLL MCRDLELAVP GTYDPNQPII R IQSIAPSL QVITSKQRPR KLTLMGSNGH EFVFLLKGHE DLRQDERVMQ LFGLVNTLLA NDPTSLRKNL SIQRYAVIPL ST NSGLIGW VPHCDTLHAL IRDYREKKKI LLNIEHRIML RMAPDYDHLT LMQKVEVFEH AVNNTAGDDL AKLLWLKSPS SEV WFDRRT NYTRSLAVMS MVGYILGLGD RHPSNLMLDR LSGKILHIDF GDCFEVAMTR EKFPEKIPFR LTRMLTNAME VTGL DGNYR ITCHTVMEVL REHKDSVMAV LEAFVYDPLL NWRLMDTNTK GNKRSRTRTD SYSAGQSVEI LDGVELGEPA HKKTG TTVP ESIHSFIGDG LVKPEALNKK AIQIINRVRD KLTGRDFSHD DTLDVPTQVE LLIKQATSHE NLCQCYIGWC PFW

UniProtKB: Serine/threonine-protein kinase mTOR

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分子 #2: Target of rapamycin complex subunit LST8

分子名称: Target of rapamycin complex subunit LST8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.91009 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE ...文字列:
MNTSPGTVGS DPVILATAGY DHTVRFWQAH SGICTRTVQH QDSQVNALEV TPDRSMIAAA GYQHIRMYDL NSNNPNPIIS YDGVNKNIA SVGFHEDGRW MYTGGEDCTA RIWDLRSRNL QCQRIFQVNA PINCVCLHPN QAELIVGDQS GAIHIWDLKT D HNEQLIPE PEVSITSAHI DPDASYMAAV NSTGNCYVWN LTGGIGDEVT QLIPKTKIPA HTRYALQCRF SPDSTLLATC SA DQTCKIW RTSNFSLMTE LSIKSGNPGE SSRGWMWGCA FSGDSQYIVT ASSDNLARLW CVETGEIKRE YGGHQKAVVC LAF NDSVLG

UniProtKB: Target of rapamycin complex subunit LST8

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分子 #3: Regulatory-associated protein of mTOR

分子名称: Regulatory-associated protein of mTOR / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 150.197 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKE SEMLQSPLLG LGEEDEADLT DWNLPLAFMK KRHCEKIEGS KSLAQSWRMK DRMKTVSVAL VLCLNVGVDP PDVVKTTPC ARLECWIDPL SMGPQKALET IGANLQKQYE NWQPRARYKQ SLDPTVDEVK KLCTSLRRNA KEERVLFHYN G HGVPRPTV ...文字列:
MDYKDDDDKE SEMLQSPLLG LGEEDEADLT DWNLPLAFMK KRHCEKIEGS KSLAQSWRMK DRMKTVSVAL VLCLNVGVDP PDVVKTTPC ARLECWIDPL SMGPQKALET IGANLQKQYE NWQPRARYKQ SLDPTVDEVK KLCTSLRRNA KEERVLFHYN G HGVPRPTV NGEVWVFNKN YTQYIPLSIY DLQTWMGSPS IFVYDCSNAG LIVKSFKQFA LQREQELEVA AINPNHPLAQ MP LPPSMKN CIQLAACEAT ELLPMIPDLP ADLFTSCLTT PIKIALRWFC MQKCVSLVPG VTLDLIEKIP GRLNDRRTPL GEL NWIFTA ITDTIAWNVL PRDLFQKLFR QDLLVASLFR NFLLAERIMR SYNCTPVSSP RLPPTYMHAM WQAWDLAVDI CLSQ LPTII EEGTAFRHSP FFAEQLTAFQ VWLTMGVENR NPPEQLPIVL QVLLSQVHRL RALDLLGRFL DLGPWAVSLA LSVGI FPYV LKLLQSSARE LRPLLVFIWA KILAVDSSCQ ADLVKDNGHK YFLSVLADPY MPAEHRTMTA FILAVIVNSY HTGQEA CLQ GNLIAICLEQ LNDPHPLLRQ WVAICLGRIW QNFDSARWCG VRDSAHEKLY SLLSDPIPEV RCAAVFALGT FVGNSAE RT DHSTTIDHNV AMMLAQLVSD GSPMVRKELV VALSHLVVQY ESNFCTVALQ FIEEEKNYAL PSPATTEGGS LTPVRDSP C TPRLRSVSSY GNIRAVATAR SLNKSLQNLS LTEESGGAVA FSPGNLSTSS SASSTLGSPE NEEHILSFET IDKMRRASS YSSLNSLIGV SFNSVYTQIW RVLLHLAADP YPEVSDVAMK VLNSIAYKAT VNARPQRVLD TSSLTQSAPA SPTNKGVHIH QAGGSPPAS STSSSSLTND VAKQPVSRDL PSGRPGTTGP AGAQYTPHSH QFPRTRKMFD KGPEQTADDA DDAAGHKSFI S ATVQTGFC DWSARYFAQP VMKIPEEHDL ESQIRKEREW RFLRNSRVRR QAQQVIQKGI TRLDDQIFLN RNPGVPSVVK FH PFTPCIA VADKDSICFW DWEKGEKLDY FHNGNPRYTR VTAMEYLNGQ DCSLLLTATD DGAIRVWKNF ADLEKNPEMV TAW QGLSDM LPTTRGAGMV VDWEQETGLL MSSGDVRIVR IWDTDREMKV QDIPTGADSC VTSLSCDSHR SLIVAGLGDG SIRV YDRRM ALSECRVMTY REHTAWVVKA SLQKRPDGHI VSVSVNGDVR IFDPRMPESV NVLQIVKGLT ALDIHPQADL IACGS VNQF TAIYNSSGEL INNIKYYDGF MGQRVGAISC LAFHPHWPHL AVGSNDYYIS VYSVEKRVR

UniProtKB: Regulatory-associated protein of mTOR

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分子 #4: Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1

分子名称: Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.951344 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
GSGRMSGGSS CSQTPSRAIP ATRRVVLGDG VQLPPGDYST TPGGTLFSTT PGGTRIIYDR KFLMECRNSP VTKTPPRDLP TIPGVTSPS SDEPPMEASQ SHLRNSPEDK RAGGEESQFE MDI

UniProtKB: Eukaryotic translation initiation factor 4E-binding protein 1

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 580768
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6bcx:
mTORC1 structure refined to 3.0 angstroms

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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