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万見
- EMDB-28264: Cryo-EM analysis of the human aldehyde oxidase from liver -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28264
タイトルCryo-EM analysis of the human aldehyde oxidase from liver
マップデータ
試料
  • 複合体: Aldehyde oxidase
    • タンパク質・ペプチド: Aldehyde oxidase
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER
  • リガンド: DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE
キーワードAldehyde oxidase / AOX1 / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding ...酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase ...Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.92 Å
データ登録者Su C / Lyu M / Zhang Z / Yu EW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes.
著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu /
要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level.
履歴
登録2022年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月10日-
マップ公開2023年5月10日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28264.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28264.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.18
最小 - 最大-0.5108278 - 1.4767815
平均 (標準偏差)0.011002482 (±0.036537874)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28264_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_28264_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local refinement Foused on chainA

ファイルemd_28264_additional_1.map
注釈Local refinement Foused on chainA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Local refinement Foused on chainB

ファイルemd_28264_additional_2.map
注釈Local refinement Foused on chainB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: half map of Local refinement Foused on chainB

ファイルemd_28264_additional_3.map
注釈half map of Local refinement Foused on chainB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: half map of Local refinement Foused on chainB

ファイルemd_28264_additional_4.map
注釈half map of Local refinement Foused on chainB
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map of Local refinement Foused on chainA

ファイルemd_28264_half_map_1.map
注釈half map of Local refinement Foused on chainA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map of Local refinement Foused on chainA

ファイルemd_28264_half_map_2.map
注釈half map of Local refinement Foused on chainA
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Aldehyde oxidase

全体名称: Aldehyde oxidase
要素
  • 複合体: Aldehyde oxidase
    • タンパク質・ペプチド: Aldehyde oxidase
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER
  • リガンド: DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Aldehyde oxidase

超分子名称: Aldehyde oxidase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Aldehyde oxidase

分子名称: Aldehyde oxidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: aldehyde oxidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 148.0965 KDa
配列文字列: MDRASELLFY VNGRKVIEKN VDPETMLLPY LRKKLRLTGT KYGCGGGGCG ACTVMISRYN PITKRIRHHP ANACLIPICS LYGAAVTTV EGIGSTHTRI HPVQERIAKC HGTQCGFCTP GMVMSIYTLL RNHPEPTLDQ LTDALGGNLC RCTGYRPIID A CKTFCKTS ...文字列:
MDRASELLFY VNGRKVIEKN VDPETMLLPY LRKKLRLTGT KYGCGGGGCG ACTVMISRYN PITKRIRHHP ANACLIPICS LYGAAVTTV EGIGSTHTRI HPVQERIAKC HGTQCGFCTP GMVMSIYTLL RNHPEPTLDQ LTDALGGNLC RCTGYRPIID A CKTFCKTS GCCQSKENGV CCLDQGINGL PEFEEGSKTS PKLFAEEEFL PLDPTQELIF PPELMIMAEK QSQRTRVFGS ER MMWFSPV TLKELLEFKF KYPQAPVIMG NTSVGPEVKF KGVFHPVIIS PDRIEELSVV NHAYNGLTLG AGLSLAQVKD ILA DVVQKL PEEKTQMYHA LLKHLGTLAG SQIRNMASLG GHIISRHPDS DLNPILAVGN CTLNLLSKEG KRQIPLNEQF LSKC PNADL KPQEILVSVN IPYSRKWEFV SAFRQAQRQE NALAIVNSGM RVFFGEGDGI IRELCISYGG VGPATICAKN SCQKL IGRH WNEQMLDIAC RLILNEVSLL GSAPGGKVEF KRTLIISFLF KFYLEVSQIL KKMDPVHYPS LADKYESALE DLHSKH HCS TLKYQNIGPK QHPEDPIGHP IMHLSGVKHA TGEAIYCDDM PLVDQELFLT FVTSSRAHAK IVSIDLSEAL SMPGVVD IM TAEHLSDVNS FCFFTEAEKF LATDKVFCVG QLVCAVLADS EVQAKRAAKR VKIVYQDLEP LILTIEESIQ HNSSFKPE R KLEYGNVDEA FKVVDQILEG EIHMGGQEHF YMETQSMLVV PKGEDQEMDV YVSTQFPKYI QDIVASTLKL PANKVMCHV RRVGGAFGGK VLKTGIIAAV TAFAANKHGR AVRCVLERGE DMLITGGRHP YLGKYKAGFM NDGRILALDM EHYSNAGASL DESLFVIEM GLLKMDNAYK FPNLRCRGWA CRTNLPSNTA FRGFGFPQAA LITESCITEV AAKCGLSPEK VRIINMYKEI D QTPYKQEI NAKNLIQCWR ECMAMSSYSL RKVAVEKFNA ENYWKKKGLA MVPLKFPVGL GSRAAGQAAA LVHIYLDGSV LV THGGIEM GQGVHTKMIQ VVSRELRMPM SNVHLRGTST ETVPNANISG GSVVADLNGL AVKDACQTLL KRLEPIISKN PKG TWKDWA QTAFDESINL SAVGYFRGYE SDMNWEKGEG QPFEYFVYGA ACSEVEIDCL TGDHKNIRTD IVMDVGCSIN PAID IGQIE GAFIQGMGLY TIEELNYSPQ GILHTRGPDQ YKIPAICDMP TELHIALLPP SQNSNTLYSS KGLGESGVFL GCSVF FAIH DAVSAARQER GLHGPLTLNS PLTPEKIRMA CEDKFTKMIP RDEPGSYVPW NVPI

UniProtKB: Aldehyde oxidase

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分子 #2: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

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分子 #3: PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A...

分子名称: PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: MTE
分子量理論値: 395.352 Da
Chemical component information

ChemComp-MTE:
PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン

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分子 #4: DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION

分子名称: DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MOS
分子量理論値: 161.012 Da
Chemical component information

ChemComp-MOS:
DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION

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分子 #5: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: FAD
分子量理論値: 785.55 Da
Chemical component information

ChemComp-FAD:
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / FAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 41.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.92 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 185973
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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