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万見
- EMDB-11014: Cryo-EM map of human dihydrolipoamide succinyltransferase catalyt... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11014
タイトルCryo-EM map of human dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain (DLST)
マップデータ
試料
  • 複合体: human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST)
    • タンパク質・ペプチド: human dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain (DLST)
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Bailey HJ / Bezerra GA / Foster W / McCorvie TJ / Saez LD / Yue WW
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2020
タイトル: Crystal structure and interaction studies of human DHTKD1 provide insight into a mitochondrial megacomplex in lysine catabolism.
著者: Gustavo A Bezerra / William R Foster / Henry J Bailey / Kevin G Hicks / Sven W Sauer / Bianca Dimitrov / Thomas J McCorvie / Jürgen G Okun / Jared Rutter / Stefan Kölker / Wyatt W Yue /
要旨: DHTKD1 is a lesser-studied E1 enzyme among the family of 2-oxoacid de-hydrogenases. In complex with E2 (di-hydro-lipo-amide succinyltransferase, DLST) and E3 (dihydrolipo-amide de-hydrogenase, DLD) ...DHTKD1 is a lesser-studied E1 enzyme among the family of 2-oxoacid de-hydrogenases. In complex with E2 (di-hydro-lipo-amide succinyltransferase, DLST) and E3 (dihydrolipo-amide de-hydrogenase, DLD) components, DHTKD1 is involved in lysine and tryptophan catabolism by catalysing the oxidative de-carboxyl-ation of 2-oxoadipate (2OA) in mitochondria. Here, the 1.9 Å resolution crystal structure of human DHTKD1 is solved in complex with the thi-amine diphosphate co-factor. The structure reveals how the DHTKD1 active site is modelled upon the well characterized homologue 2-oxoglutarate (2OG) de-hydrogenase but engineered specifically to accommodate its preference for the longer substrate of 2OA over 2OG. A 4.7 Å resolution reconstruction of the human DLST catalytic core is also generated by single-particle electron microscopy, revealing a 24-mer cubic scaffold for assembling DHTKD1 and DLD protomers into a megacomplex. It is further demonstrated that missense DHTKD1 variants causing the inborn error of 2-amino-adipic and 2-oxoadipic aciduria impact on the complex formation, either directly by disrupting the interaction with DLST, or indirectly through destabilizing the DHTKD1 protein. This study provides the starting framework for developing DHTKD1 modulators to probe the intricate mitochondrial energy metabolism.
履歴
登録2020年5月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年11月18日-
マップ公開2020年11月18日-
更新2020年11月18日-
現状2020年11月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0233
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0233
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11014.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11014.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 155.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.96 Å/pix.
x 344 pix.
= 330.24 Å		0.96 Å/pix.
x 344 pix.
= 330.24 Å		0.96 Å/pix.
x 344 pix.
= 330.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.96 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0233 / ムービー #1: 0.0233
最小 - 最大-0.062817045 - 0.09612747
平均 (標準偏差)0.00048205853 (±0.0045434227)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ344344344
Spacing344344344
セルA=B=C: 330.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.960.960.96
M x/y/z344344344
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z330.240330.240330.240
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS344344344
D min/max/mean-0.0630.0960.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST)

全体名称: human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST)
要素
  • 複合体: human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST)
    • タンパク質・ペプチド: human dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain (DLST)

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超分子 #1: human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST)

超分子名称: human dihydrolipoamide succinyltransferase (DLST) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
分子量理論値: 1.059 MDa

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分子 #1: human dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain (DLST)

分子名称: human dihydrolipoamide succinyltransferase catalytic domain (DLST)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGHHHHHHSS GVDLGTENLY FQSMDDLVTV KTPAFAESVT EGDVRWEKAV GDTVAEDEVV CEIETDKTSV QVPSPANGVI EALLVPDGGK VEGGTPLFTL RKTGAAPAKA KPAEAPAAAA PKAEPTAAAV PPPAAPIPTQ MPPVPSPSQP PSGKPVSAVK PTVAPPLAEP ...文字列:
MGHHHHHHSS GVDLGTENLY FQSMDDLVTV KTPAFAESVT EGDVRWEKAV GDTVAEDEVV CEIETDKTSV QVPSPANGVI EALLVPDGGK VEGGTPLFTL RKTGAAPAKA KPAEAPAAAA PKAEPTAAAV PPPAAPIPTQ MPPVPSPSQP PSGKPVSAVK PTVAPPLAEP GAGKGLRSEH REKMNRMRQR IAQRLKEAQN TCAMLTTFNE IDMSNIQEMR ARHKEAFLKK HNLKLGFMSA FVKASAFALQ EQPVVNAVID DTTKEVVYRD YIDISVAVAT PRGLVVPVIR NVEAMNFADI ERTITELGEK ARKNELAIED MDGGTFTISN GGVFGSLFGT PIINPPQSAI LGMHGIFDRP VAIGGKVEVR PMMYVALTYD HRLIDGREAV TFLRKIKAAV EDPRVLLLDL

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHepes
150.0 mMNaCl
0.5 mMTCEP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: OTHER / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 619 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 32.52 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER / 倍率（公称値）: 150000

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画像解析

粒子像選択選択した数: 165739
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
最終 再構成想定した対称性 - 点群: O (正8面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 3356
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 1 / 平均メンバー数/クラス: 33072 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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