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- EMDB-11123: Pre-fusion conformation of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11123
タイトルPre-fusion conformation of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1
マップデータPre-fusion structure of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1
試料
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B
キーワードMembrane fusion protein / glycoprotein / gB / UL27 / viral entry protein / class III fusion protein / transmembrane protein / pre-fusion conformation / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / host cell endosome / host cell Golgi apparatus / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycoprotein B / Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) / Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Vollmer B / Prazak V
資金援助 ドイツ, 英国, European Union, 4件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)INST 152/772-1, 774-1, 775-1, 776-1 FUGG ドイツ
Wellcome Trust209250/Z/17/Z, 107806/Z/15/Z, 203815/Z/16/A, 203141/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M019292/1, MR/R017875/1 英国
Marie Sklodowska-Curie Actions, FragNET ITNKGBVIFEFEuropean Union
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: The prefusion structure of herpes simplex virus glycoprotein B.
著者: B Vollmer / V Pražák / D Vasishtan / E E Jefferys / A Hernandez-Duran / M Vallbracht / B G Klupp / T C Mettenleiter / M Backovic / F A Rey / M Topf / K Grünewald /
要旨: Cell entry of enveloped viruses requires specialized viral proteins that mediate fusion with the host membrane by substantial structural rearrangements from a metastable pre- to a stable postfusion ...Cell entry of enveloped viruses requires specialized viral proteins that mediate fusion with the host membrane by substantial structural rearrangements from a metastable pre- to a stable postfusion conformation. This metastability renders the herpes simplex virus 1 (HSV-1) fusion glycoprotein B (gB) highly unstable such that it readily converts into the postfusion form, thereby precluding structural elucidation of the pharmacologically relevant prefusion conformation. By identification of conserved sequence signatures and molecular dynamics simulations, we devised a mutation that stabilized this form. Functionally locking gB allowed the structural determination of its membrane-embedded prefusion conformation at sub-nanometer resolution and enabled the unambiguous fit of all ectodomains. The resulting pseudo-atomic model reveals a notable conservation of conformational domain rearrangements during fusion between HSV-1 gB and the vesicular stomatitis virus glycoprotein G, despite their very distant phylogeny. In combination with our comparative sequence-structure analysis, these findings suggest common fusogenic domain rearrangements in all class III viral fusion proteins.
履歴
登録2020年6月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月7日-
マップ公開2020年10月7日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.056
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.056
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6z9m
  • 表面レベル: 0.056
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11123.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11123.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Pre-fusion structure of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å		1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å		1.6 Å/pix.
x 100 pix.
= 160. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.056 / ムービー #1: 0.056
最小 - 最大-0.33630377 - 0.3112999
平均 (標準偏差)0.0000015608573 (±0.0327678)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 160.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.61.61.6
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z160.000160.000160.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-0.3360.3110.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human alphaherpesvirus 1

全体名称: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human alphaherpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Envelope glycoprotein B

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超分子 #1: Human alphaherpesvirus 1

超分子名称: Human alphaherpesvirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Protein recombinantly expressed in membrane protein enriched extracellular vesicles (MPEEVs)
NCBI-ID: 10298 / 生物種: Human alphaherpesvirus 1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 KDa

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分子 #1: Envelope glycoprotein B

分子名称: Envelope glycoprotein B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 100.383305 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
配列文字列: MHQGAPSWGR RWFVVWALLG LTLGVLVASA APSSPGTPGV AAATQAANGG PATPAPPALG AAPTGDPKPK KNKKPKNPTP PRPAGDNAT VAAGHATLRE HLRDIKAENT DANFYVCPPP TGATVVQFEQ PRRCPTRPEG QNYTEGIAVV FKENIAPYKF K ATMYYKDV ...文字列:
MHQGAPSWGR RWFVVWALLG LTLGVLVASA APSSPGTPGV AAATQAANGG PATPAPPALG AAPTGDPKPK KNKKPKNPTP PRPAGDNAT VAAGHATLRE HLRDIKAENT DANFYVCPPP TGATVVQFEQ PRRCPTRPEG QNYTEGIAVV FKENIAPYKF K ATMYYKDV TVSQVWFGHR YSQFMGIFED RAPVPFEEVI DKINAKGVCR STAKYVRNNL ETTAFHRDDH ETDMELKPAN AA TRTSRGW HTTDLKYNPS RVEAFHRYGT TVNCIVEEVD ARSVYPYDEF VLATGDFVYM SPFYGYREGS HTEHTSYAAD RFK QVDGFY ARDLTTKARA TAPTTRNLLT TPKFTVAWDW VPKRPSVCTM TKWQEVDEML RSEYGGSFRF SSDAISTTFT TNLT EYPLS RVDLGDCIGK DARDAMDRIF ARRYNATHIK VGQPQYYLAN GGFLIAYQPL LSNTLAELYV REHLREQSRK PPNPT PPPP GASANASVER IKTTSSIEFA RLQFTYNHIQ RPVNDMLGRV AIAWCELQNH ELTLWNEARK LNPNAIASVT VGRRVS ARM LGDVMAVSTC VPVAADNVIV QNSMRISSRP GACYSRPLVS FRYEDQGPLV EGQLGENNEL RLTRDAIEPC TVGHRRY FT FGGGYVYFEE YAYSHQLSRA DITTVSTFID LNITMLEDHE FVPLEVYTRH EIKDSGLLDY TEVQRRNQLH DLRFADID T VIHADANAAM FAGLGAFFEG MGDLGRAVGK VVMGIVGGVV SAVSGVSSFM SNPFGALAVG LLVLAGLAAA FFAFRYVMR LQSNPMKALY PLTTKELKNP TNPDASGEGE EGGDFDEAKL AEAREMIRYM ALVSAMERTE HKAKKKGTSA LLSAKVTDMV MRKRRNTNY TQVPNKDGDA DEDDL

UniProtKB: Glycoprotein B

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHepes
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 12 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細Protein recombinantly expressed in membrane protein enriched extracellular vesicles (MPEEVs)

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Additional Dataset collected using Titan Krios (FEI Thermo) at 300 kV with a 70 um C2 aperture and post-column QUANTUM energy filter operated in Zero-Loss mode using 20 eV energy slit and K2 Summit direct electron detector in counting mode (Gatan). Defocus range: 2300 - 4900 nm.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3836 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 平均電子線量: 2.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.6 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PEET / 使用したサブトモグラム数: 46067
抽出トモグラム数: 99 / 使用した粒子像数: 56176 / 手法: Manual / ソフトウェア - 名称: 3dmod
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: PEET
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5v2s


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 104-723 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 300
当てはまり具合の基準: Cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6z9m:
Pseudoatomic model of the pre-fusion conformation of glycoprotein B of Herpes simplex virus 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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