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万見
- EMDB-23340: Cryo-EM map of E. coli P pilus tip assembly intermediate PapC-Pap... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23340
タイトルCryo-EM map of E. coli P pilus tip assembly intermediate PapC-PapD-PapK-PapG in the second conformation
マップデータ
試料
  • 複合体: PapCDKG
    • タンパク質・ペプチド: P fimbrial usher protein PapC
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein PapD
    • タンパク質・ペプチド: Fimbrial adapter PapK
    • タンパク質・ペプチド: P fimbria tip G-adhesin PapG-II
キーワードCryo-EM / Uropathogenic Escherichia coli / chaperone-usher / P pilus / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / : / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / cell adhesion / extracellular region
類似検索 - 分子機能
PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily ...PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / : / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / : / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / P fimbria tip G-adhesin PapG-II / Chaperone protein PapD / Fimbrial adapter PapK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Du M / Yuan Z
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110387 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131754 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Processive dynamics of the usher assembly platform during uropathogenic Escherichia coli P pilus biogenesis.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Glenn T Werneburg / Nadine S Henderson / Hemil Chauhan / Amanda Kovach / Gongpu Zhao / Jessica Johl / Huilin Li / David G Thanassi /
要旨: Uropathogenic Escherichia coli assemble surface structures termed pili or fimbriae to initiate infection of the urinary tract. P pili facilitate bacterial colonization of the kidney and ...Uropathogenic Escherichia coli assemble surface structures termed pili or fimbriae to initiate infection of the urinary tract. P pili facilitate bacterial colonization of the kidney and pyelonephritis. P pili are assembled through the conserved chaperone-usher pathway. Much of the structural and functional understanding of the chaperone-usher pathway has been gained through investigations of type 1 pili, which promote binding to the bladder and cystitis. In contrast, the structural basis for P pilus biogenesis at the usher has remained elusive. This is in part due to the flexible and variable-length P pilus tip fiber, creating structural heterogeneity, and difficulties isolating stable P pilus assembly intermediates. Here, we circumvent these hindrances and determine cryo-electron microscopy structures of the activated PapC usher in the process of secreting two- and three-subunit P pilus assembly intermediates, revealing processive steps in P pilus biogenesis and capturing new conformational dynamics of the usher assembly machine.
履歴
登録2021年1月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月11日-
マップ公開2021年8月11日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lhh
  • 表面レベル: 0.038
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23340.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23340.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 200 pix.
= 205.8 Å		1.03 Å/pix.
x 200 pix.
= 205.8 Å		1.03 Å/pix.
x 200 pix.
= 205.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.029 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.038 / ムービー #1: 0.038
最小 - 最大-0.043072507 - 0.089063354
平均 (標準偏差)0.0019583763 (±0.0070372582)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin666
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 205.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0291.0291.029
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z205.800205.800205.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS666
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0430.0890.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : PapCDKG

全体名称: PapCDKG
要素
  • 複合体: PapCDKG
    • タンパク質・ペプチド: P fimbrial usher protein PapC
    • タンパク質・ペプチド: Chaperone protein PapD
    • タンパク質・ペプチド: Fimbrial adapter PapK
    • タンパク質・ペプチド: P fimbria tip G-adhesin PapG-II

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超分子 #1: PapCDKG

超分子名称: PapCDKG / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: P fimbrial usher protein PapC

