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万見
- EMDB-19467: Structure of RyR1 in detergent in open state in complex with Ca2+... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19467
タイトルStructure of RyR1 in detergent in open state in complex with Ca2+, ATP, caffeine and Nb9657.
マップデータcomposite map
試料
  • 複合体: Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12
    • 複合体: Ryanodine receptor 1 in complex with FKBP12
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • 複合体: Nanobody 9657
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody 9657
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードIon channel / Ca2+ / tetramer / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis ...ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / muscle contraction / release of sequestered calcium ion into cytosol / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...: / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / : / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Vicugna pacos (アルパカ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Li C / Efremov RG
資金援助 ベルギー, European Union, 3件
OrganizationGrant number国
Research Foundation - Flanders (FWO)G0H5916N ベルギー
Research Foundation - Flanders (FWO)G054617N ベルギー
European Research Council (ERC)726436European Union
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2024
タイトル: Rapid small-scale nanobody-assisted purification of ryanodine receptors for cryo-EM.
著者: Chenyao Li / Katrien Willegems / Tomasz Uchański / Els Pardon / Jan Steyaert / Rouslan G Efremov /
要旨: Ryanodine receptors (RyRs) are large Ca release channels residing in the endoplasmic or sarcoplasmic reticulum membrane. Three isoforms of RyRs have been identified in mammals, the disfunction of ...Ryanodine receptors (RyRs) are large Ca release channels residing in the endoplasmic or sarcoplasmic reticulum membrane. Three isoforms of RyRs have been identified in mammals, the disfunction of which has been associated with a series of life-threatening diseases. The need for large amounts of native tissue or eukaryotic cell cultures limits advances in structural studies of RyRs. Here, we report a method that utilizes nanobodies to purify RyRs from only 5 mg of total protein. The purification process, from isolated membranes to cryo-EM grade protein, is achieved within 4 h on the bench, yielding protein usable for cryo-EM analysis. This is demonstrated by solving the structures of rabbit RyR1, solubilized in detergent, reconstituted into lipid nanodiscs or liposomes, and bovine RyR2 reconstituted in nanodisc, and mouse RyR2 in detergent. The reported method facilitates structural studies of RyRs directed toward drug development and is useful in cases where the amount of starting material is limited.
履歴
登録2024年1月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月9日-
マップ公開2024年10月9日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19467.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19467.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈composite map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.49 Å/pix.
x 336 pix.
= 500.64 Å		1.49 Å/pix.
x 336 pix.
= 500.64 Å		1.49 Å/pix.
x 336 pix.
= 500.64 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.49 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-0.1829954 - 4.14991
平均 (標準偏差)0.06117013 (±0.12308573)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 500.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12

全体名称: Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12
要素
  • 複合体: Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12
    • 複合体: Ryanodine receptor 1 in complex with FKBP12
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • 複合体: Nanobody 9657
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody 9657
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CAFFEINE
  • リガンド: CALCIUM ION

+
超分子 #1: Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12

超分子名称: Ryanodine receptor 1 complex with nanobody and FKBP12
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

+
超分子 #2: Ryanodine receptor 1 in complex with FKBP12

超分子名称: Ryanodine receptor 1 in complex with FKBP12 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

+
超分子 #3: Nanobody 9657

超分子名称: Nanobody 9657 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)

