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万見
- EMDB-1121: Mapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1121
タイトルMapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins in alphaviruses.
マップデータcenter of virus is where z=0
試料
  • 試料: Sindbis TE12 E2-N318Q
  • ウイルス: Sindbis virus (シンドビスウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting ...icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein ...Alphavirus E2 glycoprotein, domain B / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein, domain A / Alphavirus E2 glycoprotein, domain C / Alphavirus E2 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Structural polyprotein / Structural polyprotein / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Sindbis virus (シンドビスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Mukhopadhyay S / Zhang W / Gabler S / Chipman PR / Strauss EG / Strauss JH / Baker TS / Kuhn RJ / Rossmann MG
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Mapping the structure and function of the E1 and E2 glycoproteins in alphaviruses.
著者: Suchetana Mukhopadhyay / Wei Zhang / Stefan Gabler / Paul R Chipman / Ellen G Strauss / James H Strauss / Timothy S Baker / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and ...The 9 A resolution cryo-electron microscopy map of Sindbis virus presented here provides structural information on the polypeptide topology of the E2 protein, on the interactions between the E1 and E2 glycoproteins in the formation of a heterodimer, on the difference in conformation of the two types of trimeric spikes, on the interaction between the transmembrane helices of the E1 and E2 proteins, and on the conformational changes that occur when fusing with a host cell. The positions of various markers on the E2 protein established the approximate topology of the E2 structure. The largest conformational differences between the icosahedral surface spikes at icosahedral 3-fold and quasi-3-fold positions are associated with the monomers closest to the 5-fold axes. The long E2 monomers, containing the cell receptor recognition motif at their extremities, are shown to rotate by about 180 degrees and to move away from the center of the spikes during fusion.
履歴
登録2005年4月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年4月8日-
マップ公開2006年1月16日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 75
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-1z8y
  • 表面レベル: 100
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2xfb
  • 表面レベル: 100
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3muw
  • 表面レベル: 100
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1z8y
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2xfb
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3muw
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1121.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 319.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈center of virus is where z=0
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.78 Å/pix.
x 441 pix.
= 787.18 Å		1.78 Å/pix.
x 441 pix.
= 787.18 Å		1.78 Å/pix.
x 441 pix.
= 787.18 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.78499 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 138.0 / ムービー #1: 75
最小 - 最大-297.649999999999977 - 402.470000000000027
平均 (標準偏差)7.03224 (±65.091200000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-220-220-220
サイズ441441441
Spacing441441441
セルA=B=C: 787.18 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.78498866213151.78498866213151.7849886621315
M x/y/z441441441
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z787.180787.180787.180
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-220-220-220
NX/NY/NZ441441441
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-220-220-220
NC/NR/NS441441441
D min/max/mean-297.650402.4707.032

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Sindbis TE12 E2-N318Q

全体名称: Sindbis TE12 E2-N318Q
要素
  • 試料: Sindbis TE12 E2-N318Q
  • ウイルス: Sindbis virus (シンドビスウイルス)

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超分子 #1000: Sindbis TE12 E2-N318Q

超分子名称: Sindbis TE12 E2-N318Q / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Sample is a single deglycosylated virus. For mutagenesis and purification, please see Pletnev et al. (2001) Cell. Virus contains 3 proteins (E1, E2, capsid), a lipid bilyer, and a positive-strand RNA genome.
Number unique components: 1

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超分子 #1: Sindbis virus

超分子名称: Sindbis virus / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: Sindbis strain TE12 / 詳細: deglycosylated virus / NCBI-ID: 11034 / 生物種: Sindbis virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: Sindbis strain TE12
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: INVERTEBRATES
分子量実験値: 52 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: glycoprotein / 直径: 710 Å / T番号(三角分割数): 4
ウイルス殻Shell ID: 2 / 名称: lipid bilayer / 直径: 480 Å / T番号(三角分割数): 4
ウイルス殻Shell ID: 3 / 名称: capsid / 直径: 410 Å / T番号(三角分割数): 4

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-Cl, 200 mM NaCl, 0.1 mM EDTA
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: no staining
グリッド詳細: holey carbon 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Purdue manufactured, gravity driven device. Vitrification carried out in hood.
Timed resolved state: Vitrified immediately after blotting. / 手法: standard methods

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200T
温度最低: 87 K / 最高: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
詳細Low dose
日付2000年6月21日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 27 / 平均電子線量: 18 e/Å2 / 詳細: optical density range is 0.33-1.35 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 39220 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.58 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 38000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected interactively at the computer terminal.
CTF補正詳細: CTF correction of each particle.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Purdue Suite
詳細: resolution determined by splitting data set into two groups.
使用した粒子像数: 7085
最終 角度割当詳細: Euler angles (theta, phi, omega) are defined as three successive rotations in a right hand coordinate system. First, the viewer is rotated counterclockwise around the z-axis (angle 'phi') and ...詳細: Euler angles (theta, phi, omega) are defined as three successive rotations in a right hand coordinate system. First, the viewer is rotated counterclockwise around the z-axis (angle 'phi') and then rotated counterclockwise around the new y-axis (angle 'theta') and rotate clockwise around the new z-axis (angle 'omega').
最終 2次元分類クラス数: 3

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1i9w

ソフトウェア名称: EMFIT
詳細Protocol: Rigid body. each protein in the asymmetric unit was fitting individually.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: sumf
得られたモデル

PDB-1z8y:
Mapping the E2 Glycoprotein of Alphaviruses

PDB-2xfb:
CHIKUNGUNYA E1 E2 ENVELOPE GLYCOPROTEINS FITTED IN SINDBIS VIRUS cryo- EM MAP

PDB-3muw:
Pseudo-atomic structure of the E2-E1 protein shell in Sindbis virus

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1xyk

ソフトウェア名称: EMFIT
詳細Protocol: Rigid body. each protein in the asymmetric unit was fitting individually.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: sumf
得られたモデル

PDB-1z8y:
Mapping the E2 Glycoprotein of Alphaviruses

PDB-2xfb:
CHIKUNGUNYA E1 E2 ENVELOPE GLYCOPROTEINS FITTED IN SINDBIS VIRUS cryo- EM MAP

PDB-3muw:
Pseudo-atomic structure of the E2-E1 protein shell in Sindbis virus

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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