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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3704 | |||||||||
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タイトル | Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel state | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Zhang K / Foster HE / Carter AP | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2017 タイトル: Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated. 著者: Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter / 要旨: Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3704.map.gz | 10.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3704-v30.xml emd-3704.xml | 10.9 KB 10.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3704.png | 79.1 KB | ||
その他 | emd_3704_additional.map.gz | 9.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3704 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3704 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3704_validation.pdf.gz | 238.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3704_full_validation.pdf.gz | 237.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3704_validation.xml.gz | 5.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3704 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3704 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3704.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 11.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.64 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: None
ファイル | emd_3704_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | None | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel N-terminus state
全体 | 名称: Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel N-terminus state |
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要素 |
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-超分子 #1: Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel N-terminus state
超分子 | 名称: Human cytoplasmic dynein-1 tail in the parallel N-terminus state タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
分子量 | 実験値: 1.4 MDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 1.6 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |