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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human PRDX4 | |||||||||
![]() | Cryo-EM structure of human PRDX4 | |||||||||
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![]() | OXIDOREDUCTASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / male gonad development ...negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / male gonad development / spermatogenesis / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å | |||||||||
![]() | Su CC / Lyu M | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / ![]() 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.2 KB 16.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() ![]() | 9.8 KB 13 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 152.3 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.2 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() | 51.8 MB 95.7 MB 95.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ekwMC ![]() 7uzmC ![]() 8ekyC ![]() 8em2C ![]() 8emrC ![]() 8emsC ![]() 8emtC ![]() 8eneC ![]() 8eojC ![]() 8eorC ![]() 23432 M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: unsharpened map
ファイル | emd_28214_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of human PRDX4
ファイル | emd_28214_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Cryo-EM structure of human PRDX4
ファイル | emd_28214_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : H6PD
全体 | 名称: H6PD |
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要素 |
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-超分子 #1: H6PD
超分子 | 名称: H6PD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Peroxiredoxin-4
分子 | 名称: Peroxiredoxin-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 30.578873 KDa |
配列 | 文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG ...文字列: MEALPLLAAT TPDHGRHRRL LLLPLLLFLL PAGAVQGWET EERPRTREEE CHFYAGGQVY PGEASRVSVA DHSLHLSKAK ISKPAPYWE GTAVIDGEFK ELKLTDYRGK YLVFFFYPLD FTFVCPTEII AFGDRLEEFR SINTEVVACS VDSQFTHLAW I NTPRRQGG LGPIRIPLLS DLTHQISKDY GVYLEDSGHT LRGLFIIDDK GILRQITLND LPVGRSVDET LRLVQAFQYT DK HGEVCPA GWKPGSETII PDPAGKLKYF DKLN UniProtKB: Peroxiredoxin-4 |
-分子 #2: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 402 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
詳細 | This is from a heterogeneous and impure protein sample. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 29.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
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得られたモデル | ![]() PDB-8ekw: |