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- EMDB-47723: Nub1/Fat10-processing human 26S proteasome with Rpt6 at top of sp... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-47723
タイトルNub1/Fat10-processing human 26S proteasome with Rpt6 at top of spiral staircase (AAA+ motor locally refined)
マップデータ
試料
  • 複合体: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
    • タンパク質・ペプチド: x 15種
  • リガンド: x 4種
キーワード26S Proteasome / MOTOR PROTEIN / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity ...thyrotropin-releasing hormone receptor binding / nuclear proteasome complex / host-mediated perturbation of viral transcription / positive regulation of inclusion body assembly / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; オメガペプチターゼ / proteasome accessory complex / purine ribonucleoside triphosphate binding / cytosolic proteasome complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / negative regulation of programmed cell death / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / proteasome core complex / Somitogenesis / K63-linked deubiquitinase activity / proteasome binding / transcription factor binding / myofibril / general transcription initiation factor binding / blastocyst development / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein deubiquitination / immune system process / NF-kappaB binding / endopeptidase activator activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / inclusion body / proteasome complex / TBP-class protein binding / proteolysis involved in protein catabolic process / sarcomere / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / Degradation of AXIN / P-body / Hh mutants are degraded by ERAD / lipopolysaccharide binding / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / G2/M Checkpoints / Hedgehog ligand biogenesis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Regulation of RUNX3 expression and activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / double-strand break repair via homologous recombination / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / ABC-family proteins mediated transport / double-strand break repair via nonhomologous end joining / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / response to virus / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Metalloprotease DUBs / Regulation of PTEN stability and activity / nuclear matrix / Interleukin-1 signaling / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Orc1 removal from chromatin / metallopeptidase activity / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / osteoblast differentiation / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids
類似検索 - 分子機能
: / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome subunit alpha 1 / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease ...: / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / : / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasome subunit alpha 1 / : / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / Proteasome subunit alpha type-7 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 6B ...26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / Proteasome subunit alpha type-7 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-4 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit 7 / 26S proteasome regulatory subunit 6B / Proteasome subunit alpha type-6 / 26S proteasome regulatory subunit 4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 / 26S proteasome regulatory subunit 10B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.08 Å
データ登録者Arkinson C / Gee CL / Martin A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural landscape of AAA+ ATPase motor states in the substrate-degrading human 26S proteasome reveals conformation-specific binding of TXNL1.
著者: Connor Arkinson / Christine L Gee / Zeyuan Zhang / Ken C Dong / Andreas Martin /
要旨: The 26S proteasome targets many cellular proteins for degradation during general homeostasis, protein quality control, and the regulation of vital processes. A broad range of proteasome-interacting ...The 26S proteasome targets many cellular proteins for degradation during general homeostasis, protein quality control, and the regulation of vital processes. A broad range of proteasome-interacting cofactors thereby modulates these functions and aids in substrate degradation. Here, we solved several high-resolution structures of the redox active cofactor TXNL1 bound to the human 26S proteasome at saturating and sub-stoichiometric concentrations by time resolved cryo-EM. We identified distinct binding modes of TXNL1 that depend on the proteasome conformational and ATPase motor states. Together with biophysical and biochemical experiments, our structural studies reveal that the resting-state proteasome prior to substrate engagement with the ATPase motor binds TXNL1 with low affinity and in variable positions on top of the Rpn11 deubiquitinase. In contrast, the actively degrading proteasome shows additional interactions leading to high-affinity TXNL1 binding, whereby TXNL1's C-terminal tail covers the catalytic groove of the Rpn11 deubiquitinase and coordinates the active-site Zn. Furthermore, these cryo-EM structures of the degrading proteasome capture the ATPase hexamer in all registers of spiral-staircase arrangements and thus visualize the complete ATP-hydrolysis cycle of the AAA+ motor, indicating temporally asymmetric hydrolysis and conformational changes in bursts during mechanical substrate unfolding and translocation. Remarkably, we catch the proteasome in the act of unfolding the beta-barrel mEos3.2 substrate while the ATPase hexamer is in a particular spiral staircase register. Our findings challenge current models for protein translocation through hexameric AAA+ motors and reveal how the proteasome uses its distinct but broad range of conformational states to coordinate cofactor binding and substrate processing.
履歴
登録2024年11月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月4日-
マップ公開2024年12月4日-
更新2025年11月19日-
現状2025年11月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_47723.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_47723.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 149.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 340 pix.
= 356.32 Å		1.05 Å/pix.
x 340 pix.
= 356.32 Å		1.05 Å/pix.
x 340 pix.
= 356.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.13
最小 - 最大-0.27466446 - 0.46799585
平均 (標準偏差)0.002042474 (±0.022995766)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ340340340
Spacing340340340
セルA=B=C: 356.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_47723_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_47723_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_47723_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10

