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万見
- EMDB-10522: Cryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10522
タイトルCryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk map
マップデータToxoplasma gondii ATP synthase dimer, peripheral stalk full map
試料
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)
    • タンパク質・ペプチド: subunit d
    • タンパク質・ペプチド: ATPTG12
    • タンパク質・ペプチド: subunit b
キーワードmitochondrial / ATP synthase / peripheral stalk / OSCP / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


thylakoid / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / : / : / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / hydrolase activity / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily ...ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / ATP synthase F1, delta subunit protein / ATP synthase subunit alpha / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ) / Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Muhleip A / Kock Flygaard R / Amunts A
資金援助 スウェーデン, 4件
OrganizationGrant number国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
European Research CouncilERC-2018-StG-805230 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
European Molecular Biology OrganizationALTF 260-2017 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: ATP synthase hexamer assemblies shape cristae of Toxoplasma mitochondria.
著者: Alexander Mühleip / Rasmus Kock Flygaard / Jana Ovciarikova / Alice Lacombe / Paula Fernandes / Lilach Sheiner / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has ...Mitochondrial ATP synthase plays a key role in inducing membrane curvature to establish cristae. In Apicomplexa causing diseases such as malaria and toxoplasmosis, an unusual cristae morphology has been observed, but its structural basis is unknown. Here, we report that the apicomplexan ATP synthase assembles into cyclic hexamers, essential to shape their distinct cristae. Cryo-EM was used to determine the structure of the hexamer, which is held together by interactions between parasite-specific subunits in the lumenal region. Overall, we identified 17 apicomplexan-specific subunits, and a minimal and nuclear-encoded subunit-a. The hexamer consists of three dimers with an extensive dimer interface that includes bound cardiolipins and the inhibitor IF. Cryo-ET and subtomogram averaging revealed that hexamers arrange into ~20-megadalton pentagonal pyramids in the curved apical membrane regions. Knockout of the linker protein ATPTG11 resulted in the loss of pentagonal pyramids with concomitant aberrantly shaped cristae. Together, this demonstrates that the unique macromolecular arrangement is critical for the maintenance of cristae morphology in Apicomplexa.
履歴
登録2019年12月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月18日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tmi
  • 表面レベル: 0.042
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tmi
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10522.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10522.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 669.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Toxoplasma gondii ATP synthase dimer, peripheral stalk full map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å		0.83 Å/pix.
x 560 pix.
= 464.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.042 / ムービー #1: 0.042
最小 - 最大-0.149573 - 0.26611784
平均 (標準偏差)0.0010349179 (±0.0037619548)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ560560560
Spacing560560560
セルA=B=C: 464.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z560560560
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z464.800464.800464.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS560560560
D min/max/mean-0.1500.2660.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10522_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Halfmap 1

ファイルemd_10522_half_map_1.map
注釈Halfmap 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Halfmap 2

ファイルemd_10522_half_map_2.map
注釈Halfmap 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk

全体名称: Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk
要素
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)
    • タンパク質・ペプチド: subunit d
    • タンパク質・ペプチド: ATPTG12
    • タンパク質・ペプチド: subunit b

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超分子 #1: Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk

超分子名称: Mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii GT1 (トキソプラズマ)
分子量理論値: 68 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
分子量理論値: 61.189168 KDa
配列文字列: MTIHSCLARR AVSVAASGAR AFASGLGARA VAVGALQSAR LLHTSSLRAA GAKISPSEMS RLLEERIAGW KTQTSTEEVG RVVSVGDGI ARLFGLEGVQ AGELVEFQNG MTGMALNLET DNVGVVIFGD DRSVLEGDSV KRTGRIVDVP IGPGLLGRVV D ALGNPIDG ...文字列:
MTIHSCLARR AVSVAASGAR AFASGLGARA VAVGALQSAR LLHTSSLRAA GAKISPSEMS RLLEERIAGW KTQTSTEEVG RVVSVGDGI ARLFGLEGVQ AGELVEFQNG MTGMALNLET DNVGVVIFGD DRSVLEGDSV KRTGRIVDVP IGPGLLGRVV D ALGNPIDG KGPIPAKERR RVELKAPGII PRKSVHEPMM TGLKCVDALV PVGRGQRELI IGDRQTGKTA VAVDAIINQK EI NDSTDDE SKKLYCIYVA VGQKRSTVAQ IVKALEQRDA MKYTTVVAAT ASEAAPLQFL APYSGCAMGE WFRDSGRHCV IIY DDLSKQ ATAYRQMSLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERAAKMGD KSGGGSLTAL PVIETQAGDV SAYIPTNVIS ITDG QIFLE TELFYKGIRP AINVGLSVSR VGSAAQVKAM KQVAGTMKLE LAQYREVAAF AQFGSDLDAS TRQLLTRGTA LTELL KQRQ YSPMKNSVQV CVLYCGVKGY LDPLDPKEIS RFESLFIDYI NANHQDILKT IETEKELSEK TEAKLRAAVD EFVAMN EFK KK

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP)

