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- EMDB-45809: The ligation complex in the NHEJ pathway -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45809
タイトルThe ligation complex in the NHEJ pathway
マップデータcomposite map for NHEJ Ligation complex I
試料
  • 複合体: Ligation complex in the NHEJ pathway
    • タンパク質・ペプチド: x 6種
    • DNA: x 4種
  • リガンド: x 1種
キーワードNHEJ / ligation / XLF / PAXX / DNA repair / Ligase IV / LIGASE-TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA ligase (ATP) / DNA end binding ...FHA domain binding / positive regulation of chromosome organization / positive regulation of ligase activity / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA ligase (ATP) / DNA end binding / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / small-subunit processome assembly / positive regulation of lymphocyte differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / cellular response to X-ray / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / regulation of smooth muscle cell proliferation / single strand break repair / V(D)J recombination / nuclear telomere cap complex / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / isotype switching / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / U3 snoRNA binding / protein localization to chromosome, telomeric region / cellular hyperosmotic salinity response / cellular response to fatty acid / positive regulation of neurogenesis / response to ionizing radiation / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / telomeric DNA binding / 2-LTR circle formation / hematopoietic stem cell proliferation / ligase activity / site of DNA damage / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / somatic stem cell population maintenance / T cell differentiation / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / response to X-ray / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of protein kinase activity / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / DNA helicase activity / condensed chromosome / DNA polymerase binding / neurogenesis / telomere maintenance / activation of innate immune response / B cell differentiation / cyclin binding / cellular response to leukemia inhibitory factor / enzyme activator activity / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / base-excision repair / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / fibrillar center / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / site of double-strand break / T cell differentiation in thymus / double-stranded DNA binding / scaffold protein binding / fibroblast proliferation / secretory granule lumen / neuron apoptotic process / DNA recombination / molecular adaptor activity / transcription regulator complex / negative regulation of neuron apoptotic process / in utero embryonic development / ficolin-1-rich granule lumen / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / transcription cis-regulatory region binding / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex
類似検索 - 分子機能
Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV ...Protein PAXX / : / PAXX, PAralog of XRCC4 and XLF, also called C9orf142 / XLF, N-terminal / : / : / XLF N-terminal domain / XLF protein coiled-coil region / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / XRCC4, N-terminal domain superfamily / DNA repair protein XRCC4 / : / : / : / XRCC4 N-terminal domain / XRCC4 coiled-coil / XRCC4 C-terminal region / XRCC4-like, N-terminal domain superfamily / Ku70, bridge and pillars domain superfamily / : / Ku70 / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / DNA ligase, ATP-dependent / Ku70/Ku80 C-terminal arm / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / Ku70/Ku80 C-terminal arm / DNA ligase N terminus / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / SAP domain superfamily / ATP dependent DNA ligase domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / SAP motif profile. / SAP domain / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
X-ray repair cross-complementing protein 6 / X-ray repair cross-complementing protein 5 / DNA ligase 4 / DNA repair protein XRCC4 / Protein PAXX / Non-homologous end-joining factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Li J / Liu L / Gellert M / Yang W
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Dynamic assemblies and coordinated reactions of non-homologous end joining.
著者: Lan Liu / Jun Li / Metztli Cisneros-Aguirre / Arianna Merkell / Jeremy M Stark / Martin Gellert / Wei Yang /
要旨: Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA ...Non-homologous end joining (NHEJ) is the main repair pathway of double-strand DNA breaks in higher eukaryotes. Here we report reconstitution of the final steps of NHEJ and structures of DNA polymerase μ and ligase IV (LIG4) engaged in gap filling and end joining. These reactions take place in a flexible ω-shaped framework composed of XRCC4 and XLF. Two broken DNA ends, each encircled by Ku70-Ku80 internally, are docked onto the ω frame, mediated by LIG4. DNA polymerase and ligase attached to each ω arm repair only one broken strand of a defined polarity; the final steps of NHEJ requires coordination and toggling of a pair of such enzymes. The facilitators XLF and PAXX additively stimulate NHEJ reactions. As DNA-end sensor and protector, LIG4 replaces DNA-PKcs for end joining and bridges the two DNA ends for polymerase to fill remaining gaps. These assemblies present new targets for NHEJ inhibition to enhance efficacy of radiotherapy and accuracy of gene editing.
履歴
登録2024年7月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月23日-
マップ公開2025年4月23日-
更新2025年6月25日-
現状2025年6月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45809.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45809.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map for NHEJ Ligation complex I
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 426.496 Å