分子名称: P fimbrial usher protein PapC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 88.746297 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: VEFNTDVLDA ADKKNIDFTR FSEAGYVLPG QYLLDVIVNG QSISPASLQI SFVEPQSSGD KAEKKLPQAC LTSDMVRLMG LTAESLDKV VYWHDGQCAD FHGLPGVDIR PDTGAGVLRI NMPQARLEYS DATWLPPSRW DDGIPGLMLD YNLNGTVSRN Y QGGDSHQF ...文字列:
VEFNTDVLDA ADKKNIDFTR FSEAGYVLPG QYLLDVIVNG QSISPASLQI SFVEPQSSGD KAEKKLPQAC LTSDMVRLMG LTAESLDKV VYWHDGQCAD FHGLPGVDIR PDTGAGVLRI NMPQARLEYS DATWLPPSRW DDGIPGLMLD YNLNGTVSRN Y QGGDSHQF SYNGTVGGNL GPWRLRADYQ GSQEQSRYNG EKTTNRNFTW SRFYLFRAIP RWRANLTLGE NNINSDIFRS WS YTGASLE SDDRMLPPRL RGYAPQITGI AETNARVVVS QQGRVLYDSM VPAGPFSIQD LDSSVRGRLD VEVIEQNGRK KTF QVDTAS VPYLTRPGQV RYKLVSGRSR GYGHETEGPV FATGEASWGL SNQWSLYGGA VLAGDYNALA AGAGWDLGVP GTLS ADITQ SVARIEGERT FQGKSWRLSY SKRFDNADAD ITFAGYRFSE RNYMTMEQYL NARYRNDYSS REKEMYTVTL NKNVA DWNT SFNLQYSRQT YWDIRKTDYY TVSVNRYFNV FGLQGVAVGL SASRSKYLGR DNDSAYLRIS VPLGTGTASY SGSMSN DRY VNMAGYTDTF NDGLDSYSLN AGLNSGGGLT SQRQINAYYS HRSPLANLSA NIASLQKGYT SFGVSASGGA TITGKDA AL HAGGMSGGTR LLVDTDGVGG VPVDGGQVVT NRWGTGVVTD ISSYYRNTTS VDLKRLPDDV EATRSVVESA LTEGAIGY R KFSVLKGKRL FAILRLADGS QPPFGASVTS EKGRELGMVA DEGLAWLSGV TPGETLSVNW DGKIQCQVNV PETAISDQQ LLLPCTPQK

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A773A954

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分子 #2: Chaperone protein PapD

分子名称: Chaperone protein PapD / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 24.589895 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: AVSLDRTRAV FDGSEKSMTL DISNDNKQLP YLAQAWIENE NQEKIITGPV IATPPVQRLE PGAKSMVRLS TTPDISKLPQ DRESLFYFN LREIPPRSEK ANVLQIALQT KIKLFYRPAA IKTRPNEVWQ DQLILNKVSG GYRIENPTPY YVTVIGLGGS E KQAEEGEF ...文字列:
AVSLDRTRAV FDGSEKSMTL DISNDNKQLP YLAQAWIENE NQEKIITGPV IATPPVQRLE PGAKSMVRLS TTPDISKLPQ DRESLFYFN LREIPPRSEK ANVLQIALQT KIKLFYRPAA IKTRPNEVWQ DQLILNKVSG GYRIENPTPY YVTVIGLGGS E KQAEEGEF ETVMLSPRSE QTVKSANYNT PYLSYINDYG GRPVLSFICN GSRCSVKKEK

UniProtKB: Chaperone protein PapD

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分子 #3: Fimbrial adapter PapK

分子名称: Fimbrial adapter PapK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 18.895492 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MIKSTGALLL FAALSAGQAI ASDVAFRGNL LDRPCHVSGD SLNKHVVFKT RASRDFWYPP GRSPTESFVI RLENCHATAV GKIVTLTFK GTEEAALPGH LKVTGVNAGR LGIALLDTDG SSLLKPGTSH NKGQGEKVTG NSLELPFGAY VVATPEALRT K SVVPGDYE ATATFELTYR

UniProtKB: Fimbrial adapter PapK

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分子 #4: P fimbria tip G-adhesin PapG-II

分子名称: P fimbria tip G-adhesin PapG-II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 37.62057 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKKWFPALLF SLCVSGESSA WNNIVFYSLG DVNSYQGGNV VITQRPQFIT SWRPGIATVT WNQCNGPGFA DGFWAYYREY IAWVVFPKK VMTQNGYPLF IEVHNKGSWS EENTGDNDSY FFLKGYKWDE RAFDAGNLCQ KPGETTRLTE KFDDIIFKVA L PADLPLGD ...文字列:
MKKWFPALLF SLCVSGESSA WNNIVFYSLG DVNSYQGGNV VITQRPQFIT SWRPGIATVT WNQCNGPGFA DGFWAYYREY IAWVVFPKK VMTQNGYPLF IEVHNKGSWS EENTGDNDSY FFLKGYKWDE RAFDAGNLCQ KPGETTRLTE KFDDIIFKVA L PADLPLGD YSVKIPYTSG MQRHFASYLG ARFKIPYNVA KTLPRENEML FLFKNIGGCR PSAQSLEIKH GDLSINSANN HY AAQTLSV SCDVPANIRF MLLRNTTPTY SHGKKFSVGL GHGWDSIVSV NGVDTGETTM RWYKAGTQNL TIGSRLYGES SKI QPGVLS GSATLLMILP

UniProtKB: P fimbria tip G-adhesin PapG-II

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 131650
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7lhh:
Cryo-EM structure of E. coli P pilus tip assembly intermediate PapC-PapD-PapK-PapG in the second conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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