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万見
- PDB-7lhg: Cryo-EM structure of E. coli P pilus tip assembly intermediate Pa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7lhg
タイトルCryo-EM structure of E. coli P pilus tip assembly intermediate PapC-PapD-PapK-PapG in the first conformation
要素
  • Chaperone protein PapDシャペロン
  • Fimbrial adapter PapK
  • P fimbria tip G-adhesin PapG-II
  • P fimbrial usher protein PapC
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / Uropathogenic Escherichia coli (病原性大腸菌) / chaperone-usher / P pilus
機能・相同性
機能・相同性情報


性繊毛 / chaperone-mediated protein folding / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / 細胞接着 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily ...PapG, chaperone-binding / PapG chaperone-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain / PapG, carbohydrate-binding domain superfamily / PapG carbohydrate binding domain / Pili assembly chaperone, C-terminal / Pili assembly chaperone PapD, C-terminal domain / Pili assembly chaperone, bacterial / Pili assembly chaperone, conserved site / Pili assembly chaperone, C-terminal domain superfamily / Gram-negative pili assembly chaperone signature. / Pili assembly chaperone, N-terminal / Pili and flagellar-assembly chaperone, PapD N-terminal domain / PapD-like superfamily / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
: / P fimbria tip G-adhesin PapG-II / Chaperone protein PapD / Fimbrial adapter PapK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Du, M. / Yuan, Z. / Werneburg, G. / Henderson, N. / Chauhan, H. / Kovach, A. / Zhao, G. / Johl, J. / Li, H. / Thanassi, D.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110387 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM131754 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Processive dynamics of the usher assembly platform during uropathogenic Escherichia coli P pilus biogenesis.
著者: Minge Du / Zuanning Yuan / Glenn T Werneburg / Nadine S Henderson / Hemil Chauhan / Amanda Kovach / Gongpu Zhao / Jessica Johl / Huilin Li / David G Thanassi /
要旨: Uropathogenic Escherichia coli assemble surface structures termed pili or fimbriae to initiate infection of the urinary tract. P pili facilitate bacterial colonization of the kidney and ...Uropathogenic Escherichia coli assemble surface structures termed pili or fimbriae to initiate infection of the urinary tract. P pili facilitate bacterial colonization of the kidney and pyelonephritis. P pili are assembled through the conserved chaperone-usher pathway. Much of the structural and functional understanding of the chaperone-usher pathway has been gained through investigations of type 1 pili, which promote binding to the bladder and cystitis. In contrast, the structural basis for P pilus biogenesis at the usher has remained elusive. This is in part due to the flexible and variable-length P pilus tip fiber, creating structural heterogeneity, and difficulties isolating stable P pilus assembly intermediates. Here, we circumvent these hindrances and determine cryo-electron microscopy structures of the activated PapC usher in the process of secreting two- and three-subunit P pilus assembly intermediates, revealing processive steps in P pilus biogenesis and capturing new conformational dynamics of the usher assembly machine.
履歴
登録2021年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23339
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: P fimbrial usher protein PapC
D: Chaperone protein PapD
K: Fimbrial adapter PapK
G: P fimbria tip G-adhesin PapG-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,0964
ポリマ－172,0964
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area17210 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area66620 Å2

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要素

#1: タンパク質 P fimbrial usher protein PapC


分子量: 88746.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papC, GE554_23855, HJR83_004260 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A773A954
#2: タンパク質 Chaperone protein PapD / シャペロン


分子量: 26833.746 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15319
#3: タンパク質 Fimbrial adapter PapK


分子量: 18895.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62532
#4: タンパク質 P fimbria tip G-adhesin PapG-II


分子量: 37620.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: papG-II, HJS42_005082 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A798R8B8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PapCDKG / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 227396 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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