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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 7uzm | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Glutamate dehydrogenase 1 from human liver | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 | Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / aldehyde dehydrogenase / human liver | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / L-leucine binding / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / L-leucine binding / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate biosynthetic process / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / Glutamate and glutamine metabolism / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / NAD+ binding / substantia nigra development / Mitochondrial protein degradation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / positive regulation of insulin secretion / ADP binding / mitochondrial matrix / GTP binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Zhang, Z. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / ![]() 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 7uzm.cif.gz | 491.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb7uzm.ent.gz | 407.9 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 7uzm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 7uzm_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 7uzm_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 7uzm_validation.xml.gz | 86.9 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 7uzm_validation.cif.gz | 130.8 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/7uzm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uz/7uzm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 26915MC ![]() 8ekwC ![]() 8ekyC ![]() 8em2C ![]() 8emrC ![]() 8emsC ![]() 8emtC ![]() 8eneC ![]() 8eojC ![]() 8eorC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 61480.746 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00367, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Glutamate dehydrogenase 1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
| 緩衝液 | pH: 7.5 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 82000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3291 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 170 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 41.25 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 837478 | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10295 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
米国, 1件
引用


















PDBj

FIELD EMISSION GUN