全体名称: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
要素
  • 複合体: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 7
    • タンパク質・ペプチド: 26S protease regulatory subunit 8
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-6
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-2
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-4
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-7
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-1
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-3
    • タンパク質・ペプチド: substrate peptide
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6B
    • タンパク質・ペプチド: 26S protease regulatory subunit 10B
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 6A
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome regulatory subunit 4
    • タンパク質・ペプチド: Proteasome subunit alpha type-5
    • タンパク質・ペプチド: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10

超分子名称: Human 26S proteasome complexed with Nub1 and Fat 10 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#15
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293
分子量理論値: 2.6 MDa

+
分子 #1: 26S proteasome regulatory subunit 7

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 48.642703 KDa
配列文字列: MPDYLGADQR KTKEDEKDDK PIRALDEGDI ALLKTYGQST YSRQIKQVED DIQQLLKKIN ELTGIKESDT GLAPPALWDL AADKQTLQS EQPLQVARCT KIINADSEDP KYIINVKQFA KFVVDLSDQV APTDIEEGMR VGVDRNKYQI HIPLPPIADP T VTMMQVEE ...文字列:
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 7

+
分子 #2: 26S protease regulatory subunit 8

分子名称: 26S protease regulatory subunit 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 45.694047 KDa
配列文字列: MALDGPEQME LEEGKAGSGL RQYYLSKIEE LQLIVNDKSQ NLRRLQAQRN ELNAKVRLLR EELQLLQEQG SYVGEVVRAM DKKKVLVKV HPEGKFVVDV DKNIDINDVT PNCRVALRND SYTLHKILPN KVDPLVSLMM VEKVPDSTYE MIGGLDKQIK E IKEVIELP ...文字列:
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 8

+
分子 #3: Proteasome subunit alpha type-6

分子名称: Proteasome subunit alpha type-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.432459 KDa
配列文字列: MSRGSSAGFD RHITIFSPEG RLYQVEYAFK AINQGGLTSV AVRGKDCAVI VTQKKVPDKL LDSSTVTHLF KITENIGCVM TGMTADSRS QVQRARYEAA NWKYKYGYEI PVDMLCKRIA DISQVYTQNA EMRPLGCCMI LIGIDEEQGP QVYKCDPAGY Y CGFKATAA ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-6

+
分子 #4: Proteasome subunit alpha type-2

分子名称: Proteasome subunit alpha type-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.924406 KDa
配列文字列: MAERGYSFSL TTFSPSGKLV QIEYALAAVA GGAPSVGIKA ANGVVLATEK KQKSILYDER SVHKVEPITK HIGLVYSGMG PDYRVLVHR ARKLAQQYYL VYQEPIPTAQ LVQRVASVMQ EYTQSGGVRP FGVSLLICGW NEGRPYLFQS DPSGAYFAWK A TAHGKNYV ...文字列:
MAERGYSFSL TTFSPSGKLV QIEYALAAVA GGAPSVGIKA ANGVVLATEK KQKSILYDER SVHKVEPITK HIGLVYSGMG PDYRVLVHR ARKLAQQYYL VYQEPIPTAQ LVQRVASVMQ EYTQSGGVRP FGVSLLICGW NEGRPYLFQS DPSGAYFAWK A TAHGKNYV NGKTFLEHHY NEDLELEDAI HTAILTLKES FEGQMTEDNI EVGICNEAGF RRLTPTEVKD YLAAIA

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-2

+
分子 #5: Proteasome subunit alpha type-4

分子名称: Proteasome subunit alpha type-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.525842 KDa
配列文字列: MSRRYDSRTT IFSPEGRLYQ VEYAMEAIGH AGTCLGILAN DGVLLAAERR NIHKLLDEVF FSEKIYKLNE DMACSVAGIT SDANVLTNE LRLIAQRYLL QYQEPIPCEQ LVTALCDIKQ AYTQFGGKRP FGVSLLYIGW DKHYGFQLYQ SDPSGNYGGW K ATCIGNNS ...文字列:
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UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-4

+
分子 #6: Proteasome subunit alpha type-7

分子名称: Proteasome subunit alpha type-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.929891 KDa
配列文字列: MSYDRAITVF SPDGHLFQVE YAQEAVKKGS TAVGVRGRDI VVLGVEKKSV AKLQDERTVR KICALDDNVC MAFAGLTADA RIVINRARV ECQSHRLTVE DPVTVEYITR YIASLKQRYT QSNGRRPFGI SALIVGFDFD GTPRLYQTDP SGTYHAWKAN A IGRGAKSV ...文字列:
MSYDRAITVF SPDGHLFQVE YAQEAVKKGS TAVGVRGRDI VVLGVEKKSV AKLQDERTVR KICALDDNVC MAFAGLTADA RIVINRARV ECQSHRLTVE DPVTVEYITR YIASLKQRYT QSNGRRPFGI SALIVGFDFD GTPRLYQTDP SGTYHAWKAN A IGRGAKSV REFLEKNYTD EAIETDDLTI KLVIKALLEV VQSGGKNIEL AVMRRDQSLK ILNPEEIEKY VAEIEKEKEE NE KKKQKKA S

