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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ekw | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human PRDX4 | ||||||
要素 | Peroxiredoxin-4 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process ...cellular response to stress / negative regulation of male germ cell proliferation / I-kappaB phosphorylation / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / molecular sequestering activity / thioredoxin peroxidase activity / protein maturation by protein folding / extracellular matrix organization / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / male gonad development / spermatogenesis / secretory granule lumen / response to oxidative stress / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å | ||||||
データ登録者 | Su, C.C. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023 タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu / 要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8ekw.cif.gz | 439.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8ekw.ent.gz | 342.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8ekw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8ekw_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8ekw_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8ekw_validation.xml.gz | 59.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8ekw_validation.cif.gz | 89.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/8ekw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ek/8ekw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 23432 28214MC 7uzmC 8ekyC 8em2C 8emrC 8emsC 8emtC 8eneC 8eojC 8eorC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30578.873 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13162 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: H6PD / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: This is from a heterogeneous and impure protein sample. |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 29 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34192 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL |