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- EMDB-28232: Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28232
タイトルCryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
マップデータCryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
試料
  • 複合体: H6PD
    • タンパク質・ペプチド: GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードH6PD / OXIDOREDUCTASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cortisol biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] / 6-phosphogluconolactonase / glucose 1-dehydrogenase (NAD+) activity / glucose 1-dehydrogenase (NADP+) activity / 6-phosphogluconolactonase activity / glucose 1-dehydrogenase [NAD(P)+] / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to alcohol ...regulation of cortisol biosynthetic process / glucose-6-phosphate dehydrogenase [NAD(P)+] / 6-phosphogluconolactonase / glucose 1-dehydrogenase (NAD+) activity / glucose 1-dehydrogenase (NADP+) activity / 6-phosphogluconolactonase activity / glucose 1-dehydrogenase [NAD(P)+] / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to alcohol / response to nutrient levels / glucose metabolic process / NADP binding / carbohydrate binding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
6-phosphogluconolactonase, DevB-type / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain ...6-phosphogluconolactonase, DevB-type / Glucosamine/galactosamine-6-phosphate isomerase / Glucosamine-6-phosphate isomerases/6-phosphogluconolactonase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NagB/RpiA transferase-like / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Su CC / Lyu M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes.
著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu /
要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level.
履歴
登録2022年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月3日-
マップ公開2023年5月3日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28232.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28232.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å		1.08 Å/pix.
x 300 pix.
= 324. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-1.1890504 - 1.5642397
平均 (標準偏差)-0.0002662865 (±0.026425334)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpen map

ファイルemd_28232_additional_1.map
注釈unsharpen map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional...

ファイルemd_28232_half_map_1.map
注釈Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional...

ファイルemd_28232_half_map_2.map
注釈Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : H6PD

全体名称: H6PD
要素
  • 複合体: H6PD
    • タンパク質・ペプチド: GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: H6PD

超分子名称: H6PD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein

分子名称: GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glucose 1-dehydrogenase [NAD(P)+]
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.001578 KDa
配列文字列: MWNMLIVAMC LALLGCLQAQ ELQGHVSIIL LGATGDLAKK YLWQGLFQLY LDEAGRGHSF SFHGAALTAP KQGQELMAKA LESLSCPKD MAPSHCAEHK DQFLQLSQYR QLKTAEDYQA LNKDIEAQLQ HAGLREAGRI FYFSVPPFAY EDIARNINSS C RPGPGAWL ...文字列:
MWNMLIVAMC LALLGCLQAQ ELQGHVSIIL LGATGDLAKK YLWQGLFQLY LDEAGRGHSF SFHGAALTAP KQGQELMAKA LESLSCPKD MAPSHCAEHK DQFLQLSQYR QLKTAEDYQA LNKDIEAQLQ HAGLREAGRI FYFSVPPFAY EDIARNINSS C RPGPGAWL RVVLEKPFGH DHFSAQQLAT ELGTFFQEEE MYRVDHYLGK QAVAQILPFR DQNRKALDGL WNRHHVERVE II MKETVDA EGRTSFYEEY GVIRDVLQNH LTEVLTLVAM ELPHNVSSAE AVLRHKLQVF QALRGLQRGS AVVGQYQSYS EQV RRELQK PDSFHSLTPT FAAVLVHIDN LRWEGVPFIL MSGKALDERV GYARILFKNQ ACCVQSEKHW AAAQSQCLPR QLVF HIGHG DLGSPAVLVS RNLFRPSLPS SWKEMEGPPG LRLFGSPLSD YYAYSPVRER DAHSVLLSHI FHGRKNFFIT TENLL ASWN FWTPLLESLA HKAPRLYPGG AENGRLLDFE FSSGRLFFSQ QQPEQLVPGP GPAPMPSDFQ VLRAKYRESP LVSAWS EEL ISKLANDIEA TAVRAVRRFG QFHLALSGGS SPVALFQQLA TAHYGFPWAH THLWLVDERC VPLSDPESNF QGLQAHL LQ HVRIPYYNIH PMPVHLQQRL CAEEDQGAQI YAREISALVA NSSFDLVLLG MGADGHTASL FPQSPTGLDG EQLVVLTT S PSQPHRRMSL SLPLINRAKK VAVLVMGRMK REITTLVSRV GHEPKKWPIS GVLPHSGQLV WYMDYDAFLG

UniProtKB: GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein

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分子 #2: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細This is from a heterogeneous and impure protein sample.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 29.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: ab initio reconstruction by cryosparc
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 196757
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8em2:
Cryo-EM structure of the human GDH/6PGL endoplasmic bifunctional protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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