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- EMDB-4711: Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4711
タイトルStructure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 4
マップデータLSD/NPAC(214-225)/nucleosome: class 4
試料
  • 複合体: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: LSD2
    • タンパク質・ペプチド: NPAC
    • タンパク質・ペプチド: H3
    • タンパク質・ペプチド: H4
    • タンパク質・ペプチド: H2A
    • タンパク質・ペプチド: H2B
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.23 Å
データ登録者Marabelli C / Pilotto S / Chittori S / Subramaniam S / Mattevi A
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: A Tail-Based Mechanism Drives Nucleosome Demethylation by the LSD2/NPAC Multimeric Complex.
著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela ...著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela Rhodes / Sriram Subramaniam / Andrea Mattevi /
要旨: LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase ...LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase activity relies on a specific linker peptide from the multidomain protein NPAC. We used single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM), in combination with kinetic and mutational analysis, to analyze the mechanisms underlying the function of the human LSD2/NPAC-linker/nucleosome complex. Weak interactions between LSD2 and DNA enable multiple binding modes for the association of the demethylase to the nucleosome. The demethylase thereby captures mono- and dimethyl Lys4 of the H3 tail to afford histone demethylation. Our studies also establish that the dehydrogenase domain of NPAC serves as a catalytically inert oligomerization module. While LSD1/CoREST forms a nucleosome docking platform at silenced gene promoters, LSD2/NPAC is a multifunctional enzyme complex with flexible linkers, tailored for rapid chromatin modification, in conjunction with the advance of the RNA polymerase on actively transcribed genes.
履歴
登録2019年3月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2019年4月24日-
現状2019年4月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0105
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0105
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4711.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4711.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LSD/NPAC(214-225)/nucleosome: class 4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å		1.06 Å/pix.
x 300 pix.
= 318. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0105 / ムービー #1: 0.0105
最小 - 最大-0.015342692 - 0.06420064
平均 (標準偏差)0.00026510516 (±0.0027025978)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 317.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z318.000318.000318.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0150.0640.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome

全体名称: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome
要素
  • 複合体: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome
    • タンパク質・ペプチド: LSD2
    • タンパク質・ペプチド: NPAC
    • タンパク質・ペプチド: H3
    • タンパク質・ペプチド: H4
    • タンパク質・ペプチド: H2A
    • タンパク質・ペプチド: H2B

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超分子 #1: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome

超分子名称: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Xenopus laevis histones recombinantly expressed. Alkylated K4C-C110A H3. 601 Widom DNA sequence. Human LSD2 Human NPAC
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量実験値: 290 KDa

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分子 #1: LSD2

分子名称: LSD2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: PLGSRKCEKA GCTATCPVCF ASASERCAKN GYTSRWYHLS CGEHFCNECF DHYYRSHKDG YDKYTTWKKI WTSNGKTEPS PKAFMADQQ LPYWVQCTKP ECRKWRQLTK EIQLTPQIAK TYRCGMKPNT AIKPETSDHC SLPEDLRVLE VSNHWWYSML I LPPLLKDS ...文字列:
PLGSRKCEKA GCTATCPVCF ASASERCAKN GYTSRWYHLS CGEHFCNECF DHYYRSHKDG YDKYTTWKKI WTSNGKTEPS PKAFMADQQ LPYWVQCTKP ECRKWRQLTK EIQLTPQIAK TYRCGMKPNT AIKPETSDHC SLPEDLRVLE VSNHWWYSML I LPPLLKDS VAAPLLSAYY PDCVGMSPSC TSTNRAAATG NASPGKLEHS KAALSVHVPG MNRYFQPFYQ PNECGKALCV RP DVMELDE LYEFPEYSRD PTMYLALRNL ILALWYTNCK EALTPQKCIP HIIVRGLVRI RCVQEVERIL YFMTRKGLIN TGV LSVGAD QYLLPKDYHN KSVIIIGAGP AGLAAARQLH NFGIKVTVLE AKDRIGGRVW DDKSFKGVTV GRGAQIVNGC INNP VALMC EQLGISMHKF GERCDLIQEG GRITDPTIDK RMDFHFNALL DVVSEWRKDK TQLQDVPLGE KIEEIYKAFI KESGI QFSE LEGQVLQFHL SNLEYACGSN LHQVSARSWD HNEFFAQFAG DHTLLTPGYS VIIEKLAEGL DIQLKSPVQC IDYSGD EVQ VTTTDGTGYS AQKVLVTVPL ALLQKGAIQF NPPLSEKKMK AINSLGAGII EKIALQFPYR FWDSKVQGAD FFGHVPP SA SKRGLFAVFY DMDPQKKHSV LMSVIAGEAV ASVRTLDDKQ VLQQCMATLR ELFKEQEVPD PTKYFVTRWS TDPWIQMA Y SFVKTGGSGE AYDIIAEDIQ GTVFFAGEAT NRHFPQTVTG AYLSGVREAS KIAAF

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分子 #2: NPAC

分子名称: NPAC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DPHFHHFLLS QT

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分子 #3: H3

分子名称: H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

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分子 #4: H4

分子名称: H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRD AVTYTEHAKR KTVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

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分子 #5: H2A

分子名称: H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGN AARDNKKTRI IPRHLQLAVR NDEELNKLLG GVTIAQGGVL PNIQSVLLPK K TESAKSAK SK

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分子 #6: H2B

分子名称: H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTKYT SAK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.87 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC4H11NO3Tris
10.0 mMKClPotassium Chloride
凍結凍結剤: ETHANE
詳細LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome was monodisperse (gel filtration peak isolation and concentration in buffer described.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2078 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 1.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.00305 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0007 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 490558
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6esf

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.23 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 13798
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6esf

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4hsu

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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