表面

投影像

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断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.833 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.0
最小 - 最大-22.344018999999999 - 73.848590000000002
平均 (標準偏差)0.005619068 (±1.3725606)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 426.496 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_45809_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Postprocessed map (by RELION) for model building and validation

ファイルemd_45809_additional_1.map
注釈Postprocessed map (by RELION) for model building and validation
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: DeepEMhancer sharpened map for model building

ファイルemd_45809_additional_2.map
注釈DeepEMhancer sharpened map for model building
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: composite half1 map

ファイルemd_45809_half_map_1.map
注釈composite half1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: composite half2 map

ファイルemd_45809_half_map_2.map
注釈composite half2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ligation complex in the NHEJ pathway

全体名称: Ligation complex in the NHEJ pathway
要素
  • 複合体: Ligation complex in the NHEJ pathway
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 6
    • タンパク質・ペプチド: X-ray repair cross-complementing protein 5
    • タンパク質・ペプチド: Non-homologous end-joining factor 1
    • タンパク質・ペプチド: DNA repair protein XRCC4
    • タンパク質・ペプチド: DNA ligase 4
    • タンパク質・ペプチド: Protein PAXX
    • DNA: DNA (40-MER)
    • DNA: DNA (38-MER)
    • DNA: DNA (36-MER)
    • DNA: DNA (34-MER)
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

+
超分子 #1: Ligation complex in the NHEJ pathway

超分子名称: Ligation complex in the NHEJ pathway / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 854 KDa

+
分子 #1: X-ray repair cross-complementing protein 6

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.198336 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPVMSGWESY YKTEGDEEAE EEQEENLEAS GDYKYSGRDS LIFLVDASKA MFESQSEDEL TPFDMSIQCI QSVYISKIIS SDRDLLAVV FYGTEKDKNS VNFKNIYVLQ ELDNPGAKRI LELDQFKGQQ GQKRFQDMMG HGSDYSLSEV LWVCANLFSD V QFKMSHKR ...文字列:
GPVMSGWESY YKTEGDEEAE EEQEENLEAS GDYKYSGRDS LIFLVDASKA MFESQSEDEL TPFDMSIQCI QSVYISKIIS SDRDLLAVV FYGTEKDKNS VNFKNIYVLQ ELDNPGAKRI LELDQFKGQQ GQKRFQDMMG HGSDYSLSEV LWVCANLFSD V QFKMSHKR IMLFTNEDNP HGNDSAKASR ARTKAGDLRD TGIFLDLMHL KKPGGFDISL FYRDIISIAE DEDLRVHFEE SS KLEDLLR KVRAKETRKR ALSRLKLKLN KDIVISVGIY NLVQKALKPP PIKLYRETNE PVKTKTRTFN TSTGGLLLPS DTK RSQIYG SRQIILEKEE TEELKRFDDP GLMLMGFKPL VLLKKHHYLR PSLFVYPEES LVIGSSTLFS ALLIKCLEKE VAAL CRYTP RRNIPPYFVA LVPQEEELDD QKIQVTPPGF QLVFLPFADD KRKMPFTEKI MATPEQVGKM KAIVEKLRFT YRSDS FENP VLQQHFRNLE ALALDLMEPE QAVDLTLPKV EAMNKRLGSL VDEFKELVYP PDYNPEGKVT KRKHDNEGSG SKRPKV EYS EEELKTHISK GTLGKFTVPM LKEACRAYGL KSGLKKQELL EALTKHFQD

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 6

+
分子 #2: X-ray repair cross-complementing protein 5

分子名称: X-ray repair cross-complementing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.812438 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS ...文字列:
MVRSGNKAAV VLCMDVGFTM SNSIPGIESP FEQAKKVITM FVQRQVFAEN KDEIALVLFG TDGTDNPLSG GDQYQNITVH RHLMLPDFD LLEDIESKIQ PGSQQADFLD ALIVSMDVIQ HETIGKKFEK RHIEIFTDLS SRFSKSQLDI IIHSLKKCDI S LQFFLPFS LGKEDGSGDR GDGPFRLGGH GPSFPLKGIT EQQKEGLEIV KMVMISLEGE DGLDEIYSFS ESLRKLCVFK KI ERHSIHW PCRLTIGSNL SIRIAAYKSI LQERVKKTWT VVDAKTLKKE DIQKETVYCL NDDDETEVLK EDIIQGFRYG SDI VPFSKV DEEQMKYKSE GKCFSVLGFC KSSQVQRRFF MGNQVLKVFA ARDDEAAAVA LSSLIHALDD LDMVAIVRYA YDKR ANPQV GVAFPHIKHN YECLVYVQLP FMEDLRQYMF SSLKNSKKYA PTEAQLNAVD ALIDSMSLAK KDEKTDTLED LFPTT KIPN PRFQRLFQCL LHRALHPREP LPPIQQHIWN MLNPPAEVTT KSQIPLSKIK TLFPLIEAKK KDQVTAQEIF QDNHED GPT AKKLKTEQGG AHFSVSSLAE GSVTSVGSVN PAENFRVLVK QKKASFEEAS NQLINHIEQF LDTNETPYFM KSIDCIR AF REEAIKFSEE QRFNNFLKAL QEKVEIKQLN HFWEIVVQDG ITLITKEEAS GSSVTAEEAK KFLAPKDKPS GDTAAVFE E GGDVDDLLDM I

