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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46731
タイトルComposite map of ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
マップデータComposite map of ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
試料
  • 複合体: ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
    • 複合体: Histones
      • 複合体: Histone H3.2
      • 複合体: Histone H4
      • 複合体: Histone H2A
      • 複合体: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • 複合体: DNA (153-MER)
      • 複合体: DNA (156-MER)
    • 複合体: ncPRC1-RYBP
      • 複合体: Polycomb complex protein BMI-1
      • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
      • 複合体: RING1 and YY1-binding protein
    • 複合体: Ubiquitin
キーワードDNA complex protein / hydrolase / structural protein / NUCLEAR PROTEIN-DNA complex / GENE REGULATION
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Godinez-Lopez V / Valencia-Sanchez MI / Armache JP / Armache K-J
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM115882 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA266978 米国
The Mark Foundation 米国
引用ジャーナル: Nature / : 2024
タイトル: Read-write mechanisms of H2A ubiquitination by Polycomb repressive complex 1.
著者: Victoria Godínez López / Marco Igor Valencia-Sánchez / Stephen Abini-Agbomson / Jonathan F Thomas / Rachel Lee / Pablo De Ioannes / Brian A Sosa / Jean-Paul Armache / Karim-Jean Armache /
要旨: Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. ...Epigenetic inheritance of silent chromatin domains is fundamental to cellular memory during embryogenesis, but it must overcome the dilution of repressive histone modifications during DNA replication. One such modification, histone H2A lysine 119 monoubiquitination (H2AK119Ub), needs to be re-established by the Polycomb repressive complex 1 (PRC1) E3 ligase to restore the silent Polycomb domain. However, the exact mechanism behind this restoration remains unknown. Here, combining cryo-electron microscopy (cryo-EM) and functional approaches, we characterize the read-write mechanism of the non-canonical PRC1-containing RYBP (ncPRC1). This mechanism, which functions as a positive-feedback loop in epigenetic regulation, emphasizes the pivotal role of ncPRC1 in restoring H2AK119Ub. We observe an asymmetrical binding of ncPRC1 to H2AK119Ub nucleosomes, guided in part by the N-terminal zinc-finger domain of RYBP binding to residual H2AK119Ub on nascent chromatin. This recognition positions the RING domains of RING1B and BMI1 on the unmodified nucleosome side, enabling recruitment of the E2 enzyme to ubiquitinate H2AK119 within the same nucleosome (intra-nucleosome read-write) or across nucleosomes (inter-nucleosome read-write). Collectively, our findings provide key structural and mechanistic insights into the dynamic interplay of epigenetic regulation, highlighting the significance of ncPRC1 in H2AK119Ub restoration to sustain repressive chromatin domains.
履歴
登録2024年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月20日-
マップ公開2024年11月20日-
更新2025年1月15日-
現状2025年1月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46731.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.146 Å
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.146 Å
1.08 Å/pix.
x 256 pix.
= 277.146 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0826 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.9
最小 - 最大-7.281368 - 42.509856999999997
平均 (標準偏差)-0.03587107 (±0.93844444)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 277.1456 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Overall map ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub...

ファイルemd_46731_additional_1.map
注釈Overall map ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome, map 1, resampled on Map 3
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: DeepEMhancer map focused on NZF RYBP of ncPRC1RYBP...

ファイルemd_46731_additional_2.map
注釈DeepEMhancer map focused on NZF RYBP of ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome, map 2, resampled on map3
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: Sharpened map focused on RING1B/BMI1 of ncPRC1RYBP bound...

ファイルemd_46731_additional_3.map
注釈Sharpened map focused on RING1B/BMI1 of ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome,map 3, B-factor -63.7
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome

全体名称: ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
要素
  • 複合体: ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
    • 複合体: Histones
      • 複合体: Histone H3.2
      • 複合体: Histone H4
      • 複合体: Histone H2A
      • 複合体: Histone H2B 1.1
    • 複合体: DNA
      • 複合体: DNA (153-MER)
      • 複合体: DNA (156-MER)
    • 複合体: ncPRC1-RYBP
      • 複合体: Polycomb complex protein BMI-1
      • 複合体: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
      • 複合体: RING1 and YY1-binding protein
    • 複合体: Ubiquitin

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超分子 #1: ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome

超分子名称: ncPRC1RYBP bound to singly modified H2AK119Ub nucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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超分子 #4: ncPRC1-RYBP

超分子名称: ncPRC1-RYBP / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #5: Ubiquitin

超分子名称: Ubiquitin / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #6: Histone H3.2

超分子名称: Histone H3.2 / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #7: Histone H4

超分子名称: Histone H4 / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #8: Histone H2A

超分子名称: Histone H2A / タイプ: complex / ID: 8 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #9: Histone H2B 1.1

超分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: complex / ID: 9 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #10: DNA (153-MER)

超分子名称: DNA (153-MER) / タイプ: complex / ID: 10 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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超分子 #11: DNA (156-MER)

超分子名称: DNA (156-MER) / タイプ: complex / ID: 11 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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超分子 #12: Polycomb complex protein BMI-1

超分子名称: Polycomb complex protein BMI-1 / タイプ: complex / ID: 12 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #13: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3

超分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RING2, Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D3
タイプ: complex / ID: 13 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #14: RING1 and YY1-binding protein

超分子名称: RING1 and YY1-binding protein / タイプ: complex / ID: 14 / 親要素: 4 / 含まれる分子: #9
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 10157 / 平均電子線量: 50.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 10753652
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4) / 使用した粒子像数: 206339
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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原子モデル構築 1

初期モデル
Chain詳細PDB ID
source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico modelMultimer prediction
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
source_name: SwissModel, initial_model_type: in silico modelSwissModelTemplate
source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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