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-7

+
分子 #7: Proteasome subunit alpha type-1

分子名称: Proteasome subunit alpha type-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.595627 KDa
配列文字列: MFRNQYDNDV TVWSPQGRIH QIEYAMEAVK QGSATVGLKS KTHAVLVALK RAQSELAAHQ KKILHVDNHI GISIAGLTAD ARLLCNFMR QECLDSRFVF DRPLPVSRLV SLIGSKTQIP TQRYGRRPYG VGLLIAGYDD MGPHIFQTCP SANYFDCRAM S IGARSQSA ...文字列:
MFRNQYDNDV TVWSPQGRIH QIEYAMEAVK QGSATVGLKS KTHAVLVALK RAQSELAAHQ KKILHVDNHI GISIAGLTAD ARLLCNFMR QECLDSRFVF DRPLPVSRLV SLIGSKTQIP TQRYGRRPYG VGLLIAGYDD MGPHIFQTCP SANYFDCRAM S IGARSQSA RTYLERHMSE FMECNLNELV KHGLRALRET LPAEQDLTTK NVSIGIVGKD LEFTIYDDDD VSPFLEGLEE RP QRKAQPA QPADEPAEKA DEPMEH

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-1

+
分子 #8: Proteasome subunit alpha type-3

分子名称: Proteasome subunit alpha type-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: proteasome endopeptidase complex
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.469252 KDa
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MSSIGTGYDL SASTFSPDGR VFQVEYAMKA VENSSTAIGI RCKDGVVFGV EKLVLSKLYE EGSNKRLFNV DRHVGMAVAG LLADARSLA DIAREEASNF RSNFGYNIPL KHLADRVAMY VHAYTLYSAV RPFGCSFMLG SYSVNDGAQL YMIDPSGVSY G YWGCAIGK ARQAAKTEIE KLQMKEMTCR DIVKEVAKII YIVHDEVKDK AFELELSWVG ELTNGRHEIV PKDIREEAEK YA KESLKEE DESDDDNM

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-3

+
分子 #9: substrate peptide

分子名称: substrate peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 698.854 Da
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #10: 26S proteasome regulatory subunit 6B

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.426141 KDa
配列文字列: MEEIGILVEK AQDEIPALSV SRPQTGLSFL GPEPEDLEDL YSRYKKLQQE LEFLEVQEEY IKDEQKNLKK EFLHAQEEVK RIQSIPLVI GQFLEAVDQN TAIVGSTTGS NYYVRILSTI DRELLKPNAS VALHKHSNAL VDVLPPEADS SIMMLTSDQK P DVMYADIG ...文字列:
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6B

+
分子 #11: 26S protease regulatory subunit 10B

分子名称: 26S protease regulatory subunit 10B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.241008 KDa
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UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 10B

+
分子 #12: 26S proteasome regulatory subunit 6A

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 6A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.266457 KDa
配列文字列: MNLLPNIESP VTRQEKMATV WDEAEQDGIG EEVLKMSTEE IIQRTRLLDS EIKIMKSEVL RVTHELQAMK DKIKENSEKI KVNKTLPYL VSNVIELLDV DPNDQEEDGA NIDLDSQRKG KCAVIKTSTR QTYFLPVIGL VDAEKLKPGD LVGVNKDSYL I LETLPTEY ...文字列:
MNLLPNIESP VTRQEKMATV WDEAEQDGIG EEVLKMSTEE IIQRTRLLDS EIKIMKSEVL RVTHELQAMK DKIKENSEKI KVNKTLPYL VSNVIELLDV DPNDQEEDGA NIDLDSQRKG KCAVIKTSTR QTYFLPVIGL VDAEKLKPGD LVGVNKDSYL I LETLPTEY DSRVKAMEVD ERPTEQYSDI GGLDKQIQEL VEAIVLPMNH KEKFENLGIQ PPKGVLMYGP PGTGKTLLAR AC AAQTKAT FLKLAGPQLV QMFIGDGAKL VRDAFALAKE KAPSIIFIDE LDAIGTKRFD SEKAGDREVQ RTMLELLNQL DGF QPNTQV KVIAATNRVD ILDPALLRSG RLDRKIEFPM PNEEARARIM QIHSRKMNVS PDVNYEELAR CTDDFNGAQC KAVC VEAGM IALRRGATEL THEDYMEGIL EVQAKKKANL QYYA

