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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22657 | ||||||||||||
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タイトル | Apoferritin structure at 1.34 angstrom resolution determined from a 300 kV Titan Krios G3i electron microscope with K3 detector | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | Apoferritin / cryo-EM / atomic resolution / K3 detector / OXIDOREDUCTASE | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation ...iron ion sequestering activity / ferritin complex / Scavenging by Class A Receptors / negative regulation of ferroptosis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / autolysosome / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / autophagosome / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.34 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Zhang K / Pintilie G | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Cell Res / 年: 2020 タイトル: Resolving individual atoms of protein complex by cryo-electron microscopy. 著者: Kaiming Zhang / Grigore D Pintilie / Shanshan Li / Michael F Schmid / Wah Chiu / | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22657.map.gz | 257.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22657-v30.xml emd-22657.xml | 13.3 KB 13.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22657.png | 317.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22657.cif.gz | 5.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22657 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22657 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22657_validation.pdf.gz | 767.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22657_full_validation.pdf.gz | 767.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22657_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22657_validation.cif.gz | 8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22657 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22657 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22657.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Apoferritin
全体 | 名称: Apoferritin |
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要素 |
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-超分子 #1: Apoferritin
超分子 | 名称: Apoferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 480 KDa |
-分子 #1: Ferritin heavy chain
分子 | 名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 20.116547 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
配列 | 文字列: TSQVRQNYHQ DSEAAINRQI NLELYASYVY LSMSYYFDRD DVALKNFAKY FLHQSHEERE HAEKLMKLQN QRGGRIFLQD IKKPDCDDW ESGLNAMECA LHLEKNVNQS LLELHKLATD KNDPHLCDFI ETHYLNEQVK AIKELGDHVT NLRKMGAPES G LAEYLFDK HTLG UniProtKB: Ferritin heavy chain |
-分子 #2: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 254 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-分子 #3: SODIUM ION
分子 | 名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 80 |
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分子量 | 理論値: 22.99 Da |
-分子 #4: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2672 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl (pH 8.0), 150 mM NaCl |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8034 / 平均露光時間: 0.5 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.1 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.3 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |