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万見
- EMDB-21985: Structure of MZT2/GCP-NHD and CDK5Rap2 at position 13 of the gamm... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21985
タイトルStructure of MZT2/GCP-NHD and CDK5Rap2 at position 13 of the gamma-TuRC
マップデータFocused refinement %u03B3-TuRC density map surrounding positions 12-13
試料
  • 複合体: Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic-spindle organizing protein 2A
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 2
    • タンパク質・ペプチド: Centrosome protein Cep215
キーワードgamma-TuRC / MZT2 / GCP / CDK5Rap2 / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule nucleator activity / negative regulation of centriole replication / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / microtubule organizing center organization / polar microtubule / microtubule plus-end / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization ...microtubule nucleator activity / negative regulation of centriole replication / regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / microtubule organizing center organization / polar microtubule / microtubule plus-end / gamma-tubulin complex / gamma-tubulin ring complex / mitotic spindle microtubule / meiotic spindle organization / microtubule bundle formation / microtubule nucleation / gamma-tubulin binding / non-motile cilium / centrosome cycle / regulation of neuron differentiation / mitotic spindle pole / cell leading edge / pericentriolar material / microtubule organizing center / centriole replication / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of neuron differentiation / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / neurogenesis / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / tubulin binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / condensed nuclear chromosome / mitotic spindle organization / meiotic cell cycle / chromosome segregation / brain development / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / neuron migration / spindle pole / cell junction / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / apical part of cell / mitotic cell cycle / protein-containing complex assembly / microtubule binding / microtubule / cytoskeleton / calmodulin binding / transcription cis-regulatory region binding / neuron projection / ciliary basal body / centrosome / protein-containing complex binding / protein kinase binding / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin ...CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / : / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2-like, coiled coil / MOZART2 family / Mitotic-spindle organizing gamma-tubulin ring associated / Centrosomin, N-terminal motif 1 / Centrosomin N-terminal motif 1 / Gamma-tubulin complex component 6, N-terminal / Gamma-tubulin complex component 6 N-terminus / Gamma tubulin / Gamma tubulin complex component, C-terminal / Gamma-tubulin complex component, C-terminal domain superfamily / Gamma tubulin complex component C-terminal / Gamma-tubulin complex component protein / Gamma tubulin complex component protein, N-terminal / Gamma tubulin complex component N-terminal / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin gamma-1 chain / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / Mitotic-spindle organizing protein 2A / Gamma-tubulin complex component 6 / CDK5 regulatory subunit-associated protein 2 / Gamma-tubulin complex component 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Wieczorek M / Huang T-L
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Human Frontier Science Program (HFSP)
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)
Academia Sinica (Taiwan)
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: MZT Proteins Form Multi-Faceted Structural Modules in the γ-Tubulin Ring Complex.
著者: Michal Wieczorek / Tzu-Lun Huang / Linas Urnavicius / Kuo-Chiang Hsia / Tarun M Kapoor /
要旨: Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently ...Microtubule organization depends on the γ-tubulin ring complex (γ-TuRC), a ∼2.3-MDa nucleation factor comprising an asymmetric assembly of γ-tubulin and GCP2-GCP6. However, it is currently unclear how the γ-TuRC-associated microproteins MZT1 and MZT2 contribute to the structure and regulation of the holocomplex. Here, we report cryo-EM structures of MZT1 and MZT2 in the context of the native human γ-TuRC. MZT1 forms two subcomplexes with the N-terminal α-helical domains of GCP3 or GCP6 (GCP-NHDs) within the γ-TuRC "lumenal bridge." We determine the X-ray structure of recombinant MZT1/GCP6-NHD and find it is similar to that within the native γ-TuRC. We identify two additional MZT/GCP-NHD-like subcomplexes, one of which is located on the outer face of the γ-TuRC and comprises MZT2 and GCP2-NHD in complex with a centrosomin motif 1 (CM1)-containing peptide. Our data reveal how MZT1 and MZT2 establish multi-faceted, structurally mimetic "modules" that can expand structural and regulatory interfaces in the γ-TuRC.
履歴
登録2020年5月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月22日-
マップ公開2020年7月22日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6x0v
  • 表面レベル: 0.032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6x0v
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21985.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21985.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 190.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused refinement %u03B3-TuRC density map surrounding positions 12-13
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 368 pix.
= 381.248 Å		1.04 Å/pix.
x 368 pix.
= 381.248 Å		1.04 Å/pix.
x 368 pix.
= 381.248 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.036 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.032 / ムービー #1: 0.032
最小 - 最大-0.10054987 - 0.12101965
平均 (標準偏差)-0.0001789894 (±0.004876101)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 381.24802 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0361.0361.036
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z381.248381.248381.248
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ250250250
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-0.1010.121-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13

全体名称: Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13
要素
  • 複合体: Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13
    • タンパク質・ペプチド: Mitotic-spindle organizing protein 2A
    • タンパク質・ペプチド: Gamma-tubulin complex component 2
    • タンパク質・ペプチド: Centrosome protein Cep215

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超分子 #1: Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13

超分子名称: Focused refinement gamma-TuRC density map surrounding positions 12-13
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Mitotic-spindle organizing protein 2A

分子名称: Mitotic-spindle organizing protein 2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.240576 KDa
配列文字列:
MAAQGVGPGP GSAAPPGLEA ARQKLALRRK KVLSTEEMEL YELAQAAGGG IDPDVFKILV DLLKLNVAPL AVFQMLKSMC AGQRLASEP QDPAAVSLPT SSVPETRGRD KGSAALGGVL ALAERSNHEG SSQRMPRQPS ATRLPKGGGP GKSPTQGST

UniProtKB: Mitotic-spindle organizing protein 2A

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分子 #2: Gamma-tubulin complex component 2

分子名称: Gamma-tubulin complex component 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 105.765719 KDa
配列文字列: MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS INVPAAASKI SMQELEELRK QLGSVATGST LQQSLELKRK M LRDKQNKK ...文字列:
MSEFRIHHDV NELLSLLRVH GGDGAEVYID LLQKNRTPYV TTTVSAHSAK VKIAEFSRTP EDFLKKYDEL KSKNTRNLDP LVYLLSKLT EDKETLQYLQ QNAKERAELA AAAVGSSTTS INVPAAASKI SMQELEELRK QLGSVATGST LQQSLELKRK M LRDKQNKK NSGQHLPIFP AWVYERPALI GDFLIGAGIS TDTALPIVLL RWNLALSPRL KCSGVISAHC NLHLPGTLPL AS QESAVVE DLLYVLVGVD GRYVSAQPLA GRQSRTFLVD PNLDLSIREL VHRILPVAAS YSAVTRFIEE KSSFEYGQVN HAL AAAMRT LVKEHLILVS QLEQLHRQGL LSLQKLWFYI QPAMRTMDIL ASLATSVDKG ECLGGSTLSL LHDRSFSYTG DSQA QELCL YLTKAASAPY FEVLEKWIYR GIIHDPYSEF MVEEHELRKE RIQEDYNDKY WDQRYTIVQQ QIPSFLQKMA DKILS TGKY LNVVRECGHD VTCPVAKEII YTLKERAYVE QIEKAFNYAS KVLLDFLMEE KELVAHLRSI KRYFLMDQGD FFVHFM DLA EEELRKPVED ITPPRLEALL ELALRMSTAN TDPFKDDLKI DLMPHDLITQ LLRVLAIETK QEKAMAHADP TELALSG LE AFSFDYIVKW PLSLIINRKA LTRYQMLFRH MFYCKHVERQ LCSVWISNKT AKQHSLHSAQ WFAGAFTLRQ RMLNFVQN I QYYMMFEVME PTWHILEKNL KSASNIDDVL GHHTGFLDTC LKDCMLTNPE LLKVFSKLMS VCVMFTNCMQ KFTQSMKLD GELGGQTLEH STVLGLPAGA EERARKELAR KHLAEHADTV QLVSGFEATI NKFDKNFSAH LLDLLARLSI YSTSDCEHGM ASVISRLDF NGFYTERLER LSAERSQKAT PQVPVLRGPP APAPRVAVTA Q

UniProtKB: Gamma-tubulin complex component 2

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分子 #3: Centrosome protein Cep215

