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- EMDB-10049: THE STRUCTURE OF BD OXIDASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10049
タイトルTHE STRUCTURE OF BD OXIDASE FROM ESCHERICHIA COLI
マップデータsharpened map after postprocess (Relion) without mask
試料
  • 複合体: bd-oxidase from Escherichia coli
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit Y
  • リガンド: HEME B/C
  • リガンド: CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE
  • リガンド: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine
  • リガンド: Ubiquinone-8
  • リガンド: water
キーワードBD OXIDASE / TERMINAL OXIDASE / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors / cytochrome complex / aerobic electron transport chain / outer membrane / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / oxidative phosphorylation / electron transfer activity / heme binding / membrane ...quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating) / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors / cytochrome complex / aerobic electron transport chain / outer membrane / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / oxidative phosphorylation / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cyd operon protein YbgT / Membrane bound YbgT-like / Membrane bound YbgT-like protein / Cytochrome ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bd terminal oxidase subunit I / Cytochrome bd terminal oxidase subunit II
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1 / Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2 / Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Rasmussen T / Boettcher B
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Homologous bd oxidases share the same architecture but differ in mechanism.
著者: Alexander Theßeling / Tim Rasmussen / Sabrina Burschel / Daniel Wohlwend / Jan Kägi / Rolf Müller / Bettina Böttcher / Thorsten Friedrich /
要旨: Cytochrome bd oxidases are terminal reductases of bacterial and archaeal respiratory chains. The enzyme couples the oxidation of ubiquinol or menaquinol with the reduction of dioxygen to water, thus ...Cytochrome bd oxidases are terminal reductases of bacterial and archaeal respiratory chains. The enzyme couples the oxidation of ubiquinol or menaquinol with the reduction of dioxygen to water, thus contributing to the generation of the protonmotive force. Here, we determine the structure of the Escherichia coli bd oxidase treated with the specific inhibitor aurachin by cryo-electron microscopy (cryo-EM). The major subunits CydA and CydB are related by a pseudo two fold symmetry. The heme b and d cofactors are found in CydA, while ubiquinone-8 is bound at the homologous positions in CydB to stabilize its structure. The architecture of the E. coli enzyme is highly similar to that of Geobacillus thermodenitrificans, however, the positions of heme b and d are interchanged, and a common oxygen channel is blocked by a fourth subunit and substituted by a more narrow, alternative channel. Thus, with the same overall fold, the homologous enzymes exhibit a different mechanism.
履歴
登録2019年6月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月16日-
マップ公開2019年11月20日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.052
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.052
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rx4
  • 表面レベル: 0.052
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10049.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10049.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 12.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map after postprocess (Relion) without mask
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0635 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.052 / ムービー #1: 0.052
最小 - 最大-0.12678012 - 0.22499055
平均 (標準偏差)0.0017706004 (±0.011363435)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ150150150
Spacing150150150
セルA=B=C: 159.52501 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.06351.06351.0635
M x/y/z150150150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z159.525159.525159.525
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS150150150
D min/max/mean-0.1270.2250.002

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添付データ

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ハーフマップ: unfiltered half map

ファイルemd_10049_half_map_1.map
注釈unfiltered half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: unfiltered half map

ファイルemd_10049_half_map_2.map
注釈unfiltered half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : bd-oxidase from Escherichia coli

全体名称: bd-oxidase from Escherichia coli
要素
  • 複合体: bd-oxidase from Escherichia coli
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X
    • タンパク質・ペプチド: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit Y
  • リガンド: HEME B/C
  • リガンド: CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE
  • リガンド: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine
  • リガンド: Ubiquinone-8
  • リガンド: water

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超分子 #1: bd-oxidase from Escherichia coli

超分子名称: bd-oxidase from Escherichia coli / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: Reconstruction into Amphipole A8-35 in the presence of the inhibitor aurachin C.
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)

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分子 #1: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1

