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万見
- EMDB-0906: Cryo EM map of b0,+AT-rBAT complex, focused refined on TM domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0906
タイトルCryo EM map of b0,+AT-rBAT complex, focused refined on TM domain
マップデータCryo EM map of b0, AT-rBAT complex, focused refined on TM domain
試料
  • 複合体: b0,+AT-rBAT complex
    • タンパク質・ペプチド: rBAT
    • タンパク質・ペプチド: b0,+AT
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yan RH / Li YN / Lei JL / Zhou Q
資金援助 中国, 7件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0500402 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2015CB910101 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2016YFA0501100 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31630017 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31621092 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31971123 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81861138009 中国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the human heteromeric amino acid transporter bAT-rBAT.
著者: Renhong Yan / Yaning Li / Yi Shi / Jiayao Zhou / Jianlin Lei / Jing Huang / Qiang Zhou /
要旨: Heteromeric amino acid transporters (HATs) catalyze the transmembrane movement of amino acids, comprising two subunits, a heavy chain and a light chain, linked by a disulfide bridge. The bAT (SLC7A9) ...Heteromeric amino acid transporters (HATs) catalyze the transmembrane movement of amino acids, comprising two subunits, a heavy chain and a light chain, linked by a disulfide bridge. The bAT (SLC7A9) is a representative light chain of HATs, forming heterodimer with rBAT, a heavy chain which mediates the membrane trafficking of bAT. The bAT-rBAT complex is an obligatory exchanger, which mediates the influx of cystine and cationic amino acids and the efflux of neutral amino acids in kidney and small intestine. Here, we report the cryo-EM structure of the human bAT-rBAT complex alone and in complex with arginine substrate at resolution of 2.7 and 2.3 Å, respectively. The overall structure of bAT-rBAT exists as a dimer of heterodimer consistent with the previous study. A ligand molecule is bound to the substrate binding pocket, near which an occluded pocket is identified, to which we found that it is important for substrate transport.
履歴
登録2019年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月29日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2020年6月17日-
現状2020年6月17日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0906.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0906.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo EM map of b0, AT-rBAT complex, focused refined on TM domain
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 349.12 Å		1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 349.12 Å		1.09 Å/pix.
x 320 pix.
= 349.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.091 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.21828137 - 0.3308145
平均 (標準偏差)0.000079979 (±0.0064715357)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 349.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0911.0911.091
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z349.120349.120349.120
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2180.3310.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : b0,+AT-rBAT complex

全体名称: b0,+AT-rBAT complex
要素
  • 複合体: b0,+AT-rBAT complex
    • タンパク質・ペプチド: rBAT
    • タンパク質・ペプチド: b0,+AT

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超分子 #1: b0,+AT-rBAT complex

超分子名称: b0,+AT-rBAT complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 120 KDa

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分子 #1: rBAT

分子名称: rBAT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MAHHHHHHHH HHSGRAEDKS KRDSIEMSMK GCQTNNGFVH NEDILEQTPD PGSSTDNLKH STRGILGSQE PDFKGVQPYA GMPKEVLFQF SGQARYRIPR EILFWLTVAS VLVLIAATIA IIALSPKCLD WWQEGPMYQI YPRSFKDSNK DGNGDLKGIQ DKLDYITALN ...文字列:
MAHHHHHHHH HHSGRAEDKS KRDSIEMSMK GCQTNNGFVH NEDILEQTPD PGSSTDNLKH STRGILGSQE PDFKGVQPYA GMPKEVLFQF SGQARYRIPR EILFWLTVAS VLVLIAATIA IIALSPKCLD WWQEGPMYQI YPRSFKDSNK DGNGDLKGIQ DKLDYITALN IKTVWITSFY KSSLKDFRYG VEDFREVDPI FGTMEDFENL VAAIHDKGLK LIIDFIPNHT SDKHIWFQLS RTRTGKYTDY YIWHDCTHEN GKTIPPNNWL SVYGNSSWHF DEVRNQCYFH QFMKEQPDLN FRNPDVQEEI KEILRFWLTK GVDGFSLDAV KFLLEAKHLR DEIQVNKTQI PDTVTQYSEL YHDFTTTQVG MHDIVRSFRQ TMDQYSTEPG RYRFMGTEAY AESIDRTVMY YGLPFIQEAD FPFNNYLSML DTVSGNSVYE VITSWMENMP EGKWPNWMIG GPDSSRLTSR LGNQYVNVMN MLLFTLPGTP ITYYGEEIGM GNIVAANLNE SYDINTLRSK SPMQWDNSSN AGFSEASNTW LPTNSDYHTV NVDVQKTQPR SALKLYQDLS LLHANELLLN RGWFCHLRND SHYVVYTREL DGIDRIFIVV LNFGESTLLN LHNMISGLPA KMRIRLSTNS ADKGSKVDTS GIFLDKGEGL IFEHNTKNLL HRQTAFRDRC FVSNRACYSS VLNILYTSC

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分子 #2: b0,+AT

分子名称: b0,+AT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
配列文字列: MADYKDDDDK SGPDEVDASG RGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTMI TKSGGEYPYL MEAYGPIPAY LFSWASLIVI KPTSFAIICL SFSEYVCAPF YVGCKPPQIV ...文字列:
MADYKDDDDK SGPDEVDASG RGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTMI TKSGGEYPYL MEAYGPIPAY LFSWASLIVI KPTSFAIICL SFSEYVCAPF YVGCKPPQIV VKCLAAAAIL FISTVNSLSV RLGSYVQNIF TAAKLVIVAI IIISGLVLLA QGNTKNFDNS FEGAQLSVGA ISLAFYNGLW AYDGWNQLNY ITEELRNPYR NLPLAIIIGI PLVTACYILM NVSYFTVMTA TELLQSQAVA VTFGDRVLYP ASWIVPLFVA FSTIGAANGT CFTAGRLIYV AGREGHMLKV LSYISVRRLT PAPAIIFYGI IATIYIIPGD INSLVNYFSF AAWLFYGLTI LGLIVMRFTR KELERPIKVP VVIPVLMTLI SVFLVLAPII SKPTWEYLYC VLFILSGLLF YFLFVHYKFG WAQKISKPIT MHLQMLMEVV PPEEDPE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: NITROGEN

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 254754
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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