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- EMDB-23939: Cryo-EM structure of the human SSU processome, state pre-A1 - raw maps -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23939
タイトルCryo-EM structure of the human SSU processome, state pre-A1 - raw maps
マップデータMain map
試料
  • 複合体: Human SSU processome, state pre-A1
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA N-acetyltransferase activity / perforant pathway to dendrate granule cell synapse / regulation of translation at postsynapse / U6 snRNA 2'-O-ribose methyltransferase activity / oocyte growth / nucleologenesis / snoRNA localization / leucine zipper domain binding / granular component / tRNA wobble cytosine modification ...mRNA N-acetyltransferase activity / perforant pathway to dendrate granule cell synapse / regulation of translation at postsynapse / U6 snRNA 2'-O-ribose methyltransferase activity / oocyte growth / nucleologenesis / snoRNA localization / leucine zipper domain binding / granular component / tRNA wobble cytosine modification / tRNA cytidine N4-acetyltransferase activity / rRNA acetylation involved in maturation of SSU-rRNA / 18S rRNA cytidine N-acetyltransferase activity / tRNA acetylation / U4atac snRNP / CURI complex / UTP-C complex / regulation of stem cell population maintenance / t-UTP complex / U4atac snRNA binding / Mpp10 complex / Pwp2p-containing subcomplex of 90S preribosome / negative regulation of amyloid precursor protein biosynthetic process / rRNA (pseudouridine) methyltransferase activity / rRNA modification / pre-snoRNP complex / box C/D sno(s)RNA binding / preribosome / box C/D sno(s)RNA 3'-end processing / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / dense fibrillar component / rRNA methyltransferase activity / endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of centrosome duplication / histone methyltransferase binding / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / N-acetyltransferase activity / box C/D methylation guide snoRNP complex / positive regulation of rRNA processing / tRNA export from nucleus / embryonic cleavage / cilium disassembly / rRNA primary transcript binding / transcription elongation factor activity / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / rRNA base methylation / RNA splicing, via transesterification reactions / sno(s)RNA-containing ribonucleoprotein complex / blastocyst formation / protein localization to nucleolus / U4 snRNA binding / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / SUMOylation of RNA binding proteins / telomerase holoenzyme complex / translation at postsynapse / U2-type precatalytic spliceosome / rRNA methylation / histone H2AQ104 methyltransferase activity / negative regulation of RNA splicing / mammalian oogenesis stage / neural precursor cell proliferation / activation-induced cell death of T cells / neural crest cell differentiation / U3 snoRNA binding / translation at presynapse / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / snoRNA binding / precatalytic spliceosome / preribosome, small subunit precursor / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / protein acetylation / NRAGE signals death through JNK / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / rRNA metabolic process / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RNA polymerase II complex binding / Protein hydroxylation / TOR signaling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / TFIID-class transcription factor complex binding / mTORC1-mediated signalling / T cell proliferation involved in immune response / Peptide chain elongation / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Selenocysteine synthesis / decidualization / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / chromosome, centromeric region / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency
類似検索 - 分子機能
Protein of unknown function DUF4602 / : / Nucleolar protein 7, C-terminal / Rrp7A, RNA recognition motif / NUC129 domain / 40S small subunit processome assembly factor 1 / WD repeat-containing protein 75 first beta-propeller / Apoptosis-antagonizing transcription factor, C-terminal / AATF leucine zipper-containing domain / Protein AATF/Bfr2 ...Protein of unknown function DUF4602 / : / Nucleolar protein 7, C-terminal / Rrp7A, RNA recognition motif / NUC129 domain / 40S small subunit processome assembly factor 1 / WD repeat-containing protein 75 first beta-propeller / Apoptosis-antagonizing transcription factor, C-terminal / AATF leucine zipper-containing domain / Protein AATF/Bfr2 / Apoptosis-antagonizing transcription factor, C-terminal / Apoptosis antagonizing transcription factor / NUC153 / Nucleolar protein 10/Enp2 / : / : / NUC153 domain / Nucleolar protein 10-like, second domain / Nucleolar protein 10-like, N-terminal domain / U3 small nucleolar RNA-associated protein 20, N-terminal / U3 small nucleolar RNA-associated protein 20, C-terminal / : / U3 small nucleolar RNA-associated protein 20, N-terminal / U3 small nucleolar RNA-associated protein 20 domain / Small subunit processome component 20 homolog, C-terminal / Ribosomal RNA assembly KRR1 / : / : / : / KRR1 small subunit processome component, second KH domain / Possible tRNA binding domain / RNA cytidine acetyltransferase NAT10 / Possible tRNA binding domain / Helicase domain / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, N-terminal / TmcA/NAT10/Kre33 / RNA cytidine acetyltransferase NAT10/TcmA, helicase domain / tRNA(Met) cytidine acetyltransferase TmcA, N-terminal / GNAT acetyltransferase 2 / WD repeat-containing protein 75 second beta-propeller / NOL6/Upt22 / Nrap protein domain 1 / Nrap protein, domain 2 / Nrap protein, domain 3 / Nrap protein, domain 4 / Nrap protein, domain 5 / Nrap protein, domain 6 / Nrap protein domain 1 / Nrap protein PAP/OAS-like domain / Nrap protein domain 3 / Nrap protein nucleotidyltransferase domain 4 / Nrap protein PAP/OAS1-like domain 5 / Nrap protein domain 6 / U3 small nucleolar RNA-associated protein 6 / Ribosomal RNA-processing protein 7, C-terminal domain / Ribosomal RNA-processing protein 7 / Rrp7, RRM-like N-terminal domain / U3 small nucleolar RNA-associated protein 4 / : / U3 small nucleolar RNA-associated protein 6 / Ribosomal RNA-processing protein 7 (RRP7) C-terminal domain / Rrp7 RRM-like N-terminal domain / Small-subunit processome, Utp11 / Sof1-like protein / BING4, C-terminal domain / Fcf2 pre-rRNA