分子名称: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
分子量理論値: 58.251723 KDa
配列文字列: MLDIVELSRL QFALTAMYHF LFVPLTLGMA FLLAIMETVY VLSGKQIYKD MTKFWGKLFG INFALGVATG LTMEFQFGTN WSYYSHYVG DIFGAPLAIE GLMAFFLEST FVGLFFFGWD RLGKVQHMCV TWLVALGSNL SALWILVANG WMQNPIASDF N FETMRMEM ...文字列:
MLDIVELSRL QFALTAMYHF LFVPLTLGMA FLLAIMETVY VLSGKQIYKD MTKFWGKLFG INFALGVATG LTMEFQFGTN WSYYSHYVG DIFGAPLAIE GLMAFFLEST FVGLFFFGWD RLGKVQHMCV TWLVALGSNL SALWILVANG WMQNPIASDF N FETMRMEM VSFSELVLNP VAQVKFVHTV ASGYVTGAMF ILGISAWYML KGRDFAFAKR SFAIAASFGM AAVLSVIVLG DE SGYEMGD VQKTKLAAIE AEWETQPAPA AFTLFGIPDQ EEETNKFAIQ IPYALGIIAT RSVDTPVIGL KELMVQHEER IRN GMKAYS LLEQLRSGST DQAVRDQFNS MKKDLGYGLL LKRYTPNVAD ATEAQIQQAT KDSIPRVAPL YFAFRIMVAC GFLL LAIIA LSFWSVIRNR IGEKKWLLRA ALYGIPLPWI AVEAGWFVAE YGRQPWAIGE VLPTAVANSS LTAGDLIFSM VLICG LYTL FLVAELFLMF KFARLGPSSL KTGRYHFEQS STTTQPAR

UniProtKB: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 1

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分子 #2: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2

分子名称: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
分子量理論値: 42.479828 KDa
配列文字列: MIDYEVLRFI WWLLVGVLLI GFAVTDGFDM GVGMLTRFLG RNDTERRIMI NSIAPHWDGN QVWLITAGGA LFAAWPMVYA AAFSGFYVA MILVLASLFF RPVGFDYRSK IEETRWRNMW DWGIFIGSFV PPLVIGVAFG NLLQGVPFNV DEYLRLYYTG N FFQLLNPF ...文字列:
MIDYEVLRFI WWLLVGVLLI GFAVTDGFDM GVGMLTRFLG RNDTERRIMI NSIAPHWDGN QVWLITAGGA LFAAWPMVYA AAFSGFYVA MILVLASLFF RPVGFDYRSK IEETRWRNMW DWGIFIGSFV PPLVIGVAFG NLLQGVPFNV DEYLRLYYTG N FFQLLNPF GLLAGVVSVG MIITQGATYL QMRTVGELHL RTRATAQVAA LVTLVCFALA GVWVMYGIDG YVVKSTMDHY AA SNPLNKE VVREAGAWLV NFNNTPILWA IPALGVVLPL LTILTARMDK AAWAFVFSSL TLACIILTAG IAMFPFVMPS STM MNASLT MWDATSSQLT LNVMTWVAVV LVPIILLYTA WCYWKMFGRI TKEDIERNTH SLY

UniProtKB: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit 2

+
分子 #3: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X

分子名称: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: quinol oxidase (electrogenic, proton-motive force generating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
分子量理論値: 4.043663 KDa
配列文字列:
MWYFAWILGT LLACSFGVIT ALALEHVESG KAGQEDI

UniProtKB: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit X

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分子 #4: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit Y

分子名称: Cytochrome bd-I ubiquinol oxidase subunit Y / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 2.230741 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #5: HEME B/C

分子名称: HEME B/C / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: HEB
分子量理論値: 618.503 Da
Chemical component information

ChemComp-HEB:
HEME B/C

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分子 #6: CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE

分子名称: CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: HDD
分子量理論値: 632.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HDD:
CIS-HEME D HYDROXYCHLORIN GAMMA-SPIROLACTONE

+
分子 #7: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine

分子名称: 1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: PEE
分子量理論値: 744.034 Da
Chemical component information

ChemComp-PEE:
1,2-dioleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine / DOPE, リン脂質*YM

+
分子 #8: Ubiquinone-8

分子名称: Ubiquinone-8 / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: UQ8
分子量理論値: 727.109 Da
Chemical component information

ChemComp-UQ8:
Ubiquinone-8 / ユビキノン8

+
分子 #9: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 7 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC7H15NO4SMOPS
20.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.0029300000000000003 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot time 3.5 sec, blot force 5.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 8663 / 平均露光時間: 75.0 sec. / 平均電子線量: 59.0 e/Å2 / 詳細: Images were collected in movie mode with 47 frames.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Movies were motion corrected and dose weighted with the program Motioncorr2.
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 197805
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5doq


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 88
得られたモデル

PDB-6rx4:
THE STRUCTURE OF BD OXIDASE FROM ESCHERICHIA COLI

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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