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万見
- EMDB-5778: Structure of the capsaicin receptor, TRPV1, determined by single ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5778
タイトルStructure of the capsaicin receptor, TRPV1, determined by single particle electron cryo-microscopy
マップデータStructure of the capsaicin receptor, TRPV1. This map is direct output from RELION without sharpening using a negative temperature factor. The map was normalized using the program MAPMAN.
試料
  • 試料: Rat TRPV1
  • タンパク質・ペプチド: TRPV1
キーワードTRPV1 channel
機能・相同性
機能・相同性情報


response to capsazepine / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / temperature-gated ion channel activity / cellular response to temperature stimulus / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / urinary bladder smooth muscle contraction / TRP channels ...response to capsazepine / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / sensory perception of mechanical stimulus / peptide secretion / excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / temperature-gated ion channel activity / cellular response to temperature stimulus / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of pain / urinary bladder smooth muscle contraction / TRP channels / smooth muscle contraction involved in micturition / fever generation / thermoception / detection of temperature stimulus involved in thermoception / cellular response to acidic pH / response to pH / negative regulation of systemic arterial blood pressure / dendritic spine membrane / chloride channel regulator activity / glutamate secretion / monoatomic cation transmembrane transporter activity / negative regulation of heart rate / cellular response to ATP / ligand-gated monoatomic ion channel activity / response to pain / temperature homeostasis / cellular response to alkaloid / diet induced thermogenesis / cellular response to cytokine stimulus / intracellularly gated calcium channel activity / behavioral response to pain / detection of temperature stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of mitochondrial membrane potential / calcium ion import across plasma membrane / monoatomic cation channel activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / sensory perception of pain / phosphatidylinositol binding / GABA-ergic synapse / phosphoprotein binding / microglial cell activation / cellular response to nerve growth factor stimulus / cellular response to growth factor stimulus / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / lipid metabolic process / response to peptide hormone / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / transmembrane signaling receptor activity / sensory perception of taste / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to heat / response to heat / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / protein homotetramerization / postsynaptic membrane / calmodulin binding / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1-4 / Transient receptor potential cation channel subfamily V / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.275 Å
データ登録者Liao M / Cao E / Julius D / Cheng Y
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structure of the TRPV1 ion channel determined by electron cryo-microscopy.
著者: Maofu Liao / Erhu Cao / David Julius / Yifan Cheng /
要旨: Transient receptor potential (TRP) channels are sensors for a wide range of cellular and environmental signals, but elucidating how these channels respond to physical and chemical stimuli has been ...Transient receptor potential (TRP) channels are sensors for a wide range of cellular and environmental signals, but elucidating how these channels respond to physical and chemical stimuli has been hampered by a lack of detailed structural information. Here we exploit advances in electron cryo-microscopy to determine the structure of a mammalian TRP channel, TRPV1, at 3.4 Å resolution, breaking the side-chain resolution barrier for membrane proteins without crystallization. Like voltage-gated channels, TRPV1 exhibits four-fold symmetry around a central ion pathway formed by transmembrane segments 5-6 (S5-S6) and the intervening pore loop, which is flanked by S1-S4 voltage-sensor-like domains. TRPV1 has a wide extracellular 'mouth' with a short selectivity filter. The conserved 'TRP domain' interacts with the S4-S5 linker, consistent with its contribution to allosteric modulation. Subunit organization is facilitated by interactions among cytoplasmic domains, including amino-terminal ankyrin repeats. These observations provide a structural blueprint for understanding unique aspects of TRP channel function.
履歴
登録2013年10月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年12月4日-
マップ公開2013年12月4日-
更新2015年10月14日-
現状2015年10月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j5p
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j9j
  • 表面レベル: 7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j9j
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5778_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5778.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the capsaicin receptor, TRPV1. This map is direct output from RELION without sharpening using a negative temperature factor. The map was normalized using the program MAPMAN.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.0 / ムービー #1: 7
最小 - 最大-13.64936447 - 26.520059589999999
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-128
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-128
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-13.64926.520-0.000

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添付データ

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添付マップデータ: emd 5778 additional 1.map

ファイルemd_5778_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5778 additional 2.map

ファイルemd_5778_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5778 additional 3.map

ファイルemd_5778_additional_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5778 half map 1.map

ファイルemd_5778_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 5778 half map 2.map

ファイルemd_5778_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rat TRPV1

全体名称: Rat TRPV1
要素
  • 試料: Rat TRPV1
  • タンパク質・ペプチド: TRPV1

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超分子 #1000: Rat TRPV1

超分子名称: Rat TRPV1 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse. / 集合状態: tetramer / Number unique components: 1
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa

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分子 #1: TRPV1

分子名称: TRPV1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Functional minimal construct containing residues 110-603 and 627-764.
コピー数: 1 / 集合状態: Tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Rat / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 300 KDa / 理論値: 300 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293S GnTI / 組換プラスミド: pFastBac1
配列UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM HEPES, 2 mM TCEP
グリッド詳細: 400 mesh Quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 6 sec

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
詳細Gatan K2 Summit in super-resolution counting mode. Motion correction as described in Li et al. (2013) Nature Methods.
日付2013年1月1日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 946 / 平均電子線量: 21 e/Å2
詳細: Every image is the average of 30 frames recorded using the K2 Summit. The final reconstruction was calculated from images averaged from frames #3-#16.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 31000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージ試料ホルダー: Cooled to Liquid Nitrogen temperature / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細3D classification, refinement, and reconstruction were performed using RELION.
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.275 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 35645

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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