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万見
- EMDB-21617: Structure of a substrate-bound DQC ubiquitin ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21617
タイトルStructure of a substrate-bound DQC ubiquitin ligase
マップデータUnfiltered half-map from RELION auto-refinement
試料
  • 複合体: CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: F-box/LRR-repeat protein 17
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like ECH-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
キーワードubiquitin / E3-ligase / multiprotein complex / substrate recognition / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / PcG protein complex / regulation of epidermal cell differentiation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of smoothened signaling pathway ...Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / F-box domain binding / PcG protein complex / regulation of epidermal cell differentiation / cullin-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / regulation of smoothened signaling pathway / Nuclear events mediated by NFE2L2 / negative regulation of response to oxidative stress / neural crest cell differentiation / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / Prolactin receptor signaling / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / protein K48-linked ubiquitination / transcription regulator inhibitor activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / inclusion body / cellular response to interleukin-4 / intrinsic apoptotic signaling pathway / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Vpu mediated degradation of CD4 / molecular function activator activity / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / animal organ morphogenesis / Iron uptake and transport / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / actin filament / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / G1/S transition of mitotic cell cycle / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / beta-catenin binding / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / centriolar satellite / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX2 expression and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / : / protein polyubiquitination / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / disordered domain specific binding / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / nervous system development / Neddylation / cellular response to oxidative stress / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / in utero embryonic development / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Potential therapeutics for SARS / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / regulation of autophagy / chromatin remodeling / protein domain specific binding / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily ...: / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / A Receptor for Ubiquitination Targets / F-box domain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / F-box domain / BTB-kelch protein / Cullin protein neddylation domain / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch motif / Kelch / Kelch repeat type 1 / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Leucine Rich repeat / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Kelch-type beta propeller / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-phase kinase-associated protein 1 / Cullin-1 / Kelch-like ECH-associated protein 1 / F-box/LRR-repeat protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Mena EL / Jevtic P
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structural basis for dimerization quality control.
著者: Elijah L Mena / Predrag Jevtić / Basil J Greber / Christine L Gee / Brandon G Lew / David Akopian / Eva Nogales / John Kuriyan / Michael Rape /
要旨: Most quality control pathways target misfolded proteins to prevent toxic aggregation and neurodegeneration. Dimerization quality control further improves proteostasis by eliminating complexes of ...Most quality control pathways target misfolded proteins to prevent toxic aggregation and neurodegeneration. Dimerization quality control further improves proteostasis by eliminating complexes of aberrant composition, but how it detects incorrect subunits remains unknown. Here we provide structural insight into target selection by SCF-FBXL17, a dimerization-quality-control E3 ligase that ubiquitylates and helps to degrade inactive heterodimers of BTB proteins while sparing functional homodimers. We find that SCF-FBXL17 disrupts aberrant BTB dimers that fail to stabilize an intermolecular β-sheet around a highly divergent β-strand of the BTB domain. Complex dissociation allows SCF-FBXL17 to wrap around a single BTB domain, resulting in robust ubiquitylation. SCF-FBXL17 therefore probes both shape and complementarity of BTB domains, a mechanism that is well suited to establish quality control of complex composition for recurrent interaction modules.
履歴
登録2020年3月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月19日-
マップ公開2020年8月19日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6wcq
  • 表面レベル: 0.045
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6wcq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21617.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21617.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Unfiltered half-map from RELION auto-refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.28 Å/pix.
x 112 pix.
= 255.36 Å		2.28 Å/pix.
x 112 pix.
= 255.36 Å		2.28 Å/pix.
x 112 pix.
= 255.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.28 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.045 / ムービー #1: 0.045
最小 - 最大-0.086691014 - 0.19979686
平均 (標準偏差)0.0004120202 (±0.008419467)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ112112112
Spacing112112112
セルA=B=C: 255.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.282.282.28
M x/y/z112112112
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z255.360255.360255.360
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-205-205-205
NX/NY/NZ411411411
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS112112112
D min/max/mean-0.0870.2000.000

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添付データ

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ハーフマップ: Unfiltered half-map from RELION auto-refinement

ファイルemd_21617_half_map_1.map
注釈Unfiltered half-map from RELION auto-refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unfiltered half-map from RELION auto-refinement

ファイルemd_21617_half_map_2.map
注釈Unfiltered half-map from RELION auto-refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex

全体名称: CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex
要素
  • 複合体: CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex
    • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: F-box/LRR-repeat protein 17
    • タンパク質・ペプチド: Kelch-like ECH-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-1

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超分子 #1: CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex

超分子名称: CUL1-SKP1-FBXL17-KEAP1 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.679965 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

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分子 #2: F-box/LRR-repeat protein 17

