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- EMDB-12104: Cryo-EM structure of the dihydrolipoyl transacetylase cubic core ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12104
タイトルCryo-EM structure of the dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex including lipoyl domains
マップデータ
試料
  • 複合体: dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
キーワードMultienzyme complexes / oxoacid dehydrogenase complexes / lipoic acid / dihydrolipoyllysine / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to acid chemical / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoamide acetyltransferase pyruvate dehydrogenase complex / : / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Skerlova J / Stenmark P
資金援助 スウェーデン, European Union, 2件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2018-03406 スウェーデン
European Regional Development Fund"IOCB Mobility" CZ.02.2.69/0.0/0.0/16_027/0008477European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of the native pyruvate dehydrogenase complex reveals the mechanism of substrate insertion.
著者: Jana Škerlová / Jens Berndtsson / Hendrik Nolte / Martin Ott / Pål Stenmark /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) links glycolysis to the citric acid cycle by converting pyruvate into acetyl-coenzyme A. PDHc encompasses three enzymatically active subunits, namely ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDHc) links glycolysis to the citric acid cycle by converting pyruvate into acetyl-coenzyme A. PDHc encompasses three enzymatically active subunits, namely pyruvate dehydrogenase, dihydrolipoyl transacetylase, and dihydrolipoyl dehydrogenase. Dihydrolipoyl transacetylase is a multidomain protein comprising a varying number of lipoyl domains, a peripheral subunit-binding domain, and a catalytic domain. It forms the structural core of the complex, provides binding sites for the other enzymes, and shuffles reaction intermediates between the active sites through covalently bound lipoyl domains. The molecular mechanism by which this shuttling occurs has remained elusive. Here, we report a cryo-EM reconstruction of the native E. coli dihydrolipoyl transacetylase core in a resting state. This structure provides molecular details of the assembly of the core and reveals how the lipoyl domains interact with the core at the active site.
履歴
登録2020年12月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月11日-
マップ公開2021年8月11日-
更新2026年3月4日-
現状2026年3月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7b9k
  • 表面レベル: 0.3
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12104.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12104.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å		1.04 Å/pix.
x 300 pix.
= 312. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3 / ムービー #1: 0.3
最小 - 最大-1.2099564 - 2.6830359
平均 (標準偏差)0.007123699 (±0.10626714)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 312.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z312.000312.000312.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-1.2102.6830.007

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12104_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12104_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_12104_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydroge...

全体名称: dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydrogenase complex
要素
  • 複合体: dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydrogenase complex
    • タンパク質・ペプチド: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex

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超分子 #1: dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydroge...

超分子名称: dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12

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分子 #1: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruva...

分子名称: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Lysine 248 covalently modified by dihydrolipoate / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12
分子量理論値: 66.363203 KDa
配列文字列: MAIEIKVPDI GADEVEITEI LVKVGDKVEA EQSLITVEGD KASMEVPSPQ AGIVKEIKVS VGDKTQTGAL IMIFDSADGA ADAAPAQAE EKKEAAPAAA PAAAAAKDVN VPDIGSDEVE VTEILVKVGD KVEAEQSLIT VEGDKASMEV PAPFAGTVKE I KVNVGDKV ...文字列:
MAIEIKVPDI GADEVEITEI LVKVGDKVEA EQSLITVEGD KASMEVPSPQ AGIVKEIKVS VGDKTQTGAL IMIFDSADGA ADAAPAQAE EKKEAAPAAA PAAAAAKDVN VPDIGSDEVE VTEILVKVGD KVEAEQSLIT VEGDKASMEV PAPFAGTVKE I KVNVGDKV STGSLIMVFE VAGEAGAAAP AAKQEAAPAA APAPAAGVKE VNVPDIGGDE VEVTEVMVKV GDKVAAEQSL IT VEGD(LA2)AS MEVPAPFAGV VKELKVNVGD KVKTGSLIMI FEVEGAAPAA APAKQEAAAP APAAKAEAPA AAPAAKAEG KSEFAENDAY VHATPLIRRL AREFGVNLAK VKGTGRKGRI LREDVQAYVK EAIKRAEAAP AATGGGIPGM LPWPKVDFSK FGEIEEVEL GRIQKISGAN LSRNWVMIPH VTHFDKTDIT ELEAFRKQQN EEAAKRKLDV KITPVVFIMK AVAAALEQMP R FNSSLSED GQRLTLKKYI NIGVAVDTPN GLVVPVFKDV NKKGIIELSR ELMTISKKAR DGKLTAGEMQ GGCFTISSIG GL GTTHFAP IVNAPEVAIL GVSKSAMEPV WNGKEFVPRL MLPISLSFDH RVIDGADGAR FITIINNTLS DIRRLVM

UniProtKB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製 #1

Preparation ID1
濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHepes
150.0 mMsodium chlorideNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters of sample, blot force 0, 15 second wait time, 3 second blot time.

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試料調製 #2

Preparation ID2
濃度1.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHepes
150.0 mMsodium chlorideNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters of sample, blot force 0, 15 second wait time, 3 second blot time.

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試料調製 #3

Preparation ID3
濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMHepes
150.0 mMsodium chlorideNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - Film type ID: 1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: 3 microliters of sample, blot force 0, 15 second wait time, 3 second blot time.

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3708 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3558 / 平均電子線量: 28.11 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #1~~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影Image recording ID: 3
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12867 / 平均電子線量: 28.11 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 799790 / 詳細: automated template picking in CryoSPARC
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 29434
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 21133 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
詳細: 12832 particles (class 1) discarded and 29434 particles (class 2) used for the final reconstruction
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4n72

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1qjo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-7b9k:
Cryo-EM structure of the dihydrolipoyl transacetylase cubic core of the E. coli pyruvate dehydrogenase complex including lipoyl domains

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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