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Yorodumi- PDB-2ihw: Crystal structure of a cubic core of the dihydrolipoamide acyltra... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2ihw | ||||||
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Title | Crystal structure of a cubic core of the dihydrolipoamide acyltransferase (E2b) component in the branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex (BCKDC), apo form | ||||||
Components | Lipoamide acyltransferase component of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / cubic core / homo trimer / apo form | ||||||
Function / homology | Function and homology information Branched-chain amino acid catabolism / RHOH GTPase cycle / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase / dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase activity / lipoic acid binding / carboxylic acid metabolic process / acetyltransferase activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Bos taurus (cattle) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Kato, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Brautigam, C.A. / Custorio, M. / Chuang, D.T. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2006 Title: A synchronized substrate-gating mechanism revealed by cubic-core structure of the bovine branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex. Authors: Kato, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Brautigam, C.A. / Custorio, M. / Chuang, D.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2ihw.cif.gz | 365.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2ihw.ent.gz | 297.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2ihw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/2ihw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/2ihw | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2ii3C 2ii4C 2ii5C 1eaaS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 188 - 421 / Label seq-ID: 29 - 262
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Details | A biological functional unit of this protein is a 24-meric cubic core, containing 8 homo trimers. The asymmetric unit in this crystal with the R3 space group contains 8 monomers (two trimers and two monomers from two another trimers). It is too complex to describe the symmetry operations to generate the cubic core from the asymmetric unit. Therefore, we highly recommend to download the coordinates of the biological functional unit (the 24-meric cubic core) from the PDB web site. |
-Components
#1: Protein | Mass: 28726.576 Da / Num. of mol.: 8 / Fragment: core (catalytic) domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bos taurus (cattle) / Gene: DBT / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P11181, dihydrolipoyllysine-residue (2-methylpropanoyl)transferase #2: Chemical | ChemComp-ACT / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.73 Å3/Da / Density % sol: 54.87 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.6 Details: 0.1 M Na-acetate (pH 4.6), 28% PEG 4000, 0.15 M NH4-acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.98 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 6, 2005 |
Radiation | Monochromator: GRAPHITE / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 65296 / % possible obs: 97.8 % / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.121 / Net I/σ(I): 18.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.8 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Num. unique all: 6309 / Χ2: 1.234 / % possible all: 94.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB Entry 1EAA Resolution: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 25.736 / SU ML: 0.253 / Isotropic thermal model: isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.044 / ESU R Free: 0.345 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 54.357 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→50 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 1803 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth seq-ID: 188 - 421 / Label seq-ID: 29 - 262
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