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 6A

+
分子 #13: 26S proteasome regulatory subunit 4

分子名称: 26S proteasome regulatory subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.260504 KDa
配列文字列: MGQSQSGGHG PGGGKKDDKD KKKKYEPPVP TRVGKKKKKT KGPDAASKLP LVTPHTQCRL KLLKLERIKD YLLMEEEFIR NQEQMKPLE EKQEEERSKV DDLRGTPMSV GTLEEIIDDN HAIVSTSVGS EHYVSILSFV DKDLLEPGCS VLLNHKVHAV I GVLMDDTD ...文字列:
MGQSQSGGHG PGGGKKDDKD KKKKYEPPVP TRVGKKKKKT KGPDAASKLP LVTPHTQCRL KLLKLERIKD YLLMEEEFIR NQEQMKPLE EKQEEERSKV DDLRGTPMSV GTLEEIIDDN HAIVSTSVGS EHYVSILSFV DKDLLEPGCS VLLNHKVHAV I GVLMDDTD PLVTVMKVEK APQETYADIG GLDNQIQEIK ESVELPLTHP EYYEEMGIKP PKGVILYGPP GTGKTLLAKA VA NQTSATF LRVVGSELIQ KYLGDGPKLV RELFRVAEEH APSIVFIDEI DAIGTKRYDS NSGGEREIQR TMLELLNQLD GFD SRGDVK VIMATNRIET LDPALIRPGR IDRKIEFPLP DEKTKKRIFQ IHTSRMTLAD DVTLDDLIMA KDDLSGADIK AICT EAGLM ALRERRMKVT NEDFKKSKEN VLYKKQEGTP EGLYL

UniProtKB: 26S proteasome regulatory subunit 4

+
分子 #14: Proteasome subunit alpha type-5

分子名称: Proteasome subunit alpha type-5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.435977 KDa
配列文字列: MFLTRSEYDR GVNTFSPEGR LFQVEYAIEA IKLGSTAIGI QTSEGVCLAV EKRITSPLME PSSIEKIVEI DAHIGCAMSG LIADAKTLI DKARVETQNH WFTYNETMTV ESVTQAVSNL ALQFGEEDAD PGAMSRPFGV ALLFGGVDEK GPQLFHMDPS G TFVQCDAR ...文字列:
MFLTRSEYDR GVNTFSPEGR LFQVEYAIEA IKLGSTAIGI QTSEGVCLAV EKRITSPLME PSSIEKIVEI DAHIGCAMSG LIADAKTLI DKARVETQNH WFTYNETMTV ESVTQAVSNL ALQFGEEDAD PGAMSRPFGV ALLFGGVDEK GPQLFHMDPS G TFVQCDAR AIGSASEGAQ SSLQEVYHKS MTLKEAIKSS LIILKQVMEE KLNATNIELA TVQPGQNFHM FTKEELEEVI KD I

UniProtKB: Proteasome subunit alpha type-5

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分子 #15: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14

分子名称: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.940898 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDRLLRLGGG MPGLGQGPPT DAPAVDTAEQ VYISSLALLK MLKHGRAGVP MEVMGLMLGE FVDDYTVRVI DVFAMPQSGT GVSVEAVDP VFQAKMLDML KQTGRPEMVV GWYHSHPGFG CWLSGVDINT QQSFEALSER AVAVVVDPIQ SVKGKVVIDA F RLINANMM ...文字列:
MDRLLRLGGG MPGLGQGPPT DAPAVDTAEQ VYISSLALLK MLKHGRAGVP MEVMGLMLGE FVDDYTVRVI DVFAMPQSGT GVSVEAVDP VFQAKMLDML KQTGRPEMVV GWYHSHPGFG CWLSGVDINT QQSFEALSER AVAVVVDPIQ SVKGKVVIDA F RLINANMM VLGHEPRQTT SNLGHLNKPS IQALIHGLNR HYYSITINYR KNELEQKMLL NLHKKSWMEG LTLQDYSEHC KH NESVVKE MLELAKNYNK AVEEEDKMTP EQLAIKNVGK QDPKRHLEEH VDVLMTSNIV QCLAAMLDTV VFKLINHHHH HHD YDIPTT ASENLYFQGE LGMRGSAGKA GEGEIPAPLA GTVSKILVKE GDTVKAGQTV LVLEAMKMET EINAPTDGKV EKVL VKERD AVQGGQGLIK IGVHHHHHH

UniProtKB: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 14

+
分子 #16: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 16 / コピー数: 4 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #17: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #18: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #19: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 19 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
詳細: 30 mM HEPES pH7.4, 25 mM NaCl, 25 mM KCl, 3% (v/v) glycerol, 5 mM MgCl2 2 mM ATP and 0.5 mM TCEP
グリッドモデル: UltrAuFoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 詳細: 25 mA
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 10722
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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