UniProtKB: X-ray repair cross-complementing protein 5

+
分子 #3: Non-homologous end-joining factor 1

分子名称: Non-homologous end-joining factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.625535 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPVMEELEQG LLMQPWAWLQ LAENSLLAKV FITKQGYALL VSDLQQVWHE QVDTSVVSQR AKELNKRLTA PPAAFLCHLD NLLRPLLKD AAHPSEATFS CDCVADALIL RVRSELSGLP FYWNFHCMLA SPSLVSQHLI RPLMGMSLAL QCQVRELATL L HMKDLEIQ ...文字列:
GPVMEELEQG LLMQPWAWLQ LAENSLLAKV FITKQGYALL VSDLQQVWHE QVDTSVVSQR AKELNKRLTA PPAAFLCHLD NLLRPLLKD AAHPSEATFS CDCVADALIL RVRSELSGLP FYWNFHCMLA SPSLVSQHLI RPLMGMSLAL QCQVRELATL L HMKDLEIQ DYQESGATLI RDRLKTEPFE ENSFLEQFMI EKLPEACSIG DGKPFVMNLQ DLYMAVTTQE VQVGQKHQGA GD PHTSNSA SLQGIDSQCV NQPEQLVSSA PTLSAPEKES TGTSGPLQRP QLSKVKRKKP RGLFS

UniProtKB: Non-homologous end-joining factor 1

+
分子 #4: DNA repair protein XRCC4

分子名称: DNA repair protein XRCC4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 38.337703 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MERKISRIHL VSEPSITHFL QVSWEKTLES GFVITLTDGH SAWTGTVSES EISQEADDMA MEKGKYVGEL RKALLSGAGP ADVYTFNFS KESCYFFFEK NLKDVSFRLG SFNLEKVENP AEVIRELICY CLDTIAENQA KNEHLQKENE RLLRDWNDVQ G RFEKCVSA ...文字列:
MERKISRIHL VSEPSITHFL QVSWEKTLES GFVITLTDGH SAWTGTVSES EISQEADDMA MEKGKYVGEL RKALLSGAGP ADVYTFNFS KESCYFFFEK NLKDVSFRLG SFNLEKVENP AEVIRELICY CLDTIAENQA KNEHLQKENE RLLRDWNDVQ G RFEKCVSA KEALETDLYK RFILVLNEKK TKIRSLHNKL LNAAQEREKD IKQEGETAIC SEMTADRDPV YDESTDEESE NQ TDLSGLA SAAVSKDDSI ISSLDVTDIA PSRKRRQRMQ RNLGTEPKMA PQENQLQEKE NSRPDSSLPE TSKKEHISAE NMS LETLRN SSPEDLFDEI