分子名称: Oligomycin sensitivity conferring protein (OSCP) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
分子量理論値: 27.669994 KDa
配列文字列: MALPLLASRR LFSSFVFRGQ PSTLSSNLSL VRIRGLHGGS LSPPSATLPR AVQLFSSRIA FSTAAAEDSG ASQTLEGRYA SALFRVAKK KNQLEKVYGD LESVRNALKD SSEFRLFVDS PAVSVQQKLD VLRQLVNRYK FDPLTGNLLT TLVENKRLPM L ARVADAFD ...文字列:
MALPLLASRR LFSSFVFRGQ PSTLSSNLSL VRIRGLHGGS LSPPSATLPR AVQLFSSRIA FSTAAAEDSG ASQTLEGRYA SALFRVAKK KNQLEKVYGD LESVRNALKD SSEFRLFVDS PAVSVQQKLD VLRQLVNRYK FDPLTGNLLT TLVENKRLPM L ARVADAFD AMYRKEKGEV KCLVTSAKPL SAQQQKEIVA ALQNRAGTQA RLIIDYAVSP QIMGGLVVRL GEQVLDFSVA TR LDRLQSQ LLAPL

UniProtKB: ATP synthase F1, delta subunit protein

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分子 #3: subunit d

分子名称: subunit d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
分子量理論値: 61.36225 KDa
配列文字列: MQALRRGAAI PSRLLPRRDS WMSLAPFVAP NNAAAWRKLR DGAQEVQTVI ERQSTPGKPQ QIDWAKWESQ IAHKDILNCL KTFYTNQVQ ILDRALGALE TAKTPAPCEG AEKGWALFDA ALSACAKSVE KSEELLSNGA RALWVSCSNP PVWKVNTNEW L DSDQYWQA ...文字列:
MQALRRGAAI PSRLLPRRDS WMSLAPFVAP NNAAAWRKLR DGAQEVQTVI ERQSTPGKPQ QIDWAKWESQ IAHKDILNCL KTFYTNQVQ ILDRALGALE TAKTPAPCEG AEKGWALFDA ALSACAKSVE KSEELLSNGA RALWVSCSNP PVWKVNTNEW L DSDQYWQA FVEKHHFYSQ YQPGVVDPEA PQEVEAFKQA WHSRMGKFND RSDTPMLYAY MNELPSWEYY DLHRSAFLEH MT YFLVRTG GDFRFFPEMP PWQWLAHMEN LRFKLLSVAQ SRRSQLQLAN LERERALDFL PVDVEHHGEE YTQKFLQYET ELF QACAAR LMGHFMFLCD PFIPVQSAEA LSAVTRVDNG KGKLFSLGDD VNALFYLPEQ QRRDVERPTQ AVQTLLGHLE ATGR PFNPC YSELLHVHAE VLEERGEHWL TAPGECVSQA FLRRLRTDDP AYEVYCSYFK EMYERFAGAK EVSMEDGRKR LATIE KNAQ EEAAAYGLAL KTMGSAELAH KAREGAAKLE QLRKAQEKAA GKSAQTVQEN KM

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #4: ATPTG12

分子名称: ATPTG12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
分子量理論値: 15.400639 KDa
配列文字列:
MLNFIPKRCP SVSLLFGKRP VQRIEVGQAR HQLEIPVETI EKIYEGVDSR LEYHNKDYNA MKWKDFMKLK LDAYHLLEAS QSETAAKSA LSDLNWFSDL ADIYSGQQTM AEMDVALKAQ GEQKLSYPIQ GKNIK

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #5: subunit b

分子名称: subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Toxoplasma gondii (strain ATCC 50853 / GT1) (トキソプラズマ)
分子量理論値: 64.811602 KDa
配列文字列: MNFSSSARWL AVRQSQTLGH TTRATVAAGR RVLAHSPAAT EFTSFQSLHI GGDVCKLPLA VALGAAPSAL GYGSAKHNQQ RQYATLGSG WSFSKVQYTK YRITKPWTTD TTFDDIILSQ PSKEDFAKFT KEAPLFLRFL KLVTDVEGRQ EAFIQFAKRC E NGLTVEKD ...文字列:
MNFSSSARWL AVRQSQTLGH TTRATVAAGR RVLAHSPAAT EFTSFQSLHI GGDVCKLPLA VALGAAPSAL GYGSAKHNQQ RQYATLGSG WSFSKVQYTK YRITKPWTTD TTFDDIILSQ PSKEDFAKFT KEAPLFLRFL KLVTDVEGRQ EAFIQFAKRC E NGLTVEKD VYVTKKELVD CLWKNGYTDT EINAFEIAFP ADYKFHYPEL AVLFDLTEED CYKYCIRQRA ATPEELVELK YT KPKNLVS SYGLCFLGVW FGLSNTVLSN AWFYSKTFPF GAVFYMLGSY FYRDIREKLW KEEKSLIHTA QENKNMGEES VYK QMKKYA TDTKCLDYLS TFRTEVEDQI ANYKVALVSQ MRRQLTERLV EKLNGIQQAE KLIQGSLQDV MIREIVSSFK DLYK SRPEL HDAAMQSAIQ GLSGSDGAMD PVGAHFKASL QELAKVNLST ATADPMGTVV QRVAAVFQKR EKEFLDTFTV KATEA QEIK TIVDKCHKGN TFDFHALSDE ELRRLEQLYS TVNNRVGFET IHENSIKPVA PLSENSKGFV EFVNTQLEIT KAKLRN ARL TAFAHAFV

UniProtKB: Uncharacterized protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 3 seconds blot..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 4860 / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 203010
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-6tmi:
Cryo-EM structure of Toxoplasma gondii mitochondrial ATP synthase dimer, peripheral stalk model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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