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- EMDB-0928: CryoEM structure of SERCA2b T1032stop in E2-BeF3- state (class2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0928
タイトルCryoEM structure of SERCA2b T1032stop in E2-BeF3- state (class2)
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: SERCA2b MUTATION with BEF -2
    • タンパク質・ペプチド: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


ER-nucleus signaling pathway / longitudinal sarcoplasmic reticulum / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential ...ER-nucleus signaling pathway / longitudinal sarcoplasmic reticulum / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / ribbon synapse / platelet dense tubular network membrane / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / Pre-NOTCH Processing in Golgi / P-type Ca2+ transporter / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / negative regulation of heart contraction / transition between fast and slow fiber / P-type calcium transporter activity / regulation of the force of heart contraction / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / S100 protein binding / relaxation of cardiac muscle / Reduction of cytosolic Ca++ levels / lncRNA binding / organelle localization by membrane tethering / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / positive regulation of heart rate / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion transport by P-type ATPases / autophagosome assembly / regulation of cardiac conduction / epidermis development / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of receptor binding / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / neuron cellular homeostasis / cellular response to oxidative stress / monoatomic ion transmembrane transport / transmembrane transporter binding / cell adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zhang Y / Tsutsumi A / Watanabe S / Inaba K
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures of SERCA2b reveal the mechanism of regulation by the luminal extension tail.
著者: Yuxia Zhang / Michio Inoue / Akihisa Tsutsumi / Satoshi Watanabe / Tomohiro Nishizawa / Kazuhiro Nagata / Masahide Kikkawa / Kenji Inaba /
要旨: Sarco/endoplasmic reticulum Ca ATPase (SERCA) pumps Ca from the cytosol into the ER and maintains the cellular calcium homeostasis. Herein, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of ...Sarco/endoplasmic reticulum Ca ATPase (SERCA) pumps Ca from the cytosol into the ER and maintains the cellular calcium homeostasis. Herein, we present cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human SERCA2b in E1∙2Ca-adenylyl methylenediphosphonate (AMPPCP) and E2-BeF states at 2.9- and 2.8-Å resolutions, respectively. The structures revealed that the luminal extension tail (LE) characteristic of SERCA2b runs parallel to the lipid-water boundary near the luminal ends of transmembrane (TM) helices TM10 and TM7 and approaches the luminal loop flanked by TM7 and TM8. While the LE served to stabilize the cytosolic and TM domain arrangement of SERCA2b, deletion of the LE rendered the overall conformation resemble that of SERCA1a and SERCA2a and allowed multiple conformations. Thus, the LE appears to play a critical role in conformational regulation in SERCA2b, which likely explains the different kinetic properties of SERCA2b from those of other isoforms lacking the LE.
履歴
登録2019年12月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月26日-
マップ公開2020年8月26日-
更新2020年9月23日-
現状2020年9月23日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ln9
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0928.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0928.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 168 pix.
= 209.16 Å		1.25 Å/pix.
x 168 pix.
= 209.16 Å		1.25 Å/pix.
x 168 pix.
= 209.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.245 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大0 - 1
平均 (標準偏差)0.061311733 (±0.22409642)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 209.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2451.2451.245
M x/y/z168168168
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z209.160209.160209.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS168168168
D min/max/mean-0.2150.2820.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_0928_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: non-sharpened map

ファイルemd_0928_additional.map
注釈non-sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2 map

ファイルemd_0928_half_map_1.map
注釈half2 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half1 map

ファイルemd_0928_half_map_2.map
注釈half1 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SERCA2b MUTATION with BEF -2

全体名称: SERCA2b MUTATION with BEF -2
要素
  • 複合体: SERCA2b MUTATION with BEF -2
    • タンパク質・ペプチド: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: SERCA2b MUTATION with BEF -2

超分子名称: SERCA2b MUTATION with BEF -2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 110 kDa/nm

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分子 #1: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2

分子名称: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type Ca2+ transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 116.432453 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGGVAMPGAE DDVVRENLYF QGKDGLAAME NAHTKTVEEV LGHFGVNEST GLSLEQVKKL KERWGSNELP AEEGKTLLEL VIEQFEDLL VRILLLAACI SFVLAWFEEG EETITAFVEP FVILLILVAN AIVGVWQERN AENAIEALKE YEPEMGKVYR Q DRKSVQRI ...文字列:
MGGVAMPGAE DDVVRENLYF QGKDGLAAME NAHTKTVEEV LGHFGVNEST GLSLEQVKKL KERWGSNELP AEEGKTLLEL VIEQFEDLL VRILLLAACI SFVLAWFEEG EETITAFVEP FVILLILVAN AIVGVWQERN AENAIEALKE YEPEMGKVYR Q DRKSVQRI KAKDIVPGDI VEIAVGDKVP ADIRLTSIKS TTLRVDQSIL TGESVSVIKH TDPVPDPRAV NQDKKNMLFS GT NIAAGKA MGVVVATGVN TEIGKIRDEM VATEQERTPL QQKLDEFGEQ LSKVISLICI AVWIINIGHF NDPVHGGSWI RGA IYYFKI AVALAVAAIP EGLPAVITTC LALGTRRMAK KNAIVRSLPS VETLGCTSVI CSDKTGTLTT NQMSVCRMFI LDRV EGDTC SLNEFTITGS TYAPIGEVHK DDKPVNCHQY DGLVELATIC ALCNDSALDY NEAKGVYEKV GEATETALTC LVEKM NVFD TELKGLSKIE RANACNSVIK QLMKKEFTLE FSRDRKSMSV YCTPNKPSRT SMSKMFVKGA PEGVIDRCTH IRVGST KVP MTSGVKQKIM SVIREWGSGS DTLRCLALAT HDNPLRREEM HLEDSANFIK YETNLTFVGC VGMLDPPRIE VASSVKL CR QAGIRVIMIT GDNKGTAVAI CRRIGIFGQD EDVTSKAFTG REFDELNPSA QRDACLNARC FARVEPSHKS KIVEFLQS F DEITAMTGDG VNDAPALKKA EIGIAMGSGT AVAKTASEMV LADDNFSTIV AAVEEGRAIY NNMKQFIRYL ISSNVGEVV CIFLTAALGF PEALIPVQLL WVNLVTDGLP ATALGFNPPD LDIMNKPPRN PKEPLISGWL FFRYLAIGCY VGAATVGAAA WWFIAADGG PRVSFYQLSH FLQCKEDNPD FEGVDCAIFE SPYPMTMALS VLVTIEMCNA LNSLSENQSL LRMPPWENIW L VGSICLSM SLHFLILYVE PLPLIFQITP LNVTQWLMVL KISLPVILMD ETLKFVARNY LEPGKECVQP ATKSCSFSAC TD GISWPFV LLIMPLVIWV YS

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分子 #2: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 336496
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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