+
分子 #1: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 564.93175 KDa
配列文字列: VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAGV ESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE GEKVRVGDDL I LVSVSSER ...文字列:
VQFLRTDDEV VLQCSATVLK EQLKLCLAAE GFGNRLCFLE PTSNAQNVPP DLAICCFTLE QSLSVRALQE MLANTVEAGV ESSQGGGHR TLLYGHAILL RHAHSRMYLS CLTTSRSMTD KLAFDVGLQE DATGEACWWT MHPASKQRSE GEKVRVGDDL I LVSVSSER YLHLSTASGE LQVDASFMQT LWNMNPICSC CEEGYVTGGH VLRLFHGHMD ECLTISAADS DDQRRLVYYE GG AVCTHAR SLWRLEPLRI SWSGSHLRWG QPLRIRHVTT GRYLALTEDQ GLVVVDACKA HTKATSFCFR VSKEKLDTAP KRD VEGMGP PEIKYGESLC FVQHVASGLW LTYAAPDPKA LRLGVLKKKA ILHQEGHMDD ALFLTRCQQE ESQAARMIHS TAGL YNQFI KGLDSFSGKP RGSGPPAGPA LPIEAVILSL QDLIGYFEPP SEELQHEEKQ SKLRSLRNRQ SLFQEEGMLS LVLNC IDRL NVYTTAAHFA EYAGEEAAES WKEIVNLLYE LLASLIRGNR ANCALFSTNL DWVVSKLDRL EASSGILEVL YCVLIE SPE VLNIIQENHI KSIISLLDKH GRNHKVLDVL CSLCVCNGVA VRSNQDLITE NLLPGRELLL QTNLINYVTS IRPNIFV GR AEGSTQYGKW YFEVMVDEVV PFLTAQATHL RVGWALTEGY SPYPGGGEGW GGNGVGDDLY SYGFDGLHLW TGHVARPV T SPGQHLLAPE DVVSCCLDLS VPSISFRING CPVQGVFEAF NLDGLFFPVV SFSAGVKVRF LLGGRHGEFK FLPPPGYAP CHEAVLPRER LRLEPIKEYR REGPRGPHLV GPSRCLSHTD FVPCPVDTVQ IVLPPHLERI REKLAENIHE LWALTRIEQG WTYGPVRDD NKRLHPCLVN FHSLPEPERN YNLQMSGETL KTLLALGCHV GMADEKAEDN LKKTKLPKTY MMSNGYKPAP L DLSHVRLT PAQTTLVDRL AENGHNVWAR DRVAQGWSYS AVQDIPARRN PRLVPYRLLD EATKRSNRDS LCQAVRTLLG YG YNIEPPD QEPSQVENQS RWDRVRIFRA EKSYTVQSGR WYFEFEAVTT GEMRVGWARP ELRPDVELGA DELAYVFNGH RGQ RWHLGS EPFGRPWQSG DVVGCMIDLT ENTIIFTLNG EVLMSDSGSE TAFREIEIGD GFLPVCSLGP GQVGHLNLGQ DVSS LRFFA ICGLQEGFEP FAINMQRPVT TWFSKSLPQF EPVPPEHPHY EVARMDGTVD TPPCLRLAHR TWGSQNSLVE MLFLR LSLP VQFHQHFRCT AGATPLAPPG LQPPAEDEAR AAEPDPDYEN LRRSAGGWGE AEGGKEGTAK EGTPGGTPQP GVEAQP VRA ENEKDATTEK NKKRGFLFKA KKAAMMTQPP ATPALPRLPH DVVPADNRDD PEIILNTTTY YYSVRVFAGQ EPSCVWV GW VTPDYHQHDM NFDLSKVRAV TVTMGDEQGN VHSSLKCSNC YMVWGGDFVS PGQQGRISHT DLVIGCLVDL ATGLMTFT A NGKESNTFFQ VEPNTKLFPA VFVLPTHQNV IQFELGKQKN IMPLSAAMFL SERKNPAPQC PPRLEVQMLM PVSWSRMPN HFLQVETRRA GERLGWAVQC QDPLTMMALH IPEENRCMDI LELSERLDLQ RFHSHTLRLY RAVCALGNNR VAHALCSHVD QAQLLHALE DAHLPGPLRA GYYDLLISIH LESACRSRRS MLSEYIVPLT PETRAITLFP PGRKGGNARR HGLPGVGVTT S LRPPHHFS PPCFVAALPA AGVAEAPARL SPAIPLEALR 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EQTE HPYKS KKAVWHKLLS KQRRRAVVAC FRMTPLYNLP THRACNMFLE SYKAAWILTE DHSFEDRMID DLSKAGEQEE EEEEV EEKK PDPLHQLVLH FSRTALTEKS KLDEDYLYMA YADIMAKSCH LEEGGENGEA EEEEVEVSFE EKEMEKQRLL YQQSRL HTR GAAEMVLQMI SACKGETGAM VSSTLKLGIS ILNGGNAEVQ QKMLDYLKDK KEVGFFQSIQ ALMQTCSVLD LNAFERQ NK AEGLGMVNED GTVINRQNGE KVMADDEFTQ DLFRFLQLLC EGHNNDFQNY LRTQTGNTTT INIIICTVDY LLRLQESI S DFYWYYSGKD VIEEQGKRNF SKAMSVAKQV FNSLTEYIQG PCTGNQQSLA HSRLWDAVVG FLHVFAHMMM KLAQDSSQI ELLKELLDLQ KDMVVMLLSL LEGNVVNGMI ARQMVDMLVE SSSNVEMILK FFDMFLKLKD IVGSEAFQDY VTDPRGLISK KDFQKAMDS QKQFTGPEIQ FLLSCSEADE NEMINFEEFA NRFQEPARDI GFNVAVLLTN LSEHVPHDPR LRNFLELAES I LEYFRPYL GRIEIMGASR RIERIYFEIS ETNRAQWEMP QVKESKRQFI FDVVNEGGEA EKMELFVSFC EDTIFEMQIA AQ ISEPEGE PEADEDEGMG EAAAEGAEEG AAGAEGAAGT VAAGATARLA AAAARALRGL SYRSLRRRVR RLRRLTAREA ATA LAALLW AVVARAGAAG AGAAAGALRL LWGSLFGGGL VEGAKKVTVT ELLAGMPDPT SDEVHGEQPA GPGGDADGAG EGEG EGDAA EGDGDEEVAG HEAGPGGAEG VVAVADGGPF RPEGAGGLGD MGDTTPAEPP TPEGSPILKR KLGVDGEEEE LVPEP EPEP EPEPEKADEE 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UniProtKB: Ryanodine receptor 1

+
分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 11.667305 KDa
配列文字列:
GVEIETISPG DGRTFPKKGQ TCVVHYTGML QNGKKFDSSR DRNKPFKFRI GKQEVIKGFE EGAAQMSLGQ RAKLTCTPDV AYGATGHPG VIPPNATLIF DVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

+
分子 #3: Nanobody 9657

分子名称: Nanobody 9657 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vicugna pacos (アルパカ)
分子量理論値: 15.125495 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LMQAGGSLRL SCTASGSIFS INSMGWYRQA PGKQRELVAT ITSGNSINYA DSVKGRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCNADR VPNGYNPWGT PNDEYDYWGQ GTQVTVSSHH HHHHEPEA

+
分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #6: CAFFEINE

分子名称: CAFFEINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: CFF
分子量理論値: 194.191 Da
Chemical component information

ChemComp-CFF:
CAFFEINE / カフェイン / 薬剤*YM

+
分子 #7: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm

+
画像解析

詳細The movies were selected after MotionCor correction and CTF refinement with the parameters: total drift less than 30 angstrom and resolution better than 5 angstrom
粒子像選択選択した数: 178791
詳細: Particles were picked by template picking in Cryosparc
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7tzc

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.31) / 使用した粒子像数: 29246
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 8 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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