分子名称: Centrosome protein Cep215 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 215.417359 KDa
配列文字列: MMDLVLEEDV TVPGTLSGCS GLVPSVPDDL DGINPNAGLG NGLLPNVSEE TVSPTRARNM KDFENQITEL KKENFNLKLR IYFLEERMQ QEFHGPTEHI YKTNIELKVE VESLKRELQE REQLLIKASK AVESLAEAGG SEIQRVKEDA RKKVQQVEDL L TKRILLLE ...文字列:
MMDLVLEEDV TVPGTLSGCS GLVPSVPDDL DGINPNAGLG NGLLPNVSEE TVSPTRARNM KDFENQITEL KKENFNLKLR IYFLEERMQ QEFHGPTEHI YKTNIELKVE VESLKRELQE REQLLIKASK AVESLAEAGG SEIQRVKEDA RKKVQQVEDL L TKRILLLE KDVTAAQAEL EKAFAGTETE KALRLRLESK LSEMKKMHEG DLAMALVLDE KDRLIEELKL SLKSKEALIQ CL KEEKSQM ACPDENVSSG ELRGLCAAPR EEKERETEAA QMEHQKERNS FQERIQALEE DLREKEREIA TEKKNSLKRD KAI QGLTMA LKSKEKKVEE LNSEIEKLSA AFAKAREALQ KAQTQEFQGS EDYETALSGK EALSAALRSQ NLTKSTENHR LRRS IKKIT QELSDLQQER ERLEKDLEEA HREKSKGDCT IRDLRNEVEK LRNEVNEREK AMENRYKSLL SESNKKLHNQ EQVIK HLTE STNQKDVLLQ KFNEKDLEVI QQNCYLMAAE DLELRSEGLI TEKCSSQQPP GSKTIFSKEK KQSSDYEELI QVLKKE QDI YTHLVKSLQE SDSINNLQAE LNKIFALRKQ LEQDVLSYQN LRKTLEEQIS EIRRREEESF SLYSDQTFYL SICLEEN NR FQVEHFSQEE LKKKVSDLIQ LVKELYTDNQ HLKKTIFDLS CMGFQGNGFP DRLASTEQTE LLASKEDEDT IKIGEDDE I NFLSDQHLQQ SNEIMKDLSK GGCKNGYLRH TESKISDCDG AHAPGCLEEG AFINLLAPLF NEKATLLLES RPDLLKVVR ELLLGQLFLT EQEVSGEHLD GKTEKTPKQK GELVHFVQTN SFSKPHDELK LSCEAQLVKA GEVPKVGLKD ASVQTVATEG DLLRFKHEA TREAWEEKPI NTALSAEHRP ENLHGVPGWQ AALLSLPGIT NREAKKSRLP ILIKPSRSLG NMYRLPATQE V VTQLQSQI LELQGELKEF KTCNKQLHQK LILAEAVMEG RPTPDKTLLN AQPPVGAAYQ DSPGEQKGIK TTSSVWRDKE MD SDQQRSY EIDSEICPPD DLASLPSCKE NPEDVLSPTS VATYLSSKSQ PSAKVSVMGT DQSESINTSN ETEYLKQKIH DLE TELEGY QNFIFQLQKH SQCSEAIITV LCGTEGAQDG LSKPKNGSDG EEMTFSSLHQ VRYVKHVKIL GPLAPEMIDS RVLE NLKQQ LEEQEYKLQK EQNLNMQLFS EIHNLQNKFR DLSPPRYDSL VQSQARELSL QRQQIKDGHG ICVISRQHMN TMIKA FEEL LQASDVDYCV AEGFQEQLNQ CAELLEKLEK LFLNGKSVGV EMNTQNELME RIEEDNLTYQ HLLPESPEPS ASHALS DYE TSEKSFFSRD QKQDNETEKT SVMVNSFSQD LLMEHIQEIR TLRKRLEESI KTNEKLRKQL ERQGSEFVQG STSIFAS GS ELHSSLTSEI HFLRKQNQAL NAMLIKGSRD KQKENDKLRE SLSRKTVSLE HLQREYASVK EENERLQKEG SEKERHNQ Q LIQEVRCSGQ ELSRVQEELK LRQQLLSQND KLLQSLRVEL KAYEKLDEEH RRLREASGEG WKGQDPFRDL HSLLMEIQA LRLQLERSIE TSSTLQSRLK EQLARGAEKA QEGALTLAVQ AVSIPEVPLQ PDKHDGDKYP MESDNSFDLF DSSQAVTPKS VSETPPLSG NDTDSLSCDS GSSATSTPCV SRLVTGHHLW ASKNGRHVLG LIEDYEALLK QISQGQRLLA EMDIQTQEAP S STSQELGT KGPHPAPLSK FVSSVSTAKL TLEEAYRRLK LLWRVSLPED GQCPLHCEQI GEMKAEVTKL HKKLFEQEKK LQ NTMKLLQ LSKRQEKVIF DQLVVTHKIL RKARGNLELR PGGAHPGTCS PSRPGS

UniProtKB: CDK5 regulatory subunit-associated protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 137513
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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