processing, C-terminal / rRNA-processing protein Fcf1, PIN domain / Fcf2/DNTTIP2 / WD repeat-containing protein WDR46/Utp7 / : / : / Utp11 protein / Sof1-like domain / BING4CT (NUC141) domain / Fcf2 pre-rRNA processing / BING4CT (NUC141) domain / : / Small-subunit processome, Utp14 / U3 small nucleolar RNA-associated protein 15, C-terminal / Utp14 protein / UTP15 C terminal / rRNA-processing protein Fcf1/Utp23 / Sas10 C-terminal domain / Fcf1 / Sas10 C-terminal domain / Nucleolar protein 58/56, N-terminal / U3 small nucleolar RNA-associated protein 18 / NOP5NT (NUC127) domain / : / BP28, C-terminal domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like, conserved site / U3 small nucleolar RNA-associated protein 10, N-terminal / U3 small nucleolar RNA-associated protein 10 / : / BP28CT (NUC211) domain / U3 small nucleolar RNA-associated protein 10 / HEATR1-like, HEAT repeats / RNA 3'-terminal phosphate cyclase signature. / BP28CT (NUC211) domain / U3 small nucleolar RNA-associated protein 13, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein MPP10 / Nucleolar protein 56 / WD repeat-containing protein 46 / U3 small nucleolar RNA-interacting protein 2 / Small subunit processome component 20 homolog / Small ribosomal subunit protein eS17 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 ...U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein MPP10 / Nucleolar protein 56 / WD repeat-containing protein 46 / U3 small nucleolar RNA-interacting protein 2 / Small subunit processome component 20 homolog / Small ribosomal subunit protein eS17 / rRNA 2'-O-methyltransferase fibrillarin / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / NHP2-like protein 1 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS4, X isoform / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Transducin beta-like protein 3 / KRR1 small subunit processome component homolog / WD repeat-containing protein 43 / Periodic tryptophan protein 2 homolog / Deoxynucleotidyltransferase terminal-interacting protein 2 / WD repeat-containing protein 75 / 40S small subunit processome assembly factor 1 / Neuroguidin / WD repeat-containing protein 36 / U3 small nucleolar RNA-associated protein 15 homolog / Ribosomal RNA small subunit methyltransferase NEP1 / U3 small nucleolar RNA-associated protein 4 homolog / U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein IMP4 / Nucleolar protein 10 / U3 small nucleolar RNA-associated protein 14 homolog A / RNA cytidine acetyltransferase / HEAT repeat-containing protein 1 / Nucleolar protein 6 / Something about silencing protein 10 / RNA-binding protein PNO1 / DDB1- and CUL4-associated factor 13 / U3 small nucleolar ribonucleoprotein protein IMP3 / Protein AATF / U3 small nucleolar RNA-associated protein 6 homolog / U3 small nucleolar RNA-associated protein NOL7 / WD repeat-containing protein 3 / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like protein / Nucleolar protein 58 / rRNA-processing protein FCF1 homolog / Probable U3 small nucleolar RNA-associated protein 11 / Ribosomal RNA-processing protein 7 homolog A / U3 small nucleolar RNA-associated protein 18 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Vanden Broeck A / Singh S / Klinge S
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM123459 米国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 711-2019
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Nucleolar maturation of the human small subunit processome.
著者: Sameer Singh / Arnaud Vanden Broeck / Linamarie Miller / Malik Chaker-Margot / Sebastian Klinge /
要旨: The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution ...The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution cryo–electron microscopy structures of maturing human small subunit (SSU) processomes at resolutions of 2.7 to 3.9 angstroms. These structures reveal the molecular mechanisms that enable crucial progressions during SSU processome maturation. RNA folding states within these particles are communicated to and coordinated with key enzymes that drive irreversible steps such as targeted exosome-mediated RNA degradation, protein-guided site-specific endonucleolytic RNA cleavage, and tightly controlled RNA unwinding. These conserved mechanisms highlight the SSU processome’s impressive structural plasticity, which endows this 4.5-megadalton nucleolar assembly with the distinctive ability to mature the small ribosomal subunit from within.
履歴
登録2021年5月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月22日-
マップ公開2021年9月22日-
更新2021年9月29日-
現状2021年9月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0061
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0061
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23939.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23939.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 560 pix.
= 604.8 Å		1.08 Å/pix.
x 560 pix.
= 604.8 Å		1.08 Å/pix.
x 560 pix.
= 604.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0061 / ムービー #1: 0.0061
最小 - 最大-0.045335583 - 0.099228285
平均 (標準偏差)0.0003968029 (±0.002331629)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 604.80005 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z560560560
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z604.800604.800604.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS560560560
D min/max/mean-0.0450.0990.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23939_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_23939_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-Map1

ファイルemd_23939_half_map_1.map
注釈Half-Map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-Map2

ファイルemd_23939_half_map_2.map
注釈Half-Map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human SSU processome, state pre-A1

全体名称: Human SSU processome, state pre-A1
要素
  • 複合体: Human SSU processome, state pre-A1

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超分子 #1: Human SSU processome, state pre-A1

超分子名称: Human SSU processome, state pre-A1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 3.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 84904 / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 9297626
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf (ver. v1.06)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 42142
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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