UniProtKB: DNA repair protein XRCC4

+
分子 #5: DNA ligase 4

分子名称: DNA ligase 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA ligase (ATP)
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 104.37825 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPVMAASQTS QTVASHVPFA DLCSTLERIQ KSKGRAEKIR HFREFLDSWR KFHDALHKNH KDVTDSFYPA MRLILPQLER ERMAYGIKE TMLAKLYIEL LNLPRDGKDA LKLLNYRTPT GTHGDAGDFA MIAYFVLKPR CLQKGSLTIQ QVNDLLDSIA S NNSAKRKD ...文字列:
GPVMAASQTS QTVASHVPFA DLCSTLERIQ KSKGRAEKIR HFREFLDSWR KFHDALHKNH KDVTDSFYPA MRLILPQLER ERMAYGIKE TMLAKLYIEL LNLPRDGKDA LKLLNYRTPT GTHGDAGDFA MIAYFVLKPR CLQKGSLTIQ QVNDLLDSIA S NNSAKRKD LIKKSLLQLI TQSSALEQKW LIRMIIKDLK LGVSQQTIFS VFHNDAAELH NVTTDLEKVC RQLHDPSVGL SD ISITLFS AFKPMLAAIA DIEHIEKDMK HQSFYIETKL DGERMQMHKD GDVYKYFSRN GYNYTDQFGA SPTEGSLTPF IHN AFKADI QICILDGEMM AYNPNTQTFM QKGTKFDIKR MVEDSDLQTC YCVFDVLMVN NKKLGHETLR KRYEILSSIF TPIP GRIEI VQKTQAHTKN EVIDALNEAI DKREEGIMVK QPLSIYKPDK RGEGWLKIKP EYVSGLMDEL DILIVGGYWG KGSRG GMMS HFLCAVAEKP PPGEKPSVFH TLSRVGSGCT MKELYDLGLK LAKYWKPFHR KAPPSSILCG TEKPEVYIEP CNSVIV QIK AAEIVPSDMY KTGCTLRFPR IEKIRDDKEW HECMTLDDLE QLRGKASGKL ASKHLYIGGD DEPQEKKRKA APKMKKV IG IIEHLKAPNL TNVNKISNIF EDVEFCVMSG TDSQPKPDLE NRIAEFGGYI VQNPGPDTYC VIAGSENIRV KNIILSNK H DVVKPAWLLE CFKTKSFVPW QPRFMIHMCP STKEHFAREY DCYGDSYFID TDLNQLKEVF SGIKNSNEQT PEEMASLIA DLEYRYSWDC SPLSMFRRHT VYLDSYAVIN DLSTKNEGTR LAIKALELRF HGAKVVSCLA EGVSHVIIGE DHSRVADFKA FRRTFKRKF KILKESWVTD SIDKCELQEE NQYLI

UniProtKB: DNA ligase 4

+
分子 #6: Protein PAXX

分子名称: Protein PAXX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.282197 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SQDPMDPLSP PLCTLPPGPE PPRFVCYCEG EESGEGDRGG FNLYVTDAAE LWSTCFTPDS LAALKARFGL SAAEDITPR FRAACEQQAV ALTLQEDRAS LTLSGGPSAL AFDLSKVPGP EAAPRLRALT LGLAKRVWSL ERRLAAAEET A VSPRKSPR ...文字列:
MGSSHHHHHH SQDPMDPLSP PLCTLPPGPE PPRFVCYCEG EESGEGDRGG FNLYVTDAAE LWSTCFTPDS LAALKARFGL SAAEDITPR FRAACEQQAV ALTLQEDRAS LTLSGGPSAL AFDLSKVPGP EAAPRLRALT LGLAKRVWSL ERRLAAAEET A VSPRKSPR PAGPQLFLPD PDPQRGGPGP GVRRRCPGES LINPGFKSKK PAGGVDFDET

UniProtKB: Protein PAXX

+
分子 #7: DNA (40-MER)

分子名称: DNA (40-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.722289 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DC) (DA) (DT)(DG)(DC)(DT)(DC) ...文字列:
(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DC) (DA) (DT)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DT)(DG)(DC)(DT)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT) (DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)

+
分子 #8: DNA (38-MER)

分子名称: DNA (38-MER) / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.811352 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG) (DT) (DT)(DC)(DA)(DC)(DG) ...文字列:
(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DT)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT) (DA)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG) (DT) (DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DA) (DG)(DT)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA)(DC) (DA)(DA) (DG)(DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)

+
分子 #9: DNA (36-MER)

分子名称: DNA (36-MER) / タイプ: dna / ID: 9 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.865188 KDa
配列文字列: (DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DT) (DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DG) ...文字列:
(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT) (DA)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DT) (DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DG)(DC) (DG)(DC)(DG)

+
分子 #10: DNA (34-MER)

分子名称: DNA (34-MER) / タイプ: dna / ID: 10 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.807135 KDa
配列文字列: (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DA)(DC)(DT)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DG)(DA)(DA) (DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DT) (DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DG) ...文字列:
(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DA)(DC)(DT)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA)(DC)(DG)(DA)(DA) (DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DG)(DT) (DT) (DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DG)(DC) (DG)(DC)(DG)

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分子 #11: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.35 mg/mL
緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 42.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

23509

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: The resolution is reported by the postprocess in RELION based on the composite half maps generated by phenix.combine_focused_maps.
使用した粒子像数: 500830
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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