分子名称: F-box/LRR-repeat protein 17 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.970043 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GEFMCHREPP PETPDINQLP PSILLKIFSN LSLDERCLSA SLVCKYWRDL CLDFQFWKQL DLSSRQQVTD ELLEKIASRS QNIIEINIS DCRSMSDNGV CVLAFKCPGL LRYTAYRCKQ LSDTSIIAVA SHCPLLQKVH VGNQDKLTDE GLKQLGSKCR E LKDIHFGQ ...文字列:
GEFMCHREPP PETPDINQLP PSILLKIFSN LSLDERCLSA SLVCKYWRDL CLDFQFWKQL DLSSRQQVTD ELLEKIASRS QNIIEINIS DCRSMSDNGV CVLAFKCPGL LRYTAYRCKQ LSDTSIIAVA SHCPLLQKVH VGNQDKLTDE GLKQLGSKCR E LKDIHFGQ CYKISDEGMI VIAKGCLKLQ RIYMQENKLV TDQSVKAFAE HCPELQYVGF MGCSVTSKGV IHLTKLRNLS SL DLRHITE LDNETVMEIV KRCKNLSSLN LCLNWIINDR CVEVIAKEGQ NLKELYLVSC KITDYALIAI GRYSMTIETV DVG WCKEIT DQGATLIAQS SKSLRYLGLM RCDKVNEVTV EQLVQQYPHI TFSTVLQDCK RTLERAYQMG WTPNMSAASS

UniProtKB: F-box/LRR-repeat protein 17

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分子 #3: Kelch-like ECH-associated protein 1

分子名称: Kelch-like ECH-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 70.173484 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GGGSGGSMQP DPRPSGAGAC CRFLPLQSQC PEGAGDAVMY ASTECKAEVT PSQHGNRTFS YTLEDHTKQA FGIMNELRLS QQLCDVTLQ VKYQDAPAAQ FMAHKVALAS SSPVFKAMFT NGLREQGMEV VSIEGIHPKV MERLIEFAYT ASISMGEKCV L HVMNGAVM ...文字列:
GGGSGGSMQP DPRPSGAGAC CRFLPLQSQC PEGAGDAVMY ASTECKAEVT PSQHGNRTFS YTLEDHTKQA FGIMNELRLS QQLCDVTLQ VKYQDAPAAQ FMAHKVALAS SSPVFKAMFT NGLREQGMEV VSIEGIHPKV MERLIEFAYT ASISMGEKCV L HVMNGAVM YQIDSVVRAC SDFLVQQLDP SNAIGIANFA EQIGCVELHQ RAREYIYMHF GEVAKQEEFF NLSHCQLVTL IS RDDLNVR CESEVFHACI NWVKYDCEQR RFYVQALLRA VRCHSLTPNF LQMQLQKCEI LQSDSRCKDY LVKIFEELTL HKP TQVMPC RAPKVGRLIY TAGGYFRQSL SYLEAYNPSD GTWLRLADLQ VPRSGLAGCV VGGLLYAVGG RNNSPDGNTD SSAL DCYNP MTNQWSPCAP MSVPRNRIGV GVIDGHIYAV GGSHGCIHHN SVERYEPERD EWHLVAPMLT RRIGVGVAVL NRLLY AVGG FDGTNRLNSA ECYYPERNEW RMITAMNTIR SGAGVCVLHN CIYAAGGYDG QDQLNSVERY DVETETWTFV APMKHR RSA LGITVHQGRI YVLGGYDGHT FLDSVECYDP DTDTWSEVTR MTSGRSGVGV AVTMEPCRKQ IDQQNCTC

UniProtKB: Kelch-like ECH-associated protein 1

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分子 #4: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.92652 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR ...文字列:
MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR DCLFRPLNKQ VTNAVLKLIE KERNGETINT RLISGVVQSY VELGLNEDDA FAKGPTLTVY KESFESQFLA DT ERFYTRE STEFLQQNPV TEYMKKAEAR LLEEQRRVQV YLHESTQDEL ARKCEQVLIE KHLEIFHTEF QNLLDADKNE DLG RMYNLV SRIQDGLGEL KKLLETHIHN QGLAAIEKCG EAALNDPKMY VQTVLDVHKK YNALVMSAFN NDAGFVAALD KACG RFINN NAVTKMAQSS SKSPELLARY CDSLLKKSS

UniProtKB: Cullin-1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPES-NaOH
1.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: Glow discharge before deposition of graphene oxide.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Crosslinked with BS3

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試料調製 #2

Preparation ID2
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPES-NaOH
1.0 mMDTT
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: Glow discharge before deposition of graphene oxide.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Crosslinked with BS3

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影Image recording ID: 1 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
詳細Datasets from K3 and K2 were joined for the final reconstruction.
粒子像選択選択した数: 824561
詳細: Total number of particles for both datasets. Selected using RELION auto-picking (Laplacian-of-Gaussian).
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Initial models were generated from molecular structures and by ab-initio model generation in cryoSPARC (with consistent results).
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 160256
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3), cryoSPARC)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1ldk

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1x1x

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Coordinates were fitted as rigid bodies or fragments in Chimera and subsequently geometry-optimized using PHENIX real space refinement.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6wcq:
Structure of a substrate-bound DQC